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万見
- PDB-4ikz: Crystal structure of peptide transporter POT (E310Q mutant) in co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ikz
タイトルCrystal structure of peptide transporter POT (E310Q mutant) in complex with alafosfalin
要素Di-tripeptide ABC transporter (Permease)
キーワードTRANSPORT PROTEIN / major facilitator superfamily
機能・相同性
機能・相同性情報


oligopeptide transport / peptide transmembrane transporter activity / peptide transport / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Dipeptide/tripeptide permease / PTR2 family proton/oligopeptide symporters signature 1. / MFS general substrate transporter like domains / PTR2 family proton/oligopeptide symporters signature 2. / PTR2 family proton/oligopeptide symporter, conserved site / Proton-dependent oligopeptide transporter family / POT family / Growth Hormone; Chain: A; / Major facilitator superfamily domain ...: / Dipeptide/tripeptide permease / PTR2 family proton/oligopeptide symporters signature 1. / MFS general substrate transporter like domains / PTR2 family proton/oligopeptide symporters signature 2. / PTR2 family proton/oligopeptide symporter, conserved site / Proton-dependent oligopeptide transporter family / POT family / Growth Hormone; Chain: A; / Major facilitator superfamily domain / Major facilitator superfamily (MFS) profile. / MFS transporter superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
N-[(1R)-1-phosphonoethyl]-L-alaninamide / Di-tripeptide ABC transporter (Permease)
類似検索 - 構成要素
生物種Geobacillus kaustophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Doki, S. / Kato, H.E. / Ishitani, R. / Nureki, O.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Structural basis for dynamic mechanism of proton-coupled symport by the peptide transporter POT.
著者: Doki, S. / Kato, H.E. / Solcan, N. / Iwaki, M. / Koyama, M. / Hattori, M. / Iwase, N. / Tsukazaki, T. / Sugita, Y. / Kandori, H. / Newstead, S. / Ishitani, R. / Nureki, O.
履歴
登録2012年12月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月24日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: citation / database_2 / struct_site
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Di-tripeptide ABC transporter (Permease)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,5388
ポリマ－54,7661
非ポリマー7737
水88349
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.527, 94.083, 57.859
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 112.650, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Di-tripeptide ABC transporter (Permease)


分子量: 54765.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Geobacillus kaustophilus (バクテリア)
株: BD53 / 遺伝子: GK2020 / プラスミド: pCGFP-BC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41(DE3)delta-acrB / 参照: UniProt: Q5KYD1*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-AFS / N-[(1R)-1-phosphonoethyl]-L-alaninamide / Alafosfalin / アラホスファリン


分子量: 196.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H13N2O4P / コメント: 抗真菌剤, 抗生剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細AUTHORS STATE THAT THE PROTEIN WAS ISOLATED FROM STRAIN BD53 OF GEOBACILLUS SPECIES WHOSE SEQUENCE ...AUTHORS STATE THAT THE PROTEIN WAS ISOLATED FROM STRAIN BD53 OF GEOBACILLUS SPECIES WHOSE SEQUENCE IS NOT AVAILABLE IN THE UNIPROT DATABASE. THE SEQUENCE CONSTRUCT IS THE SAME AS Q5KYD1_GEOKA. C-TERMINAL RESIDUES LESSGENLYFQ ARE EXPRESSION TAGS. RESIDUE 310 (E310Q) IS ENGINEERED MUTATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.9 % / Mosaicity: 0.808 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 脂質キュービック相法 / pH: 8
詳細: 26% PEG 400, 100mM Tris-HCl, 300mM (NH4)2SO4, pH 8.0, lipidic cubic phase, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月3日
放射モノクロメーター: Double-crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 18215 / % possible obs: 88.2 % / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.121 / Χ2: 2.18 / Net I/σ(I): 6.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.4-2.441.80.3667681.096177.9
2.44-2.491.80.3858091.1181.3
2.49-2.531.90.3528151.109181.7
2.53-2.591.90.358561.08186.9
2.59-2.641.90.3668331.38184
2.64-2.71.90.328261.248183.7
2.7-2.7720.3078731.25186.9
2.77-2.852.10.2988581.373186.5
2.85-2.932.20.3028981.47189.3
2.93-3.022.30.2818811.584189.4
3.02-3.132.40.279051.702190.1
3.13-3.262.50.2339081.917192.7
3.26-3.412.50.2179422.059193.5
3.41-3.582.80.1899522.401195.8
3.58-3.812.90.159772.509197.3
3.81-4.13.10.1249573.111197
4.1-4.522.90.1097303.684172.8
4.52-5.173.30.0878102.895180.6
5.17-6.513.40.099962.451198.2
6.51-503.80.05710132.728197.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.7.2_869精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→29.29 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.88 / σ(F): 1.5 / 位相誤差: 31.25 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2877 922 5.06 %RANDOM
Rwork0.2384 ---
obs0.2408 18215 87.79 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.47 Å / VDWプローブ半径: 0.8 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 21.231 Å2 / ksol: 0.285 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 127.09 Å2 / Biso mean: 43.2189 Å2 / Biso min: 12.89 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.8288 Å2-0 Å22.1758 Å2
2--1.6264 Å20 Å2
3----8.4552 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→29.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3628 0 42 49 3719
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023760
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6885136
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046599
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003630
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3671253
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4-2.52650.39841100.36972204231479
2.5265-2.68470.39481130.34012387250084
2.6847-2.89180.34211370.28672381251886
2.8918-3.18250.351360.2642527266390
3.1825-3.64220.2471470.21672644279194
3.6422-4.5860.25611330.18512487262090
4.586-29.29210.23431460.20172663280997

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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