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- PDB-4isn: Crystal Structure of Matriptase in complex with its inhibitor HAI-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4isn
タイトルCrystal Structure of Matriptase in complex with its inhibitor HAI-1
要素
  • Kunitz-type protease inhibitor 1
  • Suppressor of tumorigenicity 14 protein
キーワードhydrolase/hydrolase inhibitor / Beta barrel / Serine protease inhibitor / epithelium / hydrolase-hydrolase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of glial cell differentiation / epithelium development / Signaling by MST1 / matriptase / epithelial cell morphogenesis involved in placental branching / negative regulation of neural precursor cell proliferation / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / MET Receptor Activation / Formation of the cornified envelope / placenta blood vessel development ...positive regulation of glial cell differentiation / epithelium development / Signaling by MST1 / matriptase / epithelial cell morphogenesis involved in placental branching / negative regulation of neural precursor cell proliferation / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / MET Receptor Activation / Formation of the cornified envelope / placenta blood vessel development / cellular response to BMP stimulus / epidermis development / keratinocyte differentiation / extracellular matrix organization / serine-type peptidase activity / neural tube closure / serine-type endopeptidase inhibitor activity / protein catabolic process / basolateral plasma membrane / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
MANEC domain / Seven cysteines, N-terminal / MANEC / MANSC domain / Peptidase S1A, matripase / MANSC domain profile. / K319L-like, PKD domain / SEA domain superfamily / SEA domain profile. / SEA domain ...MANEC domain / Seven cysteines, N-terminal / MANEC / MANSC domain / Peptidase S1A, matripase / MANSC domain profile. / K319L-like, PKD domain / SEA domain superfamily / SEA domain profile. / SEA domain / SEA domain / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Factor Xa Inhibitor / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Immunoglobulin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / Serine peptidase inhibitor, Kunitz type 1 / Kunitz-type protease inhibitor 1 / Suppressor of tumorigenicity 14 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Huang, M.D. / Zhao, B.Y. / Yuan, C. / Li, R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Crystal structures of matriptase in complex with its inhibitor hepatocyte growth factor activator inhibitor-1.
著者: Zhao, B. / Yuan, C. / Li, R. / Qu, D. / Huang, M. / Ngo, J.C.
履歴
登録2013年1月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月15日Group: Database references
改定 1.22014年7月30日Group: Other
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Kunitz-type protease inhibitor 1
A: Suppressor of tumorigenicity 14 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0754
ポリマ－33,5742
非ポリマー5022
水1,74797
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2950 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area13100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.529, 64.529, 172.386
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Kunitz-type protease inhibitor 1


分子量: 7095.991 Da / 分子数: 1 / 断片: Kunitz domain I (UNP RESIDUES 63-124) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SPINT1 / プラスミド: PMT/BIP/V5-his-A
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
株 (発現宿主): S2 / 参照: UniProt: H3BR01, UniProt: O43278*PLUS
#2: タンパク質 Suppressor of tumorigenicity 14 protein / Matriptase / Membrane-type serine protease 1 / MT-SP1 / Prostamin / Serine protease 14 / Serine ...Matriptase / Membrane-type serine protease 1 / MT-SP1 / Prostamin / Serine protease 14 / Serine protease TADG-15 / Tumor-associated differentially-expressed gene 15 protein


分子量: 26477.783 Da / 分子数: 1 / 断片: Serine protease domain (UNP RESIDUES 615-855) / Mutation: N164Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRSS14, SNC19, ST14, TADG15 / プラスミド: pPICZalphaA / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): X-33 / 参照: UniProt: Q9Y5Y6, matriptase
#3: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 97 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.98 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris-HCl pH 8.5, 20% (w/v) polyethylene glycol 8000, vapor diffusion, sitting drop, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→50 Å / Num. obs: 24547 / % possible obs: 94.9 % / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.046 / Χ2: 1.403 / Net I/σ(I): 20.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.45-2.493.10.1579250.772170.6
2.49-2.543.30.149740.865176.5
2.54-2.593.70.12910270.86178.8
2.59-2.643.90.12410830.917187.2
2.64-2.74.30.10611701.019188.5
2.7-2.764.70.10112451.092197
2.76-2.835.20.10412931.287199.4
2.83-2.96.50.112581.2031100
2.9-2.997.60.08813001.1281100
2.99-3.097.60.07612921.281100
3.09-3.27.60.06312951.3341100
3.2-3.327.60.05712821.3721100
3.32-3.487.60.04713011.4371100
3.48-3.667.60.04512931.4711100
3.66-3.897.60.04112831.4971100
3.89-4.197.60.03712981.4481100
4.19-4.617.60.03513151.4721100
4.61-5.287.60.03812831.7341100
5.28-6.657.50.04313002.1921100
6.65-507.40.03513301.692199.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0110精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3P8G

3p8g


解像度: 2.45→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 7.212 / SU ML: 0.166 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.507 / ESU R Free: 0.29 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2585 676 5 %RANDOM
Rwork0.2101 ---
obs0.2124 13390 94.74 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 61.5 Å2 / Biso mean: 36.8121 Å2 / Biso min: 23.01 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.06 Å20 Å20 Å2
2--1.06 Å20 Å2
3----2.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2359 0 33 97 2489
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0212457
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0921.9493330
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4525299
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.09623.534116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.76815374
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.7141518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2342
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0211914
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4971.51494
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.8722391
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.0263963
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.8194.5939
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.514 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.336 46 -
Rwork0.252 690 -
all-736 -
obs--72.94 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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