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万見
- PDB-4hvc: Crystal structure of human prolyl-tRNA synthetase in complex with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hvc
タイトルCrystal structure of human prolyl-tRNA synthetase in complex with halofuginone and ATP analogue
要素Bifunctional glutamate/proline--tRNA ligase
キーワードligase/ligase inhibitor / ligase / ligase-ligase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of long-chain fatty acid import into cell / Selenoamino acid metabolism / glutamate-tRNA ligase / glutamate-tRNA ligase activity / glutamyl-tRNA aminoacylation / proline-tRNA ligase / proline-tRNA ligase activity / prolyl-tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / tRNA modification in the nucleus and cytosol ...regulation of long-chain fatty acid import into cell / Selenoamino acid metabolism / glutamate-tRNA ligase / glutamate-tRNA ligase activity / glutamyl-tRNA aminoacylation / proline-tRNA ligase / proline-tRNA ligase activity / prolyl-tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / tRNA modification in the nucleus and cytosol / Cytosolic tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation for protein translation / GAIT complex / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / cellular response to type II interferon / cellular response to insulin stimulus / RNA stem-loop binding / GTPase binding / negative regulation of translation / ribonucleoprotein complex / protein homodimerization activity / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
C-terminal domain of ProRS / Glutamyl-tRNA synthetase, archaeal/eukaryotic cytosolic / : / Nuclear-export cofactor Arc1p / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain signature. / WHEP-TRS domain profile. / WHEP-TRS / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, anti-codon binding domain ...C-terminal domain of ProRS / Glutamyl-tRNA synthetase, archaeal/eukaryotic cytosolic / : / Nuclear-export cofactor Arc1p / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain signature. / WHEP-TRS domain profile. / WHEP-TRS / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, anti-codon binding domain / : / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / Prolyl-tRNA synthetase, catalytic domain / Proline-tRNA ligase, class II, C-terminal / Prolyl-tRNA synthetase, C-terminal / Prolyl-tRNA synthetase, C-terminal / Proline-tRNA ligase, class IIa, archaeal-type / Prolyl-tRNA synthetase, class II / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, catalytic domain / tRNA synthetases class I (E and Q), catalytic domain / Translation Initiation Factor IF3 / Anticodon-binding domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Anticodon-binding / Anticodon binding domain / Anticodon-binding domain superfamily / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / S15/NS1, RNA-binding / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Chem-HFG / Bifunctional glutamate/proline--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Zhou, H. / Sun, L. / Yang, X.L. / Schimmel, P.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2012
タイトル: ATP-directed capture of bioactive herbal-based medicine on human tRNA synthetase.
著者: Zhou, H. / Sun, L. / Yang, X.L. / Schimmel, P.
履歴
登録2012年11月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional glutamate/proline--tRNA ligase
B: Bifunctional glutamate/proline--tRNA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,14810
ポリマ－118,1272
非ポリマー2,0218
水3,675204
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6510 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area38320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.544, 93.100, 87.004
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.95, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Bifunctional glutamate/proline--tRNA ligase / Bifunctional aminoacyl-tRNA synthetase / Cell proliferation-inducing gene 32 protein / Glutamate-- ...Bifunctional aminoacyl-tRNA synthetase / Cell proliferation-inducing gene 32 protein / Glutamate--tRNA ligase / Glutamyl-tRNA synthetase / GluRS / Proline--tRNA ligase / Prolyl-tRNA synthetase


分子量: 59063.453 Da / 分子数: 2 / 断片: ProRS part of EPRS (unp residues 1003-1513) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPRS, GLNS, PARS, QARS, QPRS, PIG32 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P07814, glutamate-tRNA ligase, proline-tRNA ligase

-
非ポリマー , 5種, 212分子

#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-HFG / 7-bromo-6-chloro-3-{3-[(2R,3S)-3-hydroxypiperidin-2-yl]-2-oxopropyl}quinazolin-4(3H)-one / Halofuginone / (+)-ハロフギノン


