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- PDB-4if6: Structure of NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-1 (closed ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4if6
タイトルStructure of NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-1 (closed state, 2.25 A)
要素(NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-1) x 2
キーワードHYDROLASE / deacetylase
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of prostaglandin biosynthetic process / regulation of smooth muscle cell apoptotic process / maintenance of nucleus location / histone H3K deacetylase activity / histone decrotonylase activity, NAD-dependent / negative regulation of protein acetylation / negative regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / negative regulation of cellular response to testosterone stimulus / regulation of endodeoxyribonuclease activity / positive regulation of cAMP-dependent protein kinase activity ...negative regulation of prostaglandin biosynthetic process / regulation of smooth muscle cell apoptotic process / maintenance of nucleus location / histone H3K deacetylase activity / histone decrotonylase activity, NAD-dependent / negative regulation of protein acetylation / negative regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / negative regulation of cellular response to testosterone stimulus / regulation of endodeoxyribonuclease activity / positive regulation of cAMP-dependent protein kinase activity / negative regulation of peptidyl-lysine acetylation / histone H3K14 deacetylase activity, NAD-dependent / eNoSc complex / regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / peptidyl-lysine acetylation / protein depropionylation / NAD-dependent protein-lysine depropionylase activity / positive regulation of macrophage apoptotic process / histone H4K12 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / negative regulation of triglyceride biosynthetic process / behavioral response to starvation / pyrimidine dimer repair by nucleotide-excision repair / triglyceride mobilization / keratin filament binding / NAD-dependent protein lysine delactylase activity / leptin-mediated signaling pathway / histone H3K9 deacetylase activity, NAD-dependent / negative regulation of phosphorylation / Regulation of MITF-M dependent genes involved in metabolism / regulation of lipid storage / regulation of brown fat cell differentiation / positive regulation of smooth muscle cell differentiation / bHLH transcription factor binding / histone H4K16 deacetylase activity, NAD-dependent / intracellular triglyceride homeostasis / positive regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / HLH domain binding / response to leptin / regulation of transcription by glucose / deacetylase activity / regulation of bile acid biosynthetic process / ovulation from ovarian follicle / positive regulation of adaptive immune response / regulation of centrosome duplication / negative regulation of androgen receptor signaling pathway / single strand break repair / rDNA heterochromatin / protein acetyllysine N-acetyltransferase / protein deacetylation / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / histone deacetylase activity, NAD-dependent / rDNA heterochromatin formation / positive regulation of MHC class II biosynthetic process / chromatin silencing complex / negative regulation of TOR signaling / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / mitogen-activated protein kinase binding / histone deacetylase activity / protein lysine deacetylase activity / nuclear inner membrane / stress-induced premature senescence / : / positive regulation of macrophage cytokine production / UV-damage excision repair / muscle organ development / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / negative regulation of fat cell differentiation / positive regulation of double-strand break repair / DNA synthesis involved in DNA repair / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / DNA repair-dependent chromatin remodeling / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / regulation of glucose metabolic process / negative regulation of cell cycle / negative regulation of cellular senescence / macrophage differentiation / white fat cell differentiation / positive regulation of macroautophagy / NAD+ binding / positive regulation of cholesterol efflux / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / fatty acid homeostasis / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of hippo signaling / subtelomeric heterochromatin formation / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / transcription regulator inhibitor activity / cellular response to glucose starvation / regulation of cellular response to heat / energy homeostasis / endoplasmic reticulum unfolded protein response / heterochromatin / positive regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of adipose tissue development / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / transforming growth factor beta receptor signaling pathway
類似検索 - 分子機能
SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily ...SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE / NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Davenport, A.M. / Huber, F.M. / Hoelz, A.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure of a nucleoporin complex
著者: Davenport, A.M. / Huber, F.M. / Hoelz, A.
履歴
登録2012年12月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月6日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-1
B: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0034
ポリマ－35,3782
非ポリマー6252
水3,765209
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2470 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area15330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.662, 92.662, 97.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-1 / hSIRT1 / Regulatory protein SIR2 homolog 1 / SIR2-like protein 1 / hSIR2 / SirtT1 75 kDa fragment / 75SirT1


分子量: 31833.107 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 234-510 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SIR2L1, SIRT1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q96EB6, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用
#2: タンパク質・ペプチド NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-1


分子量: 3544.836 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 641-665 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SIRT1, SIR2L1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96EB6
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-APR / ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 559.316 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N5O14P2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 209 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.06 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 100 mM Tris-HCl, 10 % (w/v) PEG 20,000, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年12月6日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→20 Å / Num. obs: 23090 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 9.8 % / Rmerge(I) obs: 0.114 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.25-2.3390.326192.7
2.33-2.4210.20.252199.5
2.42-2.5310.10.203199.3
2.53-2.679.70.163199.4
2.67-2.839.80.132199.3
2.83-3.0510.20.11199.7
3.05-3.369.40.1199
3.36-3.8410.10.096199.7
3.84-4.839.70.105199.3
4.83-209.40.113199.2

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
PHENIX1.8.1_1168精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.25→19.652 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 19.67 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1872 2002 8.68 %
Rwork0.1559 --
obs0.1587 23066 98.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 20.8879 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→19.652 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2421 0 37 209 2667
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042708
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8153696
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.191060
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045401
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003488
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.25-2.30790.2411260.16481333X-RAY DIFFRACTION90
2.3079-2.37020.23341410.15951501X-RAY DIFFRACTION99
2.3702-2.43980.19171450.15471499X-RAY DIFFRACTION99
2.4398-2.51840.22761430.1511479X-RAY DIFFRACTION99
2.5184-2.60820.21231450.15251497X-RAY DIFFRACTION100
2.6082-2.71240.20641380.15291496X-RAY DIFFRACTION99
2.7124-2.83550.20211390.16161504X-RAY DIFFRACTION100
2.8355-2.98450.21241460.1651535X-RAY DIFFRACTION100
2.9845-3.17080.21121420.16861503X-RAY DIFFRACTION100
3.1708-3.41440.21541480.1641508X-RAY DIFFRACTION99
3.4144-3.75590.18931470.1551516X-RAY DIFFRACTION100
3.7559-4.29440.15111440.13161530X-RAY DIFFRACTION100
4.2944-5.3920.14361480.13881564X-RAY DIFFRACTION99
5.392-19.65260.18771500.17961599X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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