[日本語] English
- PDB-4i9k: Crystal structure of symmetric W-W-W ClpX Hexamer -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4i9k
タイトルCrystal structure of symmetric W-W-W ClpX Hexamer
要素ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
キーワードMOTOR PROTEIN / ATPase / symmetric / hexamer
機能・相同性
機能・相同性情報


protein denaturation / HslUV protease complex / endopeptidase Clp complex / ATP-dependent peptidase activity / protein unfolding / proteolysis involved in protein catabolic process / ATP-dependent protein folding chaperone / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / protease binding ...protein denaturation / HslUV protease complex / endopeptidase Clp complex / ATP-dependent peptidase activity / protein unfolding / proteolysis involved in protein catabolic process / ATP-dependent protein folding chaperone / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / protease binding / protein dimerization activity / cell division / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, ClpX C4-type superfamily / ClpX C4-type zinc finger / Clp protease, ATP-binding subunit ClpX / Zinc finger, ClpX C4-type / Clp protease, ATP-binding subunit ClpX, bacteria / ClpX zinc binding (ZB) domain profile. / ClpX C4-type zinc finger / : / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) ...Zinc finger, ClpX C4-type superfamily / ClpX C4-type zinc finger / Clp protease, ATP-binding subunit ClpX / Zinc finger, ClpX C4-type / Clp protease, ATP-binding subunit ClpX, bacteria / ClpX zinc binding (ZB) domain profile. / ClpX C4-type zinc finger / : / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 5.0003 Å
データ登録者Glynn, S.E. / Nager, A.R. / Stinson, B.S. / Schmitz, K.R. / Baker, T.A. / Sauer, R.T.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / : 2013
タイトル: Nucleotide Binding and Conformational Switching in the Hexameric Ring of a AAA+ Machine.
著者: Stinson, B.M. / Nager, A.R. / Glynn, S.E. / Schmitz, K.R. / Baker, T.A. / Sauer, R.T.
履歴
登録2012年12月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
B: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,2566
ポリマ-78,8722
非ポリマー3844
00
1
A: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
B: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
ヘテロ分子

A: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
B: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
ヘテロ分子

A: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
B: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)237,76818
ポリマ-236,6156
非ポリマー1,15312
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area14070 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area72930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.430, 119.430, 111.720
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63

-
要素

#1: タンパク質 ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX


分子量: 39435.793 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / : K12 / 遺伝子: b0438, clpX, JW0428, lopC / プラスミド: pACYC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BLR(DE3) / 参照: UniProt: P0A6H1
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : SO4

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.82 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 2 M ammonium sulfate, 0.15 M potassium sulfate, 4 mM ATP, 4 mM magnesium sulfate, 50 mM EDTA, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.506→59.715 Å / Num. all: 5160 / Num. obs: 5160 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.4 % / Rsym value: 0.186 / Net I/σ(I): 5.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
4.506-4.756.60.2722.150627700.27295.7
4.75-5.046.50.308245827040.30895.3
5.04-5.396.50.2982.243746680.29895.1
5.39-5.826.50.2562.340086190.25694.8
5.82-6.376.50.2632.536965720.26394.8
6.37-7.126.40.2122.633945310.21294.6
7.12-8.236.20.1653.127584460.16594.5
8.23-10.0860.1463.522803820.14692.1
10.08-14.256.80.143.320012960.1493.5
14.25-59.7155.90.1442.610191720.14491.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.16データスケーリング
PHENIX1.5_2精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3HWS
解像度: 5.0003→49.15 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.5862 / SU ML: 0.75 / 位相誤差: 44.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3544 353 9.48 %RANDOM
Rwork0.3163 ---
all0.3196 3723 --
obs0.3196 3723 93.36 %-
溶媒の処理減衰半径: 1.2 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 188.461 Å2 / ksol: 0.341 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 290.44 Å2 / Biso mean: 240.9206 Å2 / Biso min: 194.68 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--115.3428 Å20 Å20 Å2
2---115.3428 Å2-0 Å2
3---219.9114 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 5.0003→49.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4394 0 20 0 4414
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024454
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4686036
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03744
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002770
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.7011606
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 3

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
5.0003-5.72290.39521210.41231126124794
5.7229-7.20660.43371250.36531104122994
7.2066-49.15230.30421070.25951140124792

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る