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- PDB-4ioy: Structure of the Spt16 Middle Domain Reveals Functional Features ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ioy
タイトルStructure of the Spt16 Middle Domain Reveals Functional Features of the Histone Chaperone FACT
要素FACT complex subunit SPT16
キーワードTRANSCRIPTION / Spt16 / FACT / double pleckstrin homology domain / H3-H4 histones
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / regulation of sister chromatid cohesion / FACT complex / regulation of chromatin organization / nucleosome organization / replication fork protection complex / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly ...Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / regulation of sister chromatid cohesion / FACT complex / regulation of chromatin organization / nucleosome organization / replication fork protection complex / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / nucleosome binding / transcription elongation by RNA polymerase II / DNA-templated DNA replication / nucleosome assembly / chromatin organization / DNA repair / chromatin
類似検索 - 分子機能
PH-domain like - #150 / : / FACT complex subunit SPT16, C-terminal domain / FACT complex subunit Spt16, peptidase M24-like domain / FACT complex subunit Spt16 domain / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit Spt16, N-terminal lobe domain / FACT complex subunit Spt16 / FACT complex subunit SPT16 N-terminal lobe domain ...PH-domain like - #150 / : / FACT complex subunit SPT16, C-terminal domain / FACT complex subunit Spt16, peptidase M24-like domain / FACT complex subunit Spt16 domain / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit Spt16, N-terminal lobe domain / FACT complex subunit Spt16 / FACT complex subunit SPT16 N-terminal lobe domain / FACT complex subunit SPT16 N-terminal lobe domain / Histone chaperone RTT106/FACT complex subunit SPT16-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / FACT complex subunit SPT16
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.945 Å
データ登録者Kemble, D.J. / Hill, C.P.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Structure of the Spt16 Middle Domain Reveals Functional Features of the Histone Chaperone FACT.
著者: Kemble, D.J. / Whitby, F.G. / Robinson, H. / McCullough, L.L. / Formosa, T. / Hill, C.P.
履歴
登録2013年1月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月6日Group: Database references
改定 1.22013年5月1日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: FACT complex subunit SPT16
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1622
ポリマ－33,0671
非ポリマー951
水3,459192
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)133.978, 133.978, 40.342
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 FACT complex subunit SPT16 / Cell division control protein 68 / Facilitates chromatin transcription complex subunit SPT16 / ...Cell division control protein 68 / Facilitates chromatin transcription complex subunit SPT16 / Suppressor of Ty protein 16


分子量: 33066.715 Da / 分子数: 1 / 断片: Middle Domain (UNP residues 675-958) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SPT16, CDC68, SSF1, YGL207W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32558
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 192 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.09 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1 M sodium/potassium phosphate, pH 6.0, 0.2 M sodium chloride, 40% PEG400, 10 mM TCEP-HCl, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.15K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
回転陽極RIGAKU MICROMAX-007 HF11.5418
シンクロトロンNSLS X29A20.9792
検出器
タイプID検出器日付
RIGAKU RAXIS IV++1IMAGE PLATE2012年1月1日
ADSC QUANTUM 315r2CCD2012年10月10日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-IDモノクロメーター
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1Rosenbaum-Rock double crystal
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.54181
20.97921
反射解像度: 1.945→30 Å / Num. all: 29648 / Num. obs: 29648 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.6 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Χ2: 1.034 / Net I/σ(I): 17.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.945-2.0220.51725751.091,284.5
2.02-2.120.40326501.1711,286.9
2.1-2.24.90.50628111.0571,292.8
2.2-2.319.40.45530341.1011,2100
2.31-2.469.80.33830691.0681,2100
2.46-2.6510.50.24230551.0321,2100
2.65-2.9110.80.16130880.9981,2100
2.91-3.3311.30.09330861.0131,2100
3.33-4.211.70.05830730.9921,2100
4.2-3011.60.04732071.0251,2100

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散
Phasing dmFOM : 0.7 / FOM acentric: 0.71 / FOM centric: 0.68 / 反射: 10440 / Reflection acentric: 9432 / Reflection centric: 1008
Phasing dm shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
8-38.5710.910.940.84486365121
5-80.860.880.7214141216198
4-50.870.880.7617531573180
3.5-40.780.780.7317621609153
3-3.50.650.650.5931072877230
2.8-30.420.420.4519181792126

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE2.13位相決定
RESOLVE2.13位相決定
PHENIX1.8.1_1168精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CrystalClearデータ収集
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.945→29.69 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8581 / SU ML: 0.19 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.16 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1966 1183 3.99 %RANDOM
Rwork0.1766 ---
obs0.1774 29627 96.2 %-
all-29627 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 147.59 Å2 / Biso mean: 57.4122 Å2 / Biso min: 22.94 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.945→29.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1986 0 5 192 2183
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082030
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0862748
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077313
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005355
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.521771
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.945-2.03390.31191280.26243039316783
2.0339-2.14110.25871310.24263194332588
2.1411-2.27520.2161530.18763632378599
2.2752-2.45080.22041530.1936663819100
2.4508-2.69730.21741550.184136973852100
2.6973-3.08730.23521520.191436823834100
3.0873-3.88830.17731540.167537113865100
3.8883-29.69380.16361570.154938233980100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 22.1658 Å / Origin y: 76.3034 Å / Origin z: 19.1313 Å
111213212223313233
T0.2181 Å20.0095 Å2-0.0428 Å2-0.3208 Å20.0178 Å2--0.2904 Å2
L3.0461 °2-1.2197 °20.4681 °2-2.2132 °20.0947 °2--1.9568 °2
S-0.1959 Å °0.0516 Å °0.4995 Å °0.1243 Å °0.0706 Å °-0.4298 Å °-0.1616 Å °0.346 Å °0.0703 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allX677 - 765
2X-RAY DIFFRACTION1allX788 - 941
3X-RAY DIFFRACTION1allX1001
4X-RAY DIFFRACTION1allX1101 - 1292

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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