[日本語] English
万見
- PDB-4ip6: C-terminal domain of the thiol:disulfide interchange protein DsbD... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ip6
タイトルC-terminal domain of the thiol:disulfide interchange protein DsbD, Q488A mutant
要素Thiol:disulfide interchange protein DsbD
キーワードOXIDOREDUCTASE / thioredoxin / thiol:disulfide oxidoreductase / bacterial periplasm
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-disulfide reductase / protein-disulfide reductase [NAD(P)H] activity / cytochrome complex assembly / response to copper ion / protein-disulfide reductase activity / cell redox homeostasis / electron transfer activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Thiol:disulphide interchange protein DsbD / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal domain superfamily / DsbD gamma / Thioredoxin-like / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal domain / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal / Cytochrome C biogenesis protein, transmembrane domain / Cytochrome C biogenesis protein transmembrane domain / Thioredoxin-like domain / Thioredoxin-like fold ...Thiol:disulphide interchange protein DsbD / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal domain superfamily / DsbD gamma / Thioredoxin-like / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal domain / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal / Cytochrome C biogenesis protein, transmembrane domain / Cytochrome C biogenesis protein transmembrane domain / Thioredoxin-like domain / Thioredoxin-like fold / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thiol:disulfide interchange protein DsbD
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.23 Å
データ登録者Saridakis, E. / Mavridou, D.A.I. / Redfield, C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: An Extended Active-site Motif Controls the Reactivity of the Thioredoxin Fold.
著者: Mavridou, D.A. / Saridakis, E. / Kritsiligkou, P. / Mozley, E.C. / Ferguson, S.J. / Redfield, C.
履歴
登録2013年1月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月12日Group: Database references
改定 1.22014年4月9日Group: Database references
改定 1.32017年11月15日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.42023年9月20日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Thiol:disulfide interchange protein DsbD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,5721
ポリマ－14,5721
非ポリマー00
水2,450136
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.891, 51.507, 84.299
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Thiol:disulfide interchange protein DsbD / Thiol:disulfide exchange protein DsbD / C-type cytochrome biogenesis protein CycZ / Inner membrane ...Thiol:disulfide exchange protein DsbD / C-type cytochrome biogenesis protein CycZ / Inner membrane copper tolerance protein / Protein-disulfide reductase / Disulfide reductase


分子量: 14572.474 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain (UNP residues 444-565) / 変異: Q488A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: dsbD, cutA2, cycZ, dipZ, b4136, JW5734 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P36655, protein-disulfide reductase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 136 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.67 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 21 mg/mL protein, 25% PEG4000, 0.1 M sodium cacodylate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年12月9日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.23→100 Å / Num. all: 7880 / Num. obs: 7224 / % possible obs: 91.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.155 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル解像度: 2.23→2.31 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.382 / Mean I/σ(I) obs: 1.96 / % possible all: 71.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2FWF

2fwf


解像度: 2.23→32.62 Å / SU ML: 1.82 / σ(F): 0.06 / 位相誤差: 23.45 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2522 315 4.61 %RANDOM
Rwork0.1832 ---
obs0.1865 6832 87.15 %-
all-7841 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 38.3 Å2 / ksol: 0.338 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.3794 Å20 Å20 Å2
2--1.5696 Å2-0 Å2
3---1.8098 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.23→32.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数938 0 0 136 1074
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006964
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9381311
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.632346
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057152
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004173
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.23-2.80980.27061390.18212954X-RAY DIFFRACTION81
2.8098-32.62310.2441760.1823563X-RAY DIFFRACTION93

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る