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万見
- PDB-4hxi: Crystal structure of KLHL3/Cul3 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hxi
タイトルCrystal structure of KLHL3/Cul3 complex
要素
  • Cullin-3
  • Kelch-like protein 3
キーワードPROTEIN BINDING / BTB-BACK / Protein-protein interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


distal tubule morphogenesis / liver morphogenesis / positive regulation of mitotic cell cycle phase transition / trophectodermal cellular morphogenesis / POZ domain binding / monoatomic ion homeostasis / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / renal sodium ion absorption / regulation protein catabolic process at postsynapse / polar microtubule ...distal tubule morphogenesis / liver morphogenesis / positive regulation of mitotic cell cycle phase transition / trophectodermal cellular morphogenesis / POZ domain binding / monoatomic ion homeostasis / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / renal sodium ion absorption / regulation protein catabolic process at postsynapse / polar microtubule / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / COPII vesicle coating / stem cell division / RHOBTB3 ATPase cycle / embryonic cleavage / cell projection organization / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / potassium ion homeostasis / Notch binding / RHOBTB1 GTPase cycle / fibroblast apoptotic process / negative regulation of Rho protein signal transduction / negative regulation of type I interferon production / ubiquitin ligase complex scaffold activity / mitotic metaphase chromosome alignment / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / stress fiber assembly / positive regulation of cytokinesis / protein monoubiquitination / cullin family protein binding / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / sperm flagellum / protein autoubiquitination / RHOBTB2 GTPase cycle / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / protein K48-linked ubiquitination / gastrulation / positive regulation of TORC1 signaling / cyclin binding / intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein ubiquitination / integrin-mediated signaling pathway / Degradation of DVL / macroautophagy / cellular response to amino acid stimulus / Hedgehog 'on' state / protein destabilization / mitotic spindle / Wnt signaling pathway / spindle pole / G1/S transition of mitotic cell cycle / Regulation of RAS by GAPs / protein polyubiquitination / KEAP1-NFE2L2 pathway / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / cell migration / Neddylation / actin binding / gene expression / ubiquitin-dependent protein catabolic process / postsynapse / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Potential therapeutics for SARS / cytoskeleton / protein ubiquitination / inflammatory response / centrosome / glutamatergic synapse / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of cell population proliferation / structural molecule activity / Golgi apparatus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Kelch-like protein 3 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #420 / Cullin Repeats / 5 helical Cullin repeat like / BTB-kelch protein / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / Cullin protein neddylation domain / BTB And C-terminal Kelch / Cullin, conserved site ...Kelch-like protein 3 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #420 / Cullin Repeats / 5 helical Cullin repeat like / BTB-kelch protein / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / Cullin protein neddylation domain / BTB And C-terminal Kelch / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin protein neddylation domain / Kelch / Potassium Channel Kv1.1; Chain A / Potassium Channel Kv1.1; Chain A / Kelch repeat type 1 / Kelch motif / Cullin / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family / Cullin family profile. / Kelch-type beta propeller / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cullin-3 / Kelch-like protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.513 Å
データ登録者Ji, A.X. / Prive, G.G.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2013
タイトル: Crystal structure of KLHL3 in complex with Cullin3.
著者: Ji, A.X. / Prive, G.G.
履歴
登録2012年11月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月15日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kelch-like protein 3
B: Cullin-3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,5762
ポリマ－76,5762
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2090 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area28360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.770, 228.677, 239.989
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Kelch-like protein 3


分子量: 31366.789 Da / 分子数: 1 / 断片: BTB-BACK / 変異: K87A, K89A, K90A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KLHL3, KIAA1129 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UH77
#2: タンパク質 Cullin-3 / CUL-3


分子量: 45209.664 Da / 分子数: 1 / 断片: NTD / 変異: K274R, I342R, L346D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CUL3, KIAA0617 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13618

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.32 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2M ammonium tartrate, 14% PEG 3350, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月20日
放射モノクロメーター: Double Si 111, Double Si 220 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→20 Å / Num. obs: 49265 / % possible obs: 94.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 3.5→3.56 Å / % possible all: 95.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.513→20 Å / SU ML: 0.42 / σ(F): 0 / 位相誤差: 28.53 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2784 1316 10.08 %Random
Rwork0.2441 ---
all0.2476 ---
obs0.2476 13785 89.45 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.513→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4339 0 0 0 4339
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0044404
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8635932
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4491663
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068669
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003769
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5126-3.65240.30981280.29051183X-RAY DIFFRACTION82
3.6524-3.81760.31931420.26271256X-RAY DIFFRACTION89
3.8176-4.01730.2831450.24371256X-RAY DIFFRACTION87
4.0173-4.26680.26861450.23811274X-RAY DIFFRACTION90
4.2668-4.59260.25281510.20931333X-RAY DIFFRACTION92
4.5926-5.04810.28311480.20561333X-RAY DIFFRACTION91
5.0481-5.76340.2911470.25051338X-RAY DIFFRACTION92
5.7634-7.20530.30631520.29561350X-RAY DIFFRACTION91
7.2053-20.09740.2531580.24021413X-RAY DIFFRACTION90
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -5.5498 Å / Origin y: -27.3909 Å / Origin z: -7.2261 Å
111213212223313233
T0.0105 Å20.0034 Å2-0.2275 Å2-0.2957 Å20.0262 Å2---0.2244 Å2
L1.2564 °20.6395 °2-0.9331 °2-1.9712 °2-0.5413 °2--1.0218 °2
S-0.1703 Å °0.3438 Å °-0.1472 Å °-0.3133 Å °0.1305 Å °-0.2499 Å °-0.082 Å °-0.4893 Å °-0.1463 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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