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- PDB-4irf: Preliminary structural investigations of a malarial protein secre... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4irf
タイトルPreliminary structural investigations of a malarial protein secretion system
要素MALARIAL CLPB2 ATPASE/HSP101 PROTEIN
キーワードCHAPERONE / MALARIA / AAA+ ATPASE ClpB CHAPERONE / N-TERMINAL CARGO-BINDING DOMAIN / PROTEIN TRANSLOCATION AND UNFOLDING / PARASITOPHOROUS VACUOLE
機能・相同性
機能・相同性情報


PTEX complex / apical complex / symbiont-containing vacuole / translocation of peptides or proteins into host cell cytoplasm / symbiont-containing vacuole membrane / response to unfolded protein / cellular response to heat / response to heat / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Double Clp-N motif / Clp, N-terminal domain / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / : ...Double Clp-N motif / Clp, N-terminal domain / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / : / Clp, repeat (R) domain / Clp repeat (R) domain profile. / Clp, N-terminal domain superfamily / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein 101
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Egea, P.F.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2015
タイトル: Structural mapping of the ClpB ATPases of Plasmodium falciparum: Targeting protein folding and secretion for antimalarial drug design.
著者: AhYoung, A.P. / Koehl, A. / Cascio, D. / Egea, P.F.
履歴
登録2013年1月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月29日Group: Database references
改定 1.22015年12月16日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MALARIAL CLPB2 ATPASE/HSP101 PROTEIN
B: MALARIAL CLPB2 ATPASE/HSP101 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,6682
ポリマ－34,6682
非ポリマー00
水4,017223
1
A: MALARIAL CLPB2 ATPASE/HSP101 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3341
ポリマ－17,3341
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: MALARIAL CLPB2 ATPASE/HSP101 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3341
ポリマ－17,3341
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)31.780, 92.080, 96.980
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 MALARIAL CLPB2 ATPASE/HSP101 PROTEIN


分子量: 17333.771 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
株: 3D7 / 遺伝子: PF11_0175, PF3D7_1116800 / プラスミド: PCDF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C43(DE3) / 参照: UniProt: Q8IIJ8
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 223 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.9 %
結晶化温度: 273 K / pH: 9.4
詳細: PEG 3350 20%, 0.1M CAPSO pH 9.4, 10% GLYCEROL, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 273K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97918
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年12月9日
放射モノクロメーター: CRYOGENICALLY-COOLED SINGLE CRYSTAL SI(111) SIDE BOUNCE MONOCHROMATOR.
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.645→66.78 Å / Num. obs: 35144 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 8.2 % / Biso Wilson estimate: 28.2 Å2 / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 1.65→1.67 Å / 冗長度: 8.1 % / Rmerge(I) obs: 0.509 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Rsym value: 0.478 / % possible all: 94.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4IOD

4iod


解像度: 1.65→66.78 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 25.69 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.234 3513 10 %
Rwork0.214 --
obs0.216 35142 99 %
all-35142 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→66.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2221 0 0 223 2444
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0182280
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.9043085
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.689852
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.097364
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008398
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.645-1.66790.30351280.27221150X-RAY DIFFRACTION92
1.6679-1.69170.31441360.25811221X-RAY DIFFRACTION98
1.6917-1.7170.29121390.25791246X-RAY DIFFRACTION100
1.717-1.74380.32151400.25211265X-RAY DIFFRACTION100
1.7438-1.77240.32871400.24691258X-RAY DIFFRACTION99
1.7724-1.80290.27991380.23961237X-RAY DIFFRACTION100
1.8029-1.83570.28991380.26121244X-RAY DIFFRACTION99
1.8357-1.8710.31241400.25661254X-RAY DIFFRACTION98
1.871-1.90920.33091370.25161242X-RAY DIFFRACTION99
1.9092-1.95080.27611380.25371241X-RAY DIFFRACTION100
1.9508-1.99610.26781430.24511291X-RAY DIFFRACTION99
1.9961-2.04610.27631370.23691237X-RAY DIFFRACTION100
2.0461-2.10140.26081420.241273X-RAY DIFFRACTION100
2.1014-2.16320.26341400.22331258X-RAY DIFFRACTION100
2.1632-2.2330.26841410.22311267X-RAY DIFFRACTION100
2.233-2.31290.2661400.21691277X-RAY DIFFRACTION99
2.3129-2.40550.26391370.21571233X-RAY DIFFRACTION98
2.4055-2.5150.22831420.20771276X-RAY DIFFRACTION100
2.515-2.64760.2671430.21011304X-RAY DIFFRACTION100
2.6476-2.81340.2491390.22171254X-RAY DIFFRACTION100
2.8134-3.03070.25661440.21911293X-RAY DIFFRACTION100
3.0307-3.33560.21821450.20691301X-RAY DIFFRACTION100
3.3356-3.81830.18551410.18511281X-RAY DIFFRACTION97
3.8183-4.81040.19151480.17811331X-RAY DIFFRACTION100
4.8104-66.83050.21511570.23151395X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.393-0.5712-0.0683.1599-0.30562.0133-0.08730.07790.3352-0.16820.0780.22740.0886-0.05140.04210.1833-0.021-0.12760.20980.03210.26190.4419-7.806123.0319
22.0577-0.8124-0.22045.0859-0.3683.3538-0.0415-0.2922-0.0930.50120.24550.3743-0.2169-0.3184-0.20930.32320.0085-0.0280.30.05990.1735-3.3601-25.210344.3974
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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