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万見
- PDB-4i3f: Crystal structure of serine hydrolase CCSP0084 from the polyaroma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4i3f
タイトルCrystal structure of serine hydrolase CCSP0084 from the polyaromatic hydrocarbon (PAH)-degrading bacterium Cycloclasticus zankles
要素serine hydrolase CCSP0084
キーワードHYDROLASE / alpha and beta proteins / alpha/beta hydrolase fold / alpha/beta-hydrolases superfamily / carbon-carbon bond hydrolase family / serine hydrolase / esterase / meta-cleavage product (MCP) hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity
類似検索 - 分子機能
: / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Alpha/beta hydrolase fold-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Cycloclasticus sp. P1 (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.69 Å
データ登録者Stogios, P.J. / Xu, X. / Dong, A. / Cui, H. / Alcaide, M. / Tornes, J. / Gertler, C. / Yakimov, M.M. / Golyshin, P.N. / Ferrer, M. / Savchenko, A.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2013
タイトル: Single residues dictate the co-evolution of dual esterases: MCP hydrolases from the alpha / beta hydrolase family.
著者: Alcaide, M. / Tornes, J. / Stogios, P.J. / Xu, X. / Gertler, C. / Di Leo, R. / Bargiela, R. / Lafraya, A. / Guazzaroni, M.E. / Lopez-Cortes, N. / Chernikova, T.N. / Golyshina, O.V. / ...著者: Alcaide, M. / Tornes, J. / Stogios, P.J. / Xu, X. / Gertler, C. / Di Leo, R. / Bargiela, R. / Lafraya, A. / Guazzaroni, M.E. / Lopez-Cortes, N. / Chernikova, T.N. / Golyshina, O.V. / Nechitaylo, T.Y. / Plumeier, I. / Pieper, D.H. / Yakimov, M.M. / Savchenko, A. / Golyshin, P.N. / Ferrer, M.
履歴
登録2012年11月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月28日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: serine hydrolase CCSP0084
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2125
ポリマ－34,0121
非ポリマー2004
水7,440413
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.543, 49.691, 67.995
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.89, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 serine hydrolase CCSP0084


分子量: 34012.211 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Cycloclasticus sp. P1 (バクテリア)
遺伝子: Q91_2195 / プラスミド: p15Tv lic / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: K0C6T6*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 413 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.85 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES pH 7.5, 0.2 M magnesium chloride, 25% PEG3350. , VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年7月13日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.61→19.61 Å / Num. obs: 31991 / % possible obs: 93.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -2 / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.042 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 1.61→1.69 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.357 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 3926 / % possible all: 79.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
StructureStudioデータ収集
PHENIX(phenix.phaser)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1CR6

1cr6


解像度: 1.69→19.606 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 18.29 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1866 1368 5.04 %random
Rwork0.1463 ---
obs0.1484 28176 94.4 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.69→19.606 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2231 0 10 413 2654
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082345
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0283189
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.781854
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074339
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005425
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6901-1.71920.2885700.1972473X-RAY DIFFRACTION90
1.7192-1.75040.2253750.18982467X-RAY DIFFRACTION90
1.7504-1.78410.2657610.19742503X-RAY DIFFRACTION91
1.7841-1.82050.239620.18452466X-RAY DIFFRACTION91
1.8205-1.860.2554680.17822489X-RAY DIFFRACTION92
1.86-1.90330.2399510.16722593X-RAY DIFFRACTION92
1.9033-1.95080.2038630.17212513X-RAY DIFFRACTION93
1.9508-2.00350.1985660.15752557X-RAY DIFFRACTION93
2.0035-2.06240.1986610.1432555X-RAY DIFFRACTION93
2.0624-2.12890.185660.13872551X-RAY DIFFRACTION94
2.1289-2.20490.177610.14432583X-RAY DIFFRACTION94
2.2049-2.2930.161700.14832639X-RAY DIFFRACTION95
2.293-2.39720.1794650.14852573X-RAY DIFFRACTION95
2.3972-2.52340.1586700.1432623X-RAY DIFFRACTION96
2.5234-2.68110.1859890.1432579X-RAY DIFFRACTION96
2.6811-2.88750.169750.15212621X-RAY DIFFRACTION97
2.8875-3.1770.21356010.14922714X-RAY DIFFRACTION98
3.177-3.63420.1798840.1272645X-RAY DIFFRACTION98
3.6342-4.56910.1552780.11242670X-RAY DIFFRACTION99
4.5691-19.60770.1756800.14582708X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.66220.35750.87121.48630.05572.3018-0.04020.08930.1286-0.1136-0.0640.08-0.161-0.07280.09280.08980.0254-0.01050.10.00410.0751-19.5875-2.693311.3796
23.89670.56760.60491.08950.66144.6012-0.01650.09640.4878-0.1035-0.04520.1875-0.3502-0.75790.05150.1628-0.0106-0.01320.22830.02870.2118-35.0298-12.774523.2488
31.6430.30770.42260.594-0.16451.66440.01860.0999-0.0412-0.065-0.0058-0.03380.12290.0046-0.00860.0720.00330.00090.0715-0.00160.0735-15.1985-11.093223.1885
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resi 0:131
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resi 132:189
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resi 190:282

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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