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万見
- PDB-4iab: Crystal structure of a putative monosaccharide binding protein (B... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4iab
タイトルCrystal structure of a putative monosaccharide binding protein (BACUNI_03039) from Bacteroides uniformis ATCC 8492 at 1.70 A resolution
要素hypothetical protein
キーワードStructural Genomics / Unknown Function / Lipocalin-like fold protein / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性Domain of unknown function DUF4488 / Domain of unknown function (DUF4488) / Uncharacterised protein PF14869 family, DUF4488 / Lipocalin / Beta Barrel / Mainly Beta / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Unknown ligand / DUF4488 domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Bacteroides uniformis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.66 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a hypothetical protein (BACUNI_03039) from Bacteroides uniformis ATCC 8492 at 1.66 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2012年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月24日Group: Structure summary
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月27日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: hypothetical protein
B: hypothetical protein
C: hypothetical protein
D: hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,45114
ポリマ－65,8284
非ポリマー62310
水11,313628
1
A: hypothetical protein
B: hypothetical protein
ヘテロ分子

A: hypothetical protein
B: hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,64916
ポリマ－65,8284
非ポリマー82112
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_567x,-y+1,-z+21
Buried area14680 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area26920 Å2
手法PISA
2
A: hypothetical protein
B: hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,3248
ポリマ－32,9142
非ポリマー4106
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5810 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area15000 Å2
手法PISA
3
C: hypothetical protein
D: hypothetical protein
ヘテロ分子

C: hypothetical protein
D: hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,25212
ポリマ－65,8284
非ポリマー4248
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_657-x+1,y,-z+5/21
Buried area14690 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area25170 Å2
手法PISA
4
C: hypothetical protein
D: hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1266
ポリマ－32,9142
非ポリマー2124
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5490 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area14440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.731, 213.875, 153.643
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-385-

HOH

21C-362-

HOH

31D-372-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
hypothetical protein


分子量: 16456.980 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroides uniformis (バクテリア)
株: ATCC 8492 / 遺伝子: ZP_02071597.1 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: A7V626
#2: 化合物
ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 4 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 628 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING GLY 0 FOLLOWED BY RESIDUES 23-163 OF THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.92 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 1.0M lithium chloride, 20.0% polyethylene glycol 6000, 0.1M MES pH 6.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.979493,0.918401,0.979288
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月17日 / 詳細: KOHZU: Double Crystal Si(111)
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9794931
20.9184011
30.9792881
反射解像度: 1.66→46.19 Å / Num. obs: 84998 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.61 % / Biso Wilson estimate: 21.673 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Net I/σ(I): 15.49
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.66-1.723.630.562.230742846998.9
1.72-1.793.670.3783.231599860599.9
1.79-1.873.680.2444.9305978313100
1.87-1.973.60.1577.730608849699
1.97-2.093.610.1041129619820498.7
2.09-2.253.660.07215.130763839899.5
2.25-2.483.650.0541931668867299.5
2.48-2.843.610.04423.530918855499.3
2.84-3.573.530.03130.930044850399
3.57-46.193.460.02536.330383878497

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEMarch 15, 2012データスケーリング
REFMAC5.7.0032精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.66→46.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / SU B: 3.268 / SU ML: 0.056 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.083 / ESU R Free: 0.08
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 3. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5. UNKNOWN LIGANDS (UNL) WERE MODELED INTO THE PUTATIVE ACTIVE SITE ON EACH SUBUNIT. 7. POLYETHYLENE GLYCOL FRAGMENTS (PEG) FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION AND GLYCEROL (GOL),USED AS A CRYOPROTECTANT, WERE MODELED INTO THE STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18394 4249 5 %RANDOM
Rwork0.16262 ---
obs0.16369 80705 99.02 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.849 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.77 Å20 Å2-0 Å2
2---0.77 Å2-0 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.66→46.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4399 0 81 628 5108
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0194826
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024566
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5751.9766599
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.737310602
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3685625
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.01325.064233
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.13315776
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.5241516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0150.2711
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0215498
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021102
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.5343.1462277
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.5323.1452276
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.6585.8692864
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.66→1.703 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 320 -
Rwork0.248 5883 -
obs--98.62 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.68190.24030.06381.4424-0.07751.8508-0.03640.04990.1446-0.12370.04530.1136-0.0271-0.0992-0.00890.01560.002-0.00590.02220.01780.046712.557897.2509134.9166
20.8027-0.04660.07561.3569-0.54531.43120.0422-0.06840.0697-0.0253-0.04730.05810.0374-0.01040.00510.0058-0.0020.01330.0278-0.00970.049518.943987.2735155.8001
30.84760.05770.12711.5526-0.34711.26820.0174-0.03780.02360.05580.00630.0163-00.0164-0.02370.04560.00290.01280.0420.0040.014124.412964.6529175.4556
40.8882-0.1737-0.22761.76570.04580.90450.0201-0.0081-0.0069-0.00590.0020.00480.0439-0.0425-0.0220.0764-0.0024-0.00180.0557-0.00030.025527.949742.1701176.6345
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 163
2X-RAY DIFFRACTION2B28 - 163
3X-RAY DIFFRACTION3C28 - 163
4X-RAY DIFFRACTION4D31 - 163

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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