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- PDB-4i0w: Structure of the Clostridium Perfringens CspB protease -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4i0w
タイトルStructure of the Clostridium Perfringens CspB protease
要素(Protease CspB) x 2
キーワードHYDROLASE / jellyroll / subtilisin
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / serine-type endopeptidase activity
類似検索 - 分子機能
Jelly Rolls - #1290 / Alpha-Beta Plaits - #2980 / Peptidase S8A, subtilisin-related, clostridia / Csp protease B, prodomain / Csp protease B prodomain / CspA-like domain / Peptidase S8/S53 domain / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. ...Jelly Rolls - #1290 / Alpha-Beta Plaits - #2980 / Peptidase S8A, subtilisin-related, clostridia / Csp protease B, prodomain / Csp protease B prodomain / CspA-like domain / Peptidase S8/S53 domain / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. / Peptidase S8, subtilisin, Asp-active site / Serine proteases, subtilase family, serine active site. / Peptidase S8, subtilisin, Ser-active site / Peptidase S8, subtilisin-related / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Subtilase family / Peptidase S8/S53 domain / Jelly Rolls / Alpha-Beta Plaits / Sandwich / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protease CspB / Protease CspB
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium perfringens (ウェルシュ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Adams, C.M. / Eckenroth, B.E. / Doublie, S.
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2013
タイトル: Structural and functional analysis of the CspB protease required for Clostridium spore germination.
著者: Adams, C.M. / Eckenroth, B.E. / Putnam, E.E. / Doublie, S. / Shen, A.
履歴
登録2012年11月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease CspB
B: Protease CspB
C: Protease CspB
D: Protease CspB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,07117
ポリマ－127,4224
非ポリマー64913
水17,042946
1
A: Protease CspB
B: Protease CspB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,9918
ポリマ－63,7112
非ポリマー2806
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3970 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area21980 Å2
手法PISA
2
C: Protease CspB
D: Protease CspB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,0809
ポリマ－63,7112
非ポリマー3697
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3940 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area22200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.876, 138.112, 140.038
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Protease CspB


分子量: 10855.533 Da / 分子数: 2 / 断片: prodomain (UNP residues 1-96) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium perfringens (ウェルシュ菌)
遺伝子: CPF_2887, cspB / プラスミド: pRSFduet1-cspB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q0TM89, UniProt: A0A0H2YU83*PLUS, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素
#2: タンパク質 Protease CspB


分子量: 52855.551 Da / 分子数: 2 / 断片: subtilase domain (UNP residues 97-565) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium perfringens (ウェルシュ菌)
遺伝子: CPF_2887, cspB / プラスミド: pRSFduet1-cspB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q0TM89, UniProt: A0A0H2YU83*PLUS, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素

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非ポリマー , 4種, 959分子

#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 946 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.12 %
結晶化温度: 285.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 27% ethylene glycol, 50 mM sodium acetate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 285.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月15日
放射モノクロメーター: double crystal cryo-cooled Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.49→43.735 Å / Num. all: 202733 / Num. obs: 202733 / % possible obs: 86.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 19.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 18.419
反射 シェル解像度: 1.49→1.54 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.451 / Mean I/σ(I) obs: 2.05 / % possible all: 46.2

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX位相決定
PHENIX1.8.1_1168精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MAR345dtbデータ収集
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.6→43.735 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.16 / SU ML: 0.13 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.35 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1809 17844 9.99 %
Rwork0.1618 --
obs0.1637 178612 94.66 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 28.4632 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→43.735 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8626 0 37 946 9609
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0078991
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.80312231
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.2133301
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0581391
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041588
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.61820.22984420.18213904X-RAY DIFFRACTION70
1.6182-1.63720.21284200.17354063X-RAY DIFFRACTION72
1.6372-1.65720.22314830.17134265X-RAY DIFFRACTION77
1.6572-1.67820.21664710.16444471X-RAY DIFFRACTION79
1.6782-1.70030.21095300.16934666X-RAY DIFFRACTION84
1.7003-1.72360.20045200.16714887X-RAY DIFFRACTION86
1.7236-1.74820.19545620.16945040X-RAY DIFFRACTION90
1.7482-1.77430.21115340.16175232X-RAY DIFFRACTION92
1.7743-1.8020.19456010.15495360X-RAY DIFFRACTION95
1.802-1.83150.19446480.15385413X-RAY DIFFRACTION98
1.8315-1.86310.17956140.15555580X-RAY DIFFRACTION99
1.8631-1.8970.17625910.15765652X-RAY DIFFRACTION100
1.897-1.93350.17966150.16025647X-RAY DIFFRACTION100
1.9335-1.9730.19496180.15745613X-RAY DIFFRACTION100
1.973-2.01590.18135770.15875695X-RAY DIFFRACTION100
2.0159-2.06270.18826230.15335642X-RAY DIFFRACTION100
2.0627-2.11430.17676730.16215598X-RAY DIFFRACTION100
2.1143-2.17150.19486460.15885607X-RAY DIFFRACTION100
2.1715-2.23540.18556200.15835681X-RAY DIFFRACTION100
2.2354-2.30750.18715970.15515682X-RAY DIFFRACTION100
2.3075-2.390.186460.15765630X-RAY DIFFRACTION100
2.39-2.48570.18566670.16125615X-RAY DIFFRACTION100
2.4857-2.59880.1966400.17095650X-RAY DIFFRACTION100
2.5988-2.73580.18796130.16625723X-RAY DIFFRACTION100
2.7358-2.90720.19316220.17435678X-RAY DIFFRACTION100
2.9072-3.13160.1846510.17255692X-RAY DIFFRACTION100
3.1316-3.44660.1856620.16715705X-RAY DIFFRACTION100
3.4466-3.94510.1636300.15915764X-RAY DIFFRACTION100
3.9451-4.96930.14926740.14055752X-RAY DIFFRACTION100
4.9693-43.7510.18096540.17575861X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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