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- PDB-4hu6: Oxime side-chain cross-links in the GCN4-p1 dimeric coiled coil: ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hu6
タイトルOxime side-chain cross-links in the GCN4-p1 dimeric coiled coil: Cyclic product
要素General control protein GCN4
キーワードTRANSCRIPTION / side-chain staple / side-chain cross-link
機能・相同性
機能・相同性情報


FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / TFIID-class transcription factor complex binding / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly ...FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / TFIID-class transcription factor complex binding / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / cellular response to nutrient levels / amino acid biosynthetic process / cellular response to amino acid starvation / RNA polymerase II transcription regulator complex / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / intracellular signal transduction / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Basic region leucine zipper / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / General control transcription factor GCN4
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Haney, C.M. / Horne, W.S.
引用ジャーナル: Chemistry / 年: 2013
タイトル: Oxime Side-Chain Cross-Links in an alpha-Helical Coiled-Coil Protein: Structure, Thermodynamics, and Folding-Templated Synthesis of Bicyclic Species.
著者: Haney, C.M. / Horne, W.S.
履歴
登録2012年11月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月11日Group: Database references
改定 1.22017年6月21日Group: Database references / Source and taxonomy / カテゴリ: pdbx_entity_src_syn / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_beg_seq_num ..._pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_beg_seq_num / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_end_seq_num / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_value_order / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: General control protein GCN4
B: General control protein GCN4
C: General control protein GCN4
D: General control protein GCN4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,6099
ポリマ－16,2154
非ポリマー3945
水1,18966
1
A: General control protein GCN4
B: General control protein GCN4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,3185
ポリマ－8,1082
非ポリマー2103
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2330 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area4880 Å2
手法PISA
2
C: General control protein GCN4
D: General control protein GCN4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,2924
ポリマ－8,1082
非ポリマー1842
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2810 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area5170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)30.945, 33.102, 41.075
Angle α, β, γ (deg.)93.91, 111.95, 98.74
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質・ペプチド
General control protein GCN4 / Amino acid biosynthesis regulatory protein


分子量: 4053.754 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide
由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
参照: UniProt: P03069
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.8 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.1 M sodium acetate pH 4.6, 1.6 M sodium chloride, 5% w/v PEG 1500; crystal was treated with 1 equiv. sodium periodate relative to protein and allowed to incubate for 2 days prior to ...詳細: 0.1 M sodium acetate pH 4.6, 1.6 M sodium chloride, 5% w/v PEG 1500; crystal was treated with 1 equiv. sodium periodate relative to protein and allowed to incubate for 2 days prior to harvesting, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月22日 / 詳細: Rigaku VariMax Optics
放射モノクロメーター: Rigaku VariMax Optics / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→28.52 Å / Num. obs: 6255 / % possible obs: 95.2 % / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 9.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
CrystalClearデータ削減
CrystalClearデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB 2ZTA

2zta


解像度: 2.3→28.52 Å / SU ML: 0.42 / σ(F): 2 / 位相誤差: 34.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.292 319 5.12 %RANDOM; THIN RESOLUTION SHELLS
Rwork0.2586 ---
obs0.2603 6225 94.75 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 58.064 Å2 / ksol: 0.411 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.4926 Å2-1.2921 Å20.0257 Å2
2--0.1576 Å25.1161 Å2
3---7.335 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→28.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1073 0 26 66 1165
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091135
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4791503
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.984488
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.094164
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003192
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.89750.38841610.30392904X-RAY DIFFRACTION94
2.8975-28.52250.26111580.24343002X-RAY DIFFRACTION96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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