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- PDB-4i88: R107G HSP16.5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4i88
タイトルR107G HSP16.5
要素Small heat shock protein HSP16.5
キーワードCHAPERONE / alpha-B domain
機能・相同性
機能・相同性情報


protein complex oligomerization / response to salt stress / protein folding chaperone / response to hydrogen peroxide / unfolded protein binding / protein folding / response to heat / protein stabilization / protein-containing complex / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin-like - #790 / Hsp20/alpha crystallin family / Small heat shock protein (sHSP) domain profile. / Alpha crystallin/Hsp20 domain / HSP20-like chaperone / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small heat shock protein HSP16.5
類似検索 - 構成要素
生物種Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Pohl, E. / Williamson, I.R. / Quinlan, R.A.
引用ジャーナル: Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci / 年: 2013
タイトル: Changes in the quaternary structure and function of MjHSP16.5 attributable to deletion of the IXI motif and introduction of the substitution, R107G, in the α-crystallin domain.
著者: Roy A Quinlan / Yan Zhang / Andrew Lansbury / Ian Williamson / Ehmke Pohl / Fei Sun /
要旨: The archael small heat-shock protein (sHSP), MjHSP16.5, forms a 24-subunit oligomer with octahedral symmetry. Here, we demonstrate that the IXI motif present in the C-terminal domain is necessary for ...The archael small heat-shock protein (sHSP), MjHSP16.5, forms a 24-subunit oligomer with octahedral symmetry. Here, we demonstrate that the IXI motif present in the C-terminal domain is necessary for the oligomerization of MjHSP16.5. Removal increased the in vitro chaperone activity with citrate synthase as the client protein. Less predictable were the effects of the R107G substitution in MjHSP16.5 because of the differences in the oligomerization of metazoan and non-metazoan sHSPs. We present the crystal structure for MjHSP16.5 R107G and compare this with an improved (2.5 Å) crystal structure for wild-type (WT) MjHSP16.5. Although no significant structural differences were found in the crystal, using cryo-electron microscopy, we identified two 24mer species with octahedral symmetry for the WT MjHSP16.5 both at room temperature and at 60°C, all showing two major species with the same diameter of 12.4 nm. Similarly, at room temperature, there are also two kinds of 12.4 nm oligomers for R107G MjHSP16.5, but in the 60°C sample, a larger 24mer species with a diameter of 13.6 nm was observed with significant changes in the fourfold symmetry axis and dimer-dimer interface. This highly conserved arginine, therefore, contributes to the quaternary organization of non-metazoan sHSP oligomers. Potentially, the R107G substitution has functional consequences as R107G MjHSP16.5 was far superior to the WT protein in protecting βL-crystallin against heat-induced aggregation.
履歴
登録2012年12月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Small heat shock protein HSP16.5
B: Small heat shock protein HSP16.5
C: Small heat shock protein HSP16.5
D: Small heat shock protein HSP16.5
E: Small heat shock protein HSP16.5
F: Small heat shock protein HSP16.5
G: Small heat shock protein HSP16.5
H: Small heat shock protein HSP16.5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,7608
ポリマ－131,7608
非ポリマー00
水72140
1
A: Small heat shock protein HSP16.5
B: Small heat shock protein HSP16.5
C: Small heat shock protein HSP16.5
D: Small heat shock protein HSP16.5
E: Small heat shock protein HSP16.5
F: Small heat shock protein HSP16.5
G: Small heat shock protein HSP16.5
H: Small heat shock protein HSP16.5

A: Small heat shock protein HSP16.5
B: Small heat shock protein HSP16.5
C: Small heat shock protein HSP16.5
D: Small heat shock protein HSP16.5
E: Small heat shock protein HSP16.5
F: Small heat shock protein HSP16.5
G: Small heat shock protein HSP16.5
H: Small heat shock protein HSP16.5

A: Small heat shock protein HSP16.5
B: Small heat shock protein HSP16.5
C: Small heat shock protein HSP16.5
D: Small heat shock protein HSP16.5
E: Small heat shock protein HSP16.5
F: Small heat shock protein HSP16.5
G: Small heat shock protein HSP16.5
H: Small heat shock protein HSP16.5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)395,28024
ポリマ－395,28024
非ポリマー00
水43224
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area75850 Å2
ΔGint-317 kcal/mol
Surface area119890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)173.600, 173.600, 103.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

-
要素

#1: タンパク質
Small heat shock protein HSP16.5


分子量: 16469.990 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
株: ATCC 43067 / DSM 2661 / JAL-1 / JCM 10045 / NBRC 100440
遺伝子: MJ0285 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q57733
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.74 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 20 mM CaCl2, 20 mM sodium acetate, 30-35% MPD, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月31日
放射モノクロメーター: DCM / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→50 Å / Num. all: 27031 / Num. obs: 26318 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.85→2.924 Å / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.85→48.72 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 16.848 / SU ML: 0.314 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.394 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2543 1314 5 %RANDOM
Rwork0.19469 ---
all0.19768 27031 --
obs0.19768 26318 97.38 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 84.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å2-0.01 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→48.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6985 0 0 40 7025
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0227081
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4361.9939568
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.8995903
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg45.22326.471272
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.955151365
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.2171524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1180.21136
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0160.0215092
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it6.7461.54524
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it10.23627368
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it15.00732557
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it19.5324.52200
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.85→2.924 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.54 92 -
Rwork0.472 1905 -
obs--99.85 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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