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- PDB-4ins: THE STRUCTURE OF 2ZN PIG INSULIN CRYSTALS AT 1.5 ANGSTROMS RESOLUTION -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ins
タイトルTHE STRUCTURE OF 2ZN PIG INSULIN CRYSTALS AT 1.5 ANGSTROMS RESOLUTION
要素
  • INSULIN (CHAIN A)
  • INSULIN (CHAIN B)
キーワードHORMONE
機能・相同性
機能・相同性情報


Insulin processing / IRS activation / Signal attenuation / Insulin receptor signalling cascade / Signaling by Insulin receptor / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of lipoprotein lipase activity / Insulin receptor recycling / glycoprotein biosynthetic process ...Insulin processing / IRS activation / Signal attenuation / Insulin receptor signalling cascade / Signaling by Insulin receptor / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of lipoprotein lipase activity / Insulin receptor recycling / glycoprotein biosynthetic process / response to L-arginine / lactate biosynthetic process / positive regulation of glucose metabolic process / positive regulation of fatty acid biosynthetic process / lipoprotein biosynthetic process / COPI-mediated anterograde transport / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of feeding behavior / negative regulation of fatty acid metabolic process / lipid biosynthetic process / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / alpha-beta T cell activation / positive regulation of dendritic spine maintenance / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of glycogen biosynthetic process / fatty acid homeostasis / negative regulation of lipid catabolic process / regulation of protein localization to plasma membrane / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / insulin-like growth factor receptor binding / neuron projection maintenance / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of cytokine production / positive regulation of DNA replication / acute-phase response / positive regulation of D-glucose import / positive regulation of protein secretion / insulin receptor binding / wound healing / negative regulation of protein catabolic process / hormone activity / positive regulation of protein localization to nucleus / glucose metabolic process / vasodilation / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / protease binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / extracellular space / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Dodson, G.G. / Dodson, E.J. / Hodgkin, D.C. / Isaacs, N.W. / Vijayan, M.
引用
#1: ジャーナル: Proc.R.Soc.London,Ser.B / 年: 1983
タイトル: A Comparative Assessment of the Zinc-Protein Coordination in 2Zn-Insulin as Determined by X-Ray Absorption Fine Structure (Exafs) and X-Ray Crystallography
著者: Bordas, J. / Dodson, G.G. / Grewe, H. / Koch, M.H.J. / Krebs, B. / Randall, J.
#2: ジャーナル: Can.J.Biochem. / 年: 1979
タイトル: Structural Relationships in the Two-Zinc Insulin Hexamer
著者: Dodson, E.J. / Dodson, G.G. / Hodgkin, D.C. / Reynolds, C.D.
#3: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.A / 年: 1978
タイトル: Experience with Fast Fourier Least Squares in the Refinement of the Crystal Structure of Rhombohedral 2-Zinc Insulin at 1.5 Angstroms Resolution
著者: Isaacs, N.W. / Agarwal, R.C.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1978
タイトル: Rhombohedral Insulin Crystal Transformation
著者: Bentley, G. / Dodson, G. / Lewitova, A.
#5: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.A / 年: 1976
タイトル: A Method for Fitting Satisfactory Models to Sets of Atomic Positions in Protein Structure Refinements
著者: Dodson, E.J. / Isaacs, N.W. / Rollett, J.S.
#6: ジャーナル: J.Endocrinol. / 年: 1974
タイトル: Varieties of Insulin
著者: Hodgkin, D.C.
#7: ジャーナル: Dan.Tidsskr.Farm. / 年: 1972
タイトル: The Structure of Insulin
著者: Hodgkin, D.C.
#8: ジャーナル: Adv.Protein Chem. / 年: 1972
タイトル: Insulin. The Structure in the Crystal and its Reflection in Chemistry and Biology
著者: Blundell, T. / Dodson, G. / Hodgkin, D. / Mercola, D.
#9: ジャーナル: Cold Spring Harbor Symp.Quant.Biol. / 年: 1972
タイトル: The Crystal Structure of Rhombohedral 2 Zinc Insulin
著者: Blundell, T.L. / Cutfield, J.F. / Dodson, E.J. / Dodson, G.G. / Hodgkin, D.C. / Mercola, D.A.
#10: ジャーナル: Nature / 年: 1971
タイトル: Atomic Positions in Rhombohedral 2-Zinc Insulin Crystals
著者: Blundell, T.L. / Cutfield, J.F. / Cutfield, S.M. / Dodson, E.J. / Dodson, G.G. / Hodgkin, D.C. / Mercola, D.A. / Vijayan, M.
#11: ジャーナル: Recent Prog.Horm.Res. / 年: 1971
タイトル: X-Ray Analysis and the Structure of Insulin
著者: Blundell, T.L. / Dodson, G.G. / Dodson, E. / Hodgkin, D.C. / Vijayan, M.
#12: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1970
タイトル: X-Ray Diffraction Data on Some Crystalline Varieties of Insulin
著者: Baker, E.N. / Dodson, G.
#13: ジャーナル: Nature / 年: 1969
タイトル: Structure of Rhombohedral 2 Zinc Insulin Crystals
著者: Adams, M.J. / Blundell, T.L. / Dodson, E.J. / Dodson, G.G. / Vijayan, M. / Baker, E.N. / Harding, M.M. / Hodgkin, D.C. / Rimmer, B. / Sheat, S.
#14: ジャーナル: Atlas of Protein Sequence and Structure (Data Section)
年: 1972
履歴
登録1989年7月10日処理サイト: BNL
置き換え1990年4月15日ID: 1INS
改定 1.01990年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年2月29日Group: Database references
改定 1.42017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.52024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INSULIN (CHAIN A)
B: INSULIN (CHAIN B)
C: INSULIN (CHAIN A)
D: INSULIN (CHAIN B)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7066
ポリマ－11,5754
非ポリマー1312
水6,305350
1
A: INSULIN (CHAIN A)
B: INSULIN (CHAIN B)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,8533
ポリマ－5,7882
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1680 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area3790 Å2
手法PISA
2
C: INSULIN (CHAIN A)
D: INSULIN (CHAIN B)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,8533
ポリマ－5,7882
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1740 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area3620 Å2
手法PISA
3
A: INSULIN (CHAIN A)
B: INSULIN (CHAIN B)
C: INSULIN (CHAIN A)
D: INSULIN (CHAIN B)
ヘテロ分子

