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- PDB-4icx: N-terminal C2 domain of human CEP120 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4icx
タイトルN-terminal C2 domain of human CEP120
要素Centrosomal protein of 120 kDa
キーワードTRANSPORT PROTEIN / C2 domain / lipid binding
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of centriole elongation / positive regulation of centrosome duplication / positive regulation of establishment of protein localization / interkinetic nuclear migration / astral microtubule organization / positive regulation of cilium assembly / centrosome cycle / centriole / neurogenesis / cerebral cortex development ...positive regulation of centriole elongation / positive regulation of centrosome duplication / positive regulation of establishment of protein localization / interkinetic nuclear migration / astral microtubule organization / positive regulation of cilium assembly / centrosome cycle / centriole / neurogenesis / cerebral cortex development / centrosome / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DUF3668 / Centrosomal protein of 120kDa-like / Cep120 protein / C2 domain / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / C2 domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Centrosomal protein of 120 kDa
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Janowski, R. / Guarin, N. / Coll, M.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: N-terminal C2 domain tandem of human CEP120 shows lipid binding properties
著者: Janowski, R. / Guarin, N. / Speroni, S. / Serrano, L. / Coll, M.
履歴
登録2012年12月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年6月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Centrosomal protein of 120 kDa
B: Centrosomal protein of 120 kDa
C: Centrosomal protein of 120 kDa


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,6443
ポリマ－58,6443
非ポリマー00
水1,04558
1
A: Centrosomal protein of 120 kDa


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5481
ポリマ－19,5481
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Centrosomal protein of 120 kDa


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5481
ポリマ－19,5481
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Centrosomal protein of 120 kDa


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5481
ポリマ－19,5481
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.280, 117.390, 134.840
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Centrosomal protein of 120 kDa / Cep120 / Coiled-coil domain-containing protein 100


分子量: 19547.953 Da / 分子数: 3 / 断片: C2 domain, UNP residues 1-151 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CEP120, CCDC100 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: Q8N960
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.75 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 200 mM sodium chloride and 23% (v/w) PEG 3350 , pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.97933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月24日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→30 Å / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 49.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Rmerge(I) obs: 0.574 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 77.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
Auto-Rickshaw位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.7→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / SU B: 25.327 / SU ML: 0.236 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.519 / ESU R Free: 0.311 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25265 915 5.2 %RANDOM
Rwork0.19586 ---
all0.1987 16770 --
obs0.1987 16770 96.67 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 72.998 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.77 Å20 Å20 Å2
2--4.01 Å20 Å2
3----2.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3208 0 0 58 3266
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0223304
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0631.9654483
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9615399
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.66324.679156
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.17715618
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7721519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2513
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0212454
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4221.51991
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.9092.53252
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.48951313
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.37101227
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.845 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 129 -
Rwork0.239 1930 -
obs--79.87 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.8028-0.6839-0.96622.54982.46555.1150.03580.0701-0.2152-0.02440.1493-0.13970.32470.1486-0.18510.04780.009-0.0210.0487-0.06570.095516.44317.0599124.8285
25.5771-1.2597-3.01533.38951.90685.0312-0.14820.1943-0.3105-0.19220.0348-0.14410.2611-0.05990.11330.0469-0.00860.02260.0095-0.01860.042816.288634.6367120.6105
32.02221.7560.19410.08562.93041.85130.0580.0792-0.0415-1.13890.3474-0.6199-0.60960.2791-0.40540.4911-0.07530.21120.2464-0.22520.249228.57614.184995.4501
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A6 - 135
2X-RAY DIFFRACTION2B6 - 135
3X-RAY DIFFRACTION3C6 - 135

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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