分子量: 414.681 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H17BrClN3O3 / コメント: alkaloid, 薬剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 204 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.02 %
結晶化温度: 303 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG 3350, 0.6 M CaCl2, 50 mM HEPES , pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 303K

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月18日
放射モノクロメーター: Side scattering I-beam bent single crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 73215
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-IceICEデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→46.43 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 8.888 / SU ML: 0.119 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.193 / ESU R Free: 0.158 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22725 3678 5 %RANDOM
Rwork0.20379 ---
obs0.20498 69440 98.48 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 49.541 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.55 Å20 Å20.03 Å2
2--0.96 Å20 Å2
3---0.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→46.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7610 0 114 204 7928
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0227982
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0651.96510864
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4615978
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.58824.095359
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.044151325
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8021546
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.21186
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0216048
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3441.54842
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.66927810
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.13433140
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.8624.53044
LS精密化 シェル解像度: 2.001→2.053 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.26 276 -
Rwork0.246 5060 -
obs--97.75 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.6264-0.2175-2.20741.51730.96385.359-0.0363-0.35930.47540.30370.0296-0.1349-0.65070.39980.00660.2876-0.0278-0.14730.0938-0.06160.162720.381714.647638.5146
21.4281-0.10630.19540.9517-0.04931.4179-0.0205-0.08380.1080.0697-0.05590.2118-0.0755-0.21430.07640.00880.00710.01080.0393-0.03110.0629-0.99986.840323.1939
32.9-2.7211.18813.4979-1.21811.38040.0028-0.07970.02110.1443-0.057-0.30420.08750.03890.05420.2332-0.0077-0.04990.15690.03550.086426.9085-7.112248.9123
45.3652-4.35281.71845.499-1.32151.0708-0.1539-0.651-0.35680.59420.16340.3319-0.0369-0.2342-0.00940.2989-0.0140.06580.31770.05930.0579.6611-3.260953.5444
52.31591.25681.39353.11360.18162.5635-0.1939-0.23020.445-0.0134-0.02420.412-0.7017-0.31940.21820.51360.15260.05340.3721-0.18020.3794-10.329624.881844.3798
63.87140.04930.59832.7304-0.33431.5616-0.0474-0.44580.40060.30450.04510.5276-0.5068-0.56350.00230.35540.13450.10250.4176-0.16820.2651-12.701818.419742.7287
71.0324-0.1791-0.00071.93210.21770.99-0.0110.2180.0635-0.224-0.0664-0.1268-0.03680.10980.07740.03030.0040.01010.06550.02310.020715.29991.609510.7173
81.88250.4560.4241.47120.35011.4390.02540.2047-0.0623-0.05770.0041-0.22510.04980.2608-0.02960.01030.02110.01350.07190.00930.037626.4897-3.728814.4455
96.37221.33940.23642.369-0.5533.1620.3641-0.7183-0.57470.42-0.17620.6378-0.0284-0.5315-0.18790.2309-0.07860.07560.241-0.020.4006-5.9107-23.799814.3098
103.57970.9348-0.32351.226-0.17120.9143-0.06950.2782-0.3914-0.32150.01-0.22150.1880.1670.05950.24520.05830.00730.1633-0.11660.159623.8919-19.34730.1481
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1016 - 1050
2X-RAY DIFFRACTION2A1051 - 1287
3X-RAY DIFFRACTION3A1288 - 1388
4X-RAY DIFFRACTION4A1389 - 1426
5X-RAY DIFFRACTION5A1427 - 1460
6X-RAY DIFFRACTION6A1461 - 1512
7X-RAY DIFFRACTION7B1015 - 1115
8X-RAY DIFFRACTION8B1116 - 1318
9X-RAY DIFFRACTION9B1319 - 1360
10X-RAY DIFFRACTION10B1361 - 1512

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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