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- PDB-4iax: Engineered human lipocalin 2 (CL31) in complex with Y-DTPA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4iax
タイトルEngineered human lipocalin 2 (CL31) in complex with Y-DTPA
要素Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
キーワードTRANSPORT PROTEIN / beta-barrel / engineered lipocalin / binding protein / Y-CHX-A''-DTPA / Strep-tag
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of iron ion import across plasma membrane / positive regulation of endothelial tube morphogenesis / response to mycotoxin / negative regulation of hippocampal neuron apoptotic process / cytoplasmic vesicle lumen / positive regulation of cell projection organization / Metal sequestration by antimicrobial proteins / positive regulation of hippocampal neuron apoptotic process / response to kainic acid / siderophore transport ...positive regulation of iron ion import across plasma membrane / positive regulation of endothelial tube morphogenesis / response to mycotoxin / negative regulation of hippocampal neuron apoptotic process / cytoplasmic vesicle lumen / positive regulation of cell projection organization / Metal sequestration by antimicrobial proteins / positive regulation of hippocampal neuron apoptotic process / response to kainic acid / siderophore transport / cellular response to increased oxygen levels / response to blue light / response to herbicide / response to fructose / cellular response to X-ray / short-term memory / cellular response to interleukin-6 / enterobactin binding / iron ion sequestering activity / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / response to iron(II) ion / cellular response to interleukin-1 / long-term memory / cellular response to nutrient levels / acute-phase response / positive regulation of endothelial cell migration / cellular response to tumor necrosis factor / cellular response to nerve growth factor stimulus / Iron uptake and transport / specific granule lumen / cellular response to hydrogen peroxide / cellular response to amyloid-beta / cellular response to lipopolysaccharide / positive regulation of cold-induced thermogenesis / protease binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / cellular response to hypoxia / defense response to bacterium / innate immune response / response to xenobiotic stimulus / iron ion binding / positive regulation of gene expression / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Neutrophil gelatinase-associated lipocalin/epididymal-specific lipocalin-12 / Lipocalin / Lipocalin family conserved site / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Lipocalin signature. / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-LIZ / YTTRIUM (III) ION / Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Eichinger, A. / Skerra, A.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2014
タイトル: Structure-guided engineering of Anticalins with improved binding behavior and biochemical characteristics for application in radio-immuno imaging and/or therapy
著者: Eggenstein, E. / Eichinger, A. / Kim, H.J. / Skerra, A.
履歴
登録2012年12月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月19日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3703
ポリマ－21,5651
非ポリマー8052
水2,090116
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.120, 60.120, 110.550
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Neutrophil gelatinase-associated lipocalin / NGAL / 25 kDa alpha-2-microglobulin-related subunit of MMP-9 / Lipocalin-2 / Oncogene 24p3 / ...NGAL / 25 kDa alpha-2-microglobulin-related subunit of MMP-9 / Lipocalin-2 / Oncogene 24p3 / Siderocalin LCN2 / p25


分子量: 21565.494 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 21-198
変異: Q28H,V33Q,L36R,I41A,L42P,R43P,E44M,K46P,D47E,P48L,Q49L,K50L,M51L,Y52T,T54Q,I55T,N65D,S68A,L70R,K75M,D77E,W79L,I80T,R81M,G86S,C87P,S99N,L107F,S127Q,K134S,T136S,Y138L,T145A
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HNL, LCN2, NGAL / プラスミド: pNGAL15-CL31 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TG1F- / 参照: UniProt: P80188
#2: 化合物 ChemComp-LIZ / N-{(1S,2S)-2-[bis(carboxymethyl)amino]cyclohexyl}-N-{(2R)-2-[bis(carboxymethyl)amino]-3-[4-({[2-hydroxy-1,1-bis(hydroxymethyl)ethyl]carbamothioyl}amino)phenyl]propyl}glycine


分子量: 715.769 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C30H45N5O13S
#3: 化合物 ChemComp-YT3 / YTTRIUM (III) ION


分子量: 88.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Y
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 116 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.89 % / Mosaicity: 1.19 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.65
詳細: 17%(w/v) PEG3350, 0.4M potassium phosphate, pH 4.65, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月28日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→52.82 Å / Num. all: 16702 / Num. obs: 16692 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.5 % / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 18.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) allRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.9-27.50.2630.2452.81800423880.0960.2630.2457.5100
2-2.127.60.1880.1753.81712522520.0680.1880.17510.5100
2.12-2.277.60.1490.1394.81601321090.0540.1490.13912.5100
2.27-2.457.60.1070.16.91530520060.0390.1070.114.8100
2.45-2.697.60.0880.0828.11399818380.0320.0880.08217.3100
2.69-37.60.060.05611.81280316920.0210.060.05622.3100
3-3.477.50.050.04713.21120014900.0180.050.04728.3100
3.47-4.257.40.0590.05510.4952812930.0220.0590.05533.8100
4.25-6.017.20.0520.04911.3740510290.0190.0520.04934.7100
6.01-19.8396.20.0380.03416.636765950.0150.0380.03429.896.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 46.88 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å19.84 Å
Translation2.5 Å19.84 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.9データスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MAR345dtbデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3DSZ

3dsz


解像度: 1.9→52.82 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / WRfactor Rfree: 0.2446 / WRfactor Rwork: 0.194 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8324 / SU B: 3.303 / SU ML: 0.1 / SU R Cruickshank DPI: 0.1517 / SU Rfree: 0.1484 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 2 / ESU R: 0.152 / ESU R Free: 0.148 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2446 843 5.1 %RANDOM
Rwork0.1947 ---
obs0.1972 16635 99.79 %-
all-16702 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 55.11 Å2 / Biso mean: 22.3231 Å2 / Biso min: 7.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.3 Å20 Å20 Å2
2--0.3 Å20 Å2
3----0.61 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→52.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1395 0 43 116 1554
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0221477
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9091.9412004
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2445171
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.44524.49369
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.65515245
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.024157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1580.2215
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0211137
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2161.5865
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.11221411
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.5673612
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.664.5593
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 70 -
Rwork0.219 1138 -
all-1208 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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