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万見
- PDB-4iss: SeMet-substituted Kluyveromyces lactis Allophanate Hydrolase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4iss
タイトルSeMet-substituted Kluyveromyces lactis Allophanate Hydrolase
要素Allophanate Hydrolase
キーワードHYDROLASE / mixed alpha and beta structure / allophanate binding
機能・相同性
機能・相同性情報


small molecule metabolic process / urea carboxylase activity / methylcrotonoyl-CoA carboxylase activity / propionyl-CoA carboxylase activity / hydrolase activity / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1700 / Urea carboxylase / Allophanate hydrolase / Carboxyltransferase domain, subdomain A and B / Carboxyltransferase domain, subdomain A and B / Allophanate hydrolase subunit 2 / Carboxyltransferase domain, subdomain C and D / Carboxyltransferase domain, subdomain C and D / Allophanate hydrolase subunit 1 / Gamma-glutamyl cyclotransferase-like ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1700 / Urea carboxylase / Allophanate hydrolase / Carboxyltransferase domain, subdomain A and B / Carboxyltransferase domain, subdomain A and B / Allophanate hydrolase subunit 2 / Carboxyltransferase domain, subdomain C and D / Carboxyltransferase domain, subdomain C and D / Allophanate hydrolase subunit 1 / Gamma-glutamyl cyclotransferase-like / Hypothetical upf0131 protein ytfp / Amidase signature (AS) enzymes / Amidase signature (AS) domain / Amidase signature domain / Amidase signature (AS) superfamily / Amidase / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / Biotin-requiring enzyme / Rudiment single hybrid motif / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Pre-ATP-grasp domain superfamily / Cyclophilin-like domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2. / Roll / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D(-)-TARTARIC ACID / KLLA0E08119p
類似検索 - 構成要素
生物種Kluyveromyces lactis (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Fan, C. / Xiang, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Structure and function of allophanate hydrolase.
著者: Fan, C. / Li, Z. / Yin, H. / Xiang, S.
履歴
登録2013年1月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月26日Group: Database references
改定 1.22013年8月7日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Allophanate Hydrolase
B: Allophanate Hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,9224
ポリマ－141,6802
非ポリマー2422
水4,918273
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5630 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area45380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.050, 107.720, 150.810
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1114A1 - 481
2114B1 - 481
1224A482 - 620
2224B482 - 620

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.405623, 0.544268, -0.734331), (0.533896, -0.511016, -0.67366), (-0.741906, -0.665309, -0.083303)173.6105, 4.53196, 143.41689

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要素

#1: タンパク質 Allophanate Hydrolase / KLLA0E08119p


分子量: 70839.867 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-621 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (酵母) / 遺伝子: KLLA0E08119g, KLLA0_E08119g / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6CP22, allophanate hydrolase
#2: 化合物 ChemComp-TAR / D(-)-TARTARIC ACID / D-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 273 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.89 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 16% PEG8000, 20% glycerol, 0.04 M potassium phosphate monobasic, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年9月1日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 53115 / Num. obs: 53061 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 6.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.432 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SnB位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.5→46.53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / SU B: 9.052 / SU ML: 0.197 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.418 / ESU R Free: 0.277 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24659 2715 5.1 %RANDOM
Rwork0.17623 ---
obs0.17978 50331 99.85 %-
all-50406 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.517 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.28 Å20 Å20 Å2
2--0.11 Å20 Å2
3----0.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→46.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9479 0 16 273 9768
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.029721
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9771.98313231
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.75951224
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.34124.785395
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.213151600
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.0931540
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1470.21497
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0217332
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
13691MEDIUM POSITIONAL0.350.5
13691MEDIUM THERMAL4.812
21040MEDIUM POSITIONAL0.470.5
21040MEDIUM THERMAL8.82
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.363 196 -
Rwork0.262 3387 -
obs--99.97 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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