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- PDB-4hga: Structure of the variant histone H3.3-H4 heterodimer in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hga
タイトルStructure of the variant histone H3.3-H4 heterodimer in complex with its chaperone DAXX
要素
  • Death domain-associated protein 6
  • Histone H3.3
  • Histone H4
キーワードCHAPERONE/APOPTOSIS / histone chaperone / CHAPERONE-APOPTOSIS complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to diamide / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to DAXX Mutations / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to ATRX Mutations / SUMO-modified protein reader activity / neuron intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / cellular response to sodium arsenite / negative regulation of chromosome condensation / Barr body / regulation of centromere complex assembly / muscle cell differentiation ...cellular response to diamide / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to DAXX Mutations / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to ATRX Mutations / SUMO-modified protein reader activity / neuron intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / cellular response to sodium arsenite / negative regulation of chromosome condensation / Barr body / regulation of centromere complex assembly / muscle cell differentiation / pericentric heterochromatin formation / inner kinetochore / transcription regulator inhibitor activity / oocyte maturation / nuclear androgen receptor binding / nucleus organization / protein kinase activator activity / androgen receptor signaling pathway / regulation of protein ubiquitination / chromosome, centromeric region / spermatid development / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / subtelomeric heterochromatin formation / single fertilization / negative regulation of megakaryocyte differentiation / positive regulation of protein kinase activity / cellular response to unfolded protein / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / JNK cascade / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / nucleosomal DNA binding / cellular response to copper ion / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / heat shock protein binding / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / cellular response to cadmium ion / telomere organization / embryo implantation / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / SUMOylation of transcription cofactors / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / molecular condensate scaffold activity / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / multicellular organism growth / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / PKMTs methylate histone lysines / PML body / Meiotic recombination / RMTs methylate histone arginines / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / osteoblast differentiation / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / transcription corepressor activity / male gonad development / nucleosome / Regulation of TP53 Degradation / nucleosome assembly / p53 binding / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / cellular response to heat / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / Processing of DNA double-strand break ends / histone binding / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / positive regulation of cell growth / regulation of gene expression / regulation of apoptotic process
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #2170 / Daxx, N-terminal Rassf1C-interacting domain / Daxx, N-terminal domain superfamily / Daxx, histone-binding domain / Daxx, histone-binding domain superfamily / Daxx N-terminal Rassf1C-interacting domain / Death domain-associated protein 6, histone binding domain / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #2170 / Daxx, N-terminal Rassf1C-interacting domain / Daxx, N-terminal domain superfamily / Daxx, histone-binding domain / Daxx, histone-binding domain superfamily / Daxx N-terminal Rassf1C-interacting domain / Death domain-associated protein 6, histone binding domain / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
TETRACHLOROPLATINATE(II) / Histone H4 / Histone H3.3 / Death domain-associated protein 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.799 Å
データ登録者Liu, C.P. / Xiong, C.Y. / Wang, M.Z. / Yu, Z.L. / Yang, N. / Chen, P. / Zhang, Z.G. / Li, G.H. / Xu, R.M.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: Structure of the variant histone H3.3-H4 heterodimer in complex with its chaperone DAXX.
著者: Liu, C.P. / Xiong, C.Y. / Wang, M.Z. / Yu, Z.L. / Yang, N. / Chen, P. / Zhang, Z.G. / Li, G.H. / Xu, R.M.
履歴
登録2012年10月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月10日Group: Database references
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Death domain-associated protein 6
B: Histone H3.3
C: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,9087
ポリマ－51,5613
非ポリマー1,3484
水50428
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13790 Å2
ΔGint-138 kcal/mol
Surface area18090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.103, 72.103, 323.550
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Death domain-associated protein 6 / Daxx / hDaxx / ETS1-associated protein 1 / EAP1 / Fas death domain-associated protein


分子量: 24805.361 Da / 分子数: 1 / 断片: HISTONE BINDING DOMAIN, UNP RESIDUES 184-390 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DAXX, BING2, DAP6 / プラスミド: PGEX-6P-Xu / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 CodonPlus (DE3) RIL / 参照: UniProt: Q9UER7
#2: タンパク質 Histone H3.3


分子量: 15360.983 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H3F3A, H3.3A, H3F3, PP781, H3F3B, H3.3B / プラスミド: pRSFDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 CodonPlus (DE3) RIL / 参照: UniProt: P84243
#3: タンパク質 Histone H4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, ...遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, H4/E, H4FE, HIST1H4K, H4/D, H4FD, HIST1H4L, H4/K, H4FK, HIST2H4A, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4B, H4/O, H4FO, HIST4H4
プラスミド: pRSFDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 CodonPlus (DE3) RIL / 参照: UniProt: P62805
#4: 化合物
ChemComp-PC4 / TETRACHLOROPLATINATE(II)


分子量: 336.890 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl4Pt
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.76 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: 0.1M HEPES-Na, pH 7.6, 23% (v/v) PEG 3350, 0.25M Ammonium acetate, 1% Tacsimate pH 7.0, 6% ethanol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1.07 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月11日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.799→50 Å / Num. all: 13301 / Num. obs: 13274 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.8 % / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 21.9
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 8.1 % / Rmerge(I) obs: