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万見
- PDB-4i32: Crystal structure of HCV NS3/4A D168V protease complexed with com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4i32
タイトルCrystal structure of HCV NS3/4A D168V protease complexed with compound 4
要素
  • Genome polyprotein
  • HCV non-structural protein 4A
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Hepatitis C Virus / NS3 / NS4A / protein-inhibitor complex compound 4 / serine protease / D168V / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA stabilization / RNA folding chaperone / DNA/DNA annealing activity / RNA strand annealing activity / hepacivirin / host cell mitochondrial membrane / host cell lipid droplet / symbiont-mediated suppression of host TRAF-mediated signal transduction / transformation of host cell by virus / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint ...RNA stabilization / RNA folding chaperone / DNA/DNA annealing activity / RNA strand annealing activity / hepacivirin / host cell mitochondrial membrane / host cell lipid droplet / symbiont-mediated suppression of host TRAF-mediated signal transduction / transformation of host cell by virus / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / protein-DNA complex / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / viral nucleocapsid / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / RNA helicase activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / RNA helicase / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / induction by virus of host autophagy / ribonucleoprotein complex / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / host cell nucleus / virion attachment to host cell / apoptotic process / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / ATP hydrolysis activity / proteolysis / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Thrombin, subunit H - #120 / Hepatitus C virus, Non-structural 5a protein, C-terminal / Hepatitis C virus NS5A, 1B domain superfamily / Hepatitis C virus non-structural protein NS2, N-terminal domain / Hepatitis C virus non-structural protein NS2 / HCV NS5a protein C-terminal region / Hepatitis C virus, Non-structural protein NS4b / Hepatitis C virus, Core protein, N-terminal / Hepatitis C virus non-structural protein NS2, C-terminal domain / Hepatitis C virus core protein, chain A superfamily ...Thrombin, subunit H - #120 / Hepatitus C virus, Non-structural 5a protein, C-terminal / Hepatitis C virus NS5A, 1B domain superfamily / Hepatitis C virus non-structural protein NS2, N-terminal domain / Hepatitis C virus non-structural protein NS2 / HCV NS5a protein C-terminal region / Hepatitis C virus, Non-structural protein NS4b / Hepatitis C virus, Core protein, N-terminal / Hepatitis C virus non-structural protein NS2, C-terminal domain / Hepatitis C virus core protein, chain A superfamily / : / Hepatitis C virus non-structural protein NS4b / Hepatitis C virus capsid protein / Hepatitis C virus, Non-structural 5a protein / Hepatitis C virus, Non-structural 5a protein, domain 1a / Hepatitis C virus non-structural 5a, 1B domain / NS5A domain 1a superfamily / Hepatitis C virus non-structural 5a zinc finger domain / Hepatitis C virus non-structural 5a domain 1b / Hepatitis C virus, Non-structural protein NS2 / : / NS3 RNA helicase, C-terminal helical domain / Hepacivirus nonstructural protein 2 (NS2) protease domain profile. / Hepatitis C virus non-structural 5a protein membrane anchor / Hepatitis C virus, Non-structural protein NS4a / Hepatitis C virus non-structural protein NS4a / Hepatitis C virus, Core protein, C-terminal / Hepatitis C virus core protein / Hepatitis C virus, Non-structural protein E2/NS1 / Hepatitis C virus non-structural protein E2/NS1 / Hepatitis C virus, Envelope glycoprotein E1 / Hepatitis C virus envelope glycoprotein E1 / RNA dependent RNA polymerase, hepatitis C virus / Viral RNA dependent RNA polymerase / Hepatitis C virus, NS3 protease, Peptidase S29 / Hepacivirus/Pegivirus NS3 protease domain profile. / Hepatitis C virus NS3 protease / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Trypsin-like serine proteases / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Thrombin, subunit H / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1BV / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Hepatitis C virus (ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3001 Å
データ登録者Lemke, C.T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Molecular Mechanism by Which a Potent Hepatitis C Virus NS3-NS4A Protease Inhibitor Overcomes Emergence of Resistance.
著者: O'Meara, J.A. / Lemke, C.T. / Godbout, C. / Kukolj, G. / Lagace, L. / Moreau, B. / Thibeault, D. / White, P.W. / Llinas-Brunet, M.
履歴
登録2012年11月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月9日Group: Database references
改定 1.22013年3月13日Group: Database references
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Genome polyprotein
B: Genome polyprotein
C: HCV non-structural protein 4A
D: HCV non-structural protein 4A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,8477
ポリマ－43,1884
非ポリマー1,6593
水1,62190
1
A: Genome polyprotein
C: HCV non-structural protein 4A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,4354
ポリマ－21,5942
非ポリマー8412
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2540 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area9000 Å2
手法PISA
2
B: Genome polyprotein
D: HCV non-structural protein 4A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,4123
ポリマ－21,5942
非ポリマー8181
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2400 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area8840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.671, 93.671, 81.830
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Genome polyprotein / Core protein p21 / Capsid protein C / p21 / Core protein p19 / Envelope glycoprotein E1 / gp32 / ...Core protein p21 / Capsid protein C / p21 / Core protein p19 / Envelope glycoprotein E1 / gp32 / gp35 / Envelope glycoprotein E2 / NS1 / gp68 / gp70 / p7 / Protease NS2-3 / p23 / Serine protease NS3 / Hepacivirin / NS3P / p70 / Non-structural protein 4A / NS4A / p8 / Non-structural protein 4B / NS4B / p27 / Non-structural protein 5A / NS5A / p56 / RNA-directed RNA polymerase / NS5B / p68


