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- PDB-4ilq: 2.60A resolution structure of CT771 from Chlamydia trachomatis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ilq
タイトル2.60A resolution structure of CT771 from Chlamydia trachomatis
要素CT771
キーワードHYDROLASE / hypothetical protein / structural proteomics
機能・相同性
機能・相同性情報


AMP biosynthetic process / bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase (asymmetrical) activity / ATP biosynthetic process / hydrolase activity / nucleotide binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase / : / NUDIX hydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain ...Bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase / : / NUDIX hydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase [asymmetrical] / Nudix hydrolase domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Chlamydia trachomatis (トラコーマクラミジア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Barta, M.L. / Lovell, S. / Battaile, K.P. / Hefty, P.S.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2014
タイトル: Chlamydia trachomatis CT771 (nudH) Is an Asymmetric Ap4A Hydrolase.
著者: Barta, M.L. / Lovell, S. / Sinclair, A.N. / Battaile, K.P. / Hefty, P.S.
履歴
登録2012年12月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年1月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月22日Group: Database references / Other
改定 1.22014年1月29日Group: Database references
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CT771
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,8563
ポリマ－17,6681
非ポリマー1882
水1629
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)116.351, 116.351, 84.112
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 CT771


分子量: 17667.928 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chlamydia trachomatis (トラコーマクラミジア)
株: 434/Bu / ATCC VR-902B / 遺伝子: CTL0140 / プラスミド: pTBSG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: B0B8Z7, UniProt: A0A0H3MCJ9*PLUS, 加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.55 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES, pH 7.0, 1.5 M ammonium sulfate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年11月24日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→64.57 Å / Num. all: 10818 / Num. obs: 10818 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 19.1 % / Biso Wilson estimate: 71.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 30.9
反射 シェル解像度: 2.6→2.72 Å / 冗長度: 20.4 % / Rmerge(I) obs: 1.516 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Rsym value: 1.516 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.8.1_1168精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
JDirectorデータ収集
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3I7V

3i7v


解像度: 2.6→38.085 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.94 / SU ML: 0.28 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.26 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2167 520 4.82 %
Rwork0.1906 --
obs0.1919 10788 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 68.6741 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→38.085 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1162 0 11 9 1182
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0131206
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1391637
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.244416
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076173
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006215
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.86160.29161300.23192485X-RAY DIFFRACTION100
2.8616-3.27550.31991130.22982534X-RAY DIFFRACTION100
3.2755-4.1260.18831300.19182553X-RAY DIFFRACTION100
4.126-38.08890.2041470.17542696X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.67932.50860.36086.551-0.48893.0524-0.24480.61090.1669-0.43130.68450.52011.694-0.4914-0.39060.8924-0.0531-0.21740.2661-0.10140.5286-53.616813.87115.7476
22.0439-3.6146.89163.1771-0.57875.94990.40883.96690.7456-0.68210.6196-0.6210.31591.3266-0.50091.299-0.072-0.16941.14460.05680.6016-51.29027.6485-6.703
39.45220.7372-1.45266.5528-2.76237.85890.62930.93210.3719-1.2464-0.08511.1317-0.06120.0787-0.61070.711-0.0515-0.14340.4032-0.05580.4283-51.587925.8116-3.3547
46.37740.78171.86231.4151-2.77638.28270.12260.25470.3616-0.33320.35910.5460.467-0.4693-0.42910.52710.0045-0.11080.23510.01680.5536-56.849222.85064.588
51.3115-0.969-3.53920.55191.93572.20490.32370.479-0.8987-2.2296-0.64130.38431.60770.73580.01951.45960.4801-0.0470.8693-0.29090.6174-39.495417.9195-4.8399
64.38792.59160.34845.8309-2.11398.19680.33090.1333-0.3623-0.51690.008-0.20340.56180.9958-0.11270.51850.0686-0.08650.302-0.14290.4511-47.089220.12821.6086
74.99830.066-2.68315.1483.05695.2759-0.41250.6483-0.2070.14090.520.28811.57180.058-0.09820.9846-0.0523-0.06890.3698-0.00260.4833-51.93788.99666.3513
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 4 through 33 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 34 through 40 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 41 through 51 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 52 through 74 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 75 through 88 )A0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 89 through 102 )A0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 103 through 149 )A0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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