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- PDB-4htt: Crystal Structure of Twin Arginine Translocase Receptor- TatC in DDM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4htt
タイトルCrystal Structure of Twin Arginine Translocase Receptor- TatC in DDM
要素Sec-independent protein translocase protein TatC, Lysozyme
キーワードHYDROLASE / Twin arginine translocase receptor / Membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force dependent protein transmembrane transporter activity / TAT protein transport complex / protein transport by the Tat complex / intracellular protein transmembrane transport / viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Sec-independent periplasmic protein translocase TatC / Sec-independent periplasmic protein translocase, conserved site / Sec-independent protein translocase protein (TatC) / TatC family signature. / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Lysozyme-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Sec-independent protein translocase protein TatC / Endolysin
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus VF5 (バクテリア)
Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 6.8 Å
データ登録者Ramasamy, S. / Suloway, C.J.M. / Clemons Jr., W.M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: The Glove-like Structure of the Conserved Membrane Protein TatC Provides Insight into Signal Sequence Recognition in Twin-Arginine Translocation.
著者: Ramasamy, S. / Abrol, R. / Suloway, C.J. / Clemons, W.M.
履歴
登録2012年11月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月29日Group: Database references
改定 1.22017年8月9日Group: Advisory / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42024年2月28日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sec-independent protein translocase protein TatC, Lysozyme
B: Sec-independent protein translocase protein TatC, Lysozyme


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,6902
ポリマ－94,6902
非ポリマー00
水00
1
A: Sec-independent protein translocase protein TatC, Lysozyme


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3451
ポリマ－47,3451
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Sec-independent protein translocase protein TatC, Lysozyme


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3451
ポリマ－47,3451
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)142.015, 142.015, 251.748
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

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要素

#1: タンパク質 Sec-independent protein translocase protein TatC, Lysozyme / Endolysin / Lysis protein / Muramidase


分子量: 47344.988 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aquifex aeolicus VF5 (バクテリア), (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
株: VF5 / 遺伝子: tatC, aq_1267, E / プラスミド: pET33b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL(21) / 参照: UniProt: O67305, UniProt: P00720, lysozyme
配列の詳細AUTHOR STATES THAT THIS PROTEIN WAS SET UP AS A FUSION THAT CRYSTALLIZED IN A UNIQUE SPACE GROUP. ...AUTHOR STATES THAT THIS PROTEIN WAS SET UP AS A FUSION THAT CRYSTALLIZED IN A UNIQUE SPACE GROUP. T4 LYSOZYME WAS VERIFIED IN THE CONSTRUCT AND IN THE DROP AND DATA WAS COLLECTED IN 2008. WHEN THEY SOLVED THE STRUCTURE BY MOLECULAR REPLACEMENT RECENTLY THEY WERE SURPRISED THAT THEY COULDN'T FIND THE LYSOZYME IN THE DENSITY AND FELT THEY COULDN'T INTERPRET ANYTHING WITH CONFIDENCE. SO, IN THE END THEY DON NOT HAVE ANY OF THE T4 LYSOZYME PART IN THE MODEL.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: 35% (v/v) PEG 400, ADA pH 6.6 and 0.1 M Potassium phosphate monobasic., VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 1.08 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年1月1日
放射モノクロメーター: LIQUID NITROGEN-COOLED DOUBLE CRYSTAL
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 6.8→125.874 Å / Num. all: 2281 / Num. obs: 2281 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(F): 40.25 / Observed criterion σ(I): 8.37 / 冗長度: 6.8 % / Rsym value: 0.048 / Net I/σ(I): 22.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
6.8-7.1770.790.922863260.7996.9
7.17-7.670.4381.621763110.43896.4
7.6-8.136.90.2592.919922870.25996.6
8.13-8.786.90.1285.818642710.12897.2
8.78-9.626.80.07110.317522570.07196.6
9.62-10.756.90.05213.116052340.05296.2
10.75-12.426.60.03716.513482040.03795.6
12.42-15.216.50.02921.211471770.02996.3
15.21-21.56.30.02520.58981430.02596
21.5-39.255.50.02617.8390710.02677.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS精密化
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
Blu-Iceデータ収集
XDSデータ削減
SCALA3.3.20データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 6.8→30 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / σ(F): 3.1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.4182 98 4.1 %RANDOM
Rwork0.3437 ---
all0.3437 2385 --
obs0.3437 2262 95.2 %-
溶媒の処理Bsol: 373.009 Å2
原子変位パラメータBiso max: 731.91 Å2 / Biso mean: 474.4706 Å2 / Biso min: 207.69 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-67.644 Å20 Å20 Å2
2--67.644 Å20 Å2
3----135.289 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 6.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3608 0 0 0 3608
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d0.931
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it18.07815
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it17.91220
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it28.02820
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it26.35625
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
6.8-7.040.336170.389821121896
7.04-7.320.427990.356521522495.7
7.32-7.650.608100.344420921995.2
7.65-8.040.3797110.310521923095.8
8.04-8.530.3411110.281820721896
8.53-9.180.286970.217521822595.3
9.18-10.070.3012100.235921622695
10.07-11.450.575770.309521221994
11.45-14.170.3048140.356122423895.2
14.17-300.5568120.437123324593.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.paramCNS_TOPPAR:protein.top
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:dna-rna_rep.paramCNS_TOPPAR:dna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:water_rep.paramCNS_TOPPAR:water.top
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:ion.paramCNS_TOPPAR:ion.top
X-RAY DIFFRACTION5CNS_TOPPAR:carbohydrate.paramCNS_TOPPAR:carbohydrate.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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