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- PDB-4ht5: CO2 concentrating mechanism protein P, CcmP form 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ht5
タイトルCO2 concentrating mechanism protein P, CcmP form 1
要素CO2 concentrating mechanism protein P
キーワードPROTEIN BINDING / BMC / carboxysome
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of carboxysome shell / carboxysome / carbon fixation / photosynthesis
類似検索 - 分子機能
Bacterial microcompartment (BMC) circularly permuted domain / Bacterial microcompartment (BMC) circularly permuted domain profile. / BMC (bacterial microcompartment) domain / Bacterial microcompartment domain / BMC / CcmK-like superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Carboxysome shell protein CcmP / Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種Synechococcus elongatus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.51 Å
データ登録者Cai, F. / Sutter, M. / Kerfeld, C.A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: The structure of CcmP, a tandem bacterial microcompartment domain protein from the beta-carboxysome, forms a subcompartment within a microcompartment.
著者: Cai, F. / Sutter, M. / Cameron, J.C. / Stanley, D.N. / Kinney, J.N. / Kerfeld, C.A.
履歴
登録2012年10月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月4日Group: Database references
改定 1.22018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CO2 concentrating mechanism protein P
B: CO2 concentrating mechanism protein P
C: CO2 concentrating mechanism protein P
D: CO2 concentrating mechanism protein P
E: CO2 concentrating mechanism protein P
F: CO2 concentrating mechanism protein P


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,0786
ポリマ－149,0786
非ポリマー00
水7,260403
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18700 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area39800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.350, 137.355, 152.688
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-375-

HOH

21D-359-

HOH

31F-311-

HOH

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要素

#1: タンパク質
CO2 concentrating mechanism protein P


分子量: 24846.258 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechococcus elongatus (バクテリア)
株: ATCC 27144 / PCC 6301 / SAUG 1402/1 / 遺伝子: syc1000_c / プラスミド: pCOLADuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q5N3D0, UniProt: Q31QW7*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 403 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.7 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 100 mM sodium acetate, 1.2 M sodium formate, and 20% PEG 400 , pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.9765 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年2月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9765 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.51→97.864 Å / Num. obs: 86082 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.256 / Rsym value: 0.23
反射 シェル解像度: 2.51→2.57 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 1.122 / Mean I/σ(I) obs: 1.411 / % possible all: 86.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXautoMRモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIXautoMR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.51→39.265 Å / SU ML: 0.41 / σ(F): 0.96 / 位相誤差: 31.93 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2908 1273 1.5 %
Rwork0.2567 --
obs0.2572 86082 96.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.51→39.265 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9328 0 0 403 9731
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0059443
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.83312765
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1973525
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0541483
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031676
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.51-2.56120.42351370.3248644X-RAY DIFFRACTION90
2.5612-2.61690.28221340.29728682X-RAY DIFFRACTION91
2.6169-2.67780.31781350.28028880X-RAY DIFFRACTION92
2.6778-2.74470.36421360.29818883X-RAY DIFFRACTION93
2.7447-2.81890.28221310.29379032X-RAY DIFFRACTION94
2.8189-2.90180.35871410.28159104X-RAY DIFFRACTION95
2.9018-2.99550.34321350.27899253X-RAY DIFFRACTION96
2.9955-3.10250.29841420.2839201X-RAY DIFFRACTION96
3.1025-3.22670.32131470.27619392X-RAY DIFFRACTION97
3.2267-3.37340.35741440.25719380X-RAY DIFFRACTION98
3.3734-3.55120.29271410.25059449X-RAY DIFFRACTION98
3.5512-3.77350.24121440.23579497X-RAY DIFFRACTION99
3.7735-4.06460.23741400.22989514X-RAY DIFFRACTION99
4.0646-4.47310.2561490.23519614X-RAY DIFFRACTION100
4.4731-5.11920.24091460.22359584X-RAY DIFFRACTION100
5.1192-6.4450.31421460.25259605X-RAY DIFFRACTION100
6.445-39.270.25871520.24759584X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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