分子量: 19778.877 Da / 分子数: 2 / 断片: NS3 protease domain (UNP Residues 1027-1206) / 変異: D1194V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Hepatitis C virus (ウイルス) / 株: Isolate Japanese / 遺伝子: POLG_HCVJA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P26662, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ, hepacivirin, nucleoside-triphosphate phosphatase, RNA ...参照: UniProt: P26662, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ, hepacivirin, nucleoside-triphosphate phosphatase, RNA helicase, RNA-directed RNA polymerase
#2: タンパク質・ペプチド HCV non-structural protein 4A


分子量: 1815.277 Da / 分子数: 2 / 断片: NS3 interacting peptide (UNP Residues 1678-1691) / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Chemically synthesized / 由来: (合成) Hepatitis C virus (ウイルス) / 参照: UniProt: P26662
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-1BV / (2R,6S,7E,10E,13aR,14aR,16aS)-2-{[7-methoxy-8-methyl-2-(propan-2-yloxy)quinolin-4-yl]oxy}-N-[(1-methylcyclopropyl)sulfonyl]-6-{[(1-methyl-1H-pyrazol-3-yl)carbonyl]amino}-5,16-dioxo-1,2,3,6,9,12,13,13a,14,15,16,16a-dodecahydrocyclopropa[e]pyrrolo[1,2-a][1,4]diazacyclopentadecine-14a(5H)-carboxamide


分子量: 817.950 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C41H51N7O9S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 90 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.74 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 3M NaCl, 0.1M Na Citrate pH6, 2.5% t-butanol, 20mM OBG, 5mM DTT, 3mM sodium azide, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: VariMax-HF
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→57.61 Å / Num. all: 18198 / Num. obs: 17994 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 8.28 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 8.49 % / Rmerge(I) obs: 0.541 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 1797 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3001→46.836 Å / SU ML: 0.3 / σ(F): 0 / 位相誤差: 25.68 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2483 916 5.11 %
Rwork0.1971 --
obs0.1997 17937 98.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 58.838 Å2 / ksol: 0.324 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.8012 Å2-0 Å20 Å2
2---6.8012 Å20 Å2
3---13.6024 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3001→46.836 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2832 0 117 90 3039
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083020
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.274130
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.4081086
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082484
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006518
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3001-2.42140.31521450.24172402X-RAY DIFFRACTION99
2.4214-2.57310.28841230.23022442X-RAY DIFFRACTION100
2.5731-2.77170.3151350.22222464X-RAY DIFFRACTION100
2.7717-3.05060.26071380.20812441X-RAY DIFFRACTION100
3.0506-3.49190.26461420.19172455X-RAY DIFFRACTION100
3.4919-4.39890.20511320.16662384X-RAY DIFFRACTION97
4.3989-46.84520.23831010.20242433X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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