A: INSULIN (CHAIN A)
B: INSULIN (CHAIN B)
C: INSULIN (CHAIN A)
D: INSULIN (CHAIN B)
ヘテロ分子

A: INSULIN (CHAIN A)
B: INSULIN (CHAIN B)
C: INSULIN (CHAIN A)
D: INSULIN (CHAIN B)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,11818
ポリマ－34,72612
非ポリマー3926
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area20600 Å2
ΔGint-260 kcal/mol
Surface area12080 Å2
手法PISA
4
C: INSULIN (CHAIN A)
D: INSULIN (CHAIN B)
ヘテロ分子

C: INSULIN (CHAIN A)
D: INSULIN (CHAIN B)
ヘテロ分子

C: INSULIN (CHAIN A)
D: INSULIN (CHAIN B)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,5599
ポリマ－17,3636
非ポリマー1963
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area5730 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area10440 Å2
手法PISA
5
A: INSULIN (CHAIN A)
B: INSULIN (CHAIN B)
ヘテロ分子

A: INSULIN (CHAIN A)
B: INSULIN (CHAIN B)
ヘテロ分子

A: INSULIN (CHAIN A)
B: INSULIN (CHAIN B)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,5599
ポリマ－17,3636
非ポリマー1963
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area5580 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area10930 Å2
手法PISA
6
A: INSULIN (CHAIN A)
B: INSULIN (CHAIN B)
ヘテロ分子

C: INSULIN (CHAIN A)
D: INSULIN (CHAIN B)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7066
ポリマ－11,5754
非ポリマー1312
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
Buried area5120 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area5710 Å2
手法PISA
7


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4820 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area6010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.500, 82.500, 34.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Atom site foot note1: THE QUASI-TWO-FOLD SYMMETRY BREAKS DOWN MOST SERIOUSLY AT RESIDUES GLY A 1 TO GLN A 5 AND GLY C 1 TO GLN C 5 HIS B 5 AND HIS D 5 PHE B 25 AND PHE D 25
2: THE FOLLOWING RESIDUES ARE DISORDERED - GLN B 4, VAL B 12, GLU B 21, ARG B 22, ARG D 22, LYS D 29.
3: SEE REMARK 8.
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-101-

ZN

21D-101-

ZN

31B-224-

HOH

41B-245-

HOH

51D-323-

HOH

61D-403-

HOH

71D-455-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.87862, -0.47696, 0.02305), (-0.47743, 0.87837, -0.02286), (-0.00935, -0.03109, -0.99947))
詳細THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT OF INSULIN CONSISTS OF TWO INSULIN MOLECULES EACH CONSISTING OF TWO CHAINS. THIS ENTRY PRESENTS COORDINATES FOR MOLECULES I (CHAIN INDICATORS *A* AND *B*) AND II (CHAIN INDICATORS *C* AND *D*). THE QUASI-TWO-FOLD AXIS THAT TRANSFORMS MOLECULE I INTO MOLECULE II IS GIVEN IN THE *MTRIX* RECORDS BELOW. APPLYING THE THREE-FOLD CRYSTALLOGRAPHIC AXIS YIELDS A HEXAMER AROUND THE AXIS. THERE ARE TWO ZINC IONS SITUATED ON THIS THREE-FOLD AXIS. COORDINATES FOR THE ZINC IONS AND SOME WATER MOLECULES ARE INCLUDED BELOW WITH A BLANK CHAIN INDICATOR.

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要素

#1: タンパク質・ペプチド INSULIN (CHAIN A)


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P01315
#2: タンパク質・ペプチド INSULIN (CHAIN B)


分子量: 3403.927 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P01315
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 350 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.05 %
結晶化
*PLUS
pH: 6.2 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.02 Mhydrochrolic acid110.5 ml
20.12 Mzinc sulphate110.5 ml
30.2 Mtrisodium citrate112.5 ml
4acetone111.5ml

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化Rfactor obs: 0.153 / 最高解像度: 1.5 Å
詳細: SOME RESIDUES ARE APPARENTLY DISORDERED BUT DIFFICULT TO DESCRIBE IN TERMS OF ATOMIC POSITIONS. ALA B 30 IS ONE OF THESE RESIDUES. THE FOLLOWING RESIDUES ARE DISORDERED - GLN B 4, VAL B 12, ...詳細: SOME RESIDUES ARE APPARENTLY DISORDERED BUT DIFFICULT TO DESCRIBE IN TERMS OF ATOMIC POSITIONS. ALA B 30 IS ONE OF THESE RESIDUES. THE FOLLOWING RESIDUES ARE DISORDERED - GLN B 4, VAL B 12, GLU B 21, ARG B 22, ARG D 22, LYS D 29.
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 1.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数806 0 2 350 1158
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg5.9
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 10119 / σ(I): 2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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