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万見
- PDB-4hot: Crystal Structure of Full-Length Human IFIT5 with 5`-triphosphate... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hot
タイトルCrystal Structure of Full-Length Human IFIT5 with 5`-triphosphate Oligoadenine
要素
  • Interferon-induced protein with tetratricopeptide repeats 5
  • RNA (5'-R(*(ATP)P*AP*AP*A)-3')
キーワードrna binding protein/rna / TPR / RNA binding / antiviral / RNA / rna binding protein-rna complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA cap binding / poly(U) RNA binding / negative regulation of viral genome replication / ruffle membrane / Interferon alpha/beta signaling / actin cytoskeleton / apical part of cell / double-stranded DNA binding / defense response to virus / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction ...RNA cap binding / poly(U) RNA binding / negative regulation of viral genome replication / ruffle membrane / Interferon alpha/beta signaling / actin cytoskeleton / apical part of cell / double-stranded DNA binding / defense response to virus / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / tRNA binding / single-stranded RNA binding / innate immune response / RNA binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tetratricopeptide repeat 2 / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat ...Tetratricopeptide repeat 2 / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / Interferon-induced protein with tetratricopeptide repeats 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.501 Å
データ登録者Abbas, Y.M. / Pichlmair, A. / Gorna, M.W. / Superti-Furga, G. / Nagar, B.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: Structural basis for viral 5'-PPP-RNA recognition by human IFIT proteins.
著者: Abbas, Y.M. / Pichlmair, A. / Gorna, M.W. / Superti-Furga, G. / Nagar, B.
履歴
登録2012年10月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年2月6日Group: Database references
改定 1.22013年2月27日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interferon-induced protein with tetratricopeptide repeats 5
X: RNA (5'-R(*(ATP)P*AP*AP*A)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,3903
ポリマ－57,3662
非ポリマー241
水77543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)54.627, 85.188, 60.651
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.34, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Interferon-induced protein with tetratricopeptide repeats 5 / IFIT-5 / Interferon-induced 58 kDa protein / Retinoic acid- and interferon-inducible 58 kDa protein / P58


分子量: 55933.715 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IFIT5, IFIT5/ISG58, ISG58, RI58 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13325
#2: RNA鎖 RNA (5'-R(*(ATP)P*AP*AP*A)-3')


分子量: 1431.826 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: T7 in vitro transcription
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.9 %
結晶化温度: 295.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: -, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月15日
放射モノクロメーター: Varimax HF / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 18505 / Num. obs: 18505 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1.7
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / % possible all: 82.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.501→34.431 Å / SU ML: 0.28 / σ(F): 1 / 位相誤差: 26.69 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2305 1265 7.78 %RANDOM
Rwork0.1804 ---
obs0.1845 16270 87.84 %-
all-17535 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.501→34.431 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3887 97 1 43 4028
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064077
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0175513
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6081548
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07593
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005687
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5011-2.60120.32881000.24631216X-RAY DIFFRACTION64
2.6012-2.71960.31881270.25861476X-RAY DIFFRACTION79
2.7196-2.86290.31211150.24771615X-RAY DIFFRACTION84
2.8629-3.04220.28971300.24431619X-RAY DIFFRACTION85
3.0422-3.27690.32811600.24051687X-RAY DIFFRACTION90
3.2769-3.60630.23651530.20411801X-RAY DIFFRACTION95
3.6063-4.12740.21621550.15871815X-RAY DIFFRACTION97
4.1274-5.19720.16771680.13681852X-RAY DIFFRACTION97
5.1972-34.43380.18451570.13541924X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.95950.7344-0.44692.49830.20292.6724-0.12770.23860.0052-0.1341-0.05630.14550.2018-0.04430.17740.2664-0.0252-0.02640.25650.04920.2995-29.116-15.413281.0403
22.4932.48780.14093.9988-0.13020.35350.1629-0.2376-0.30990.0108-0.1911-0.30820.03740.04340.03990.24410.008-0.00990.27580.03140.406-3.2683.638591.6067
32.00332.5173-0.38382.3503-0.82798.56260.1935-0.00791.4488-0.28850.00610.8363-1.04950.6696-0.27790.4657-0.07160.03160.34540.01290.5069-23.282-5.105892.0832
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 6 through 333 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 334 through 481 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'X' and (resid 2 through 4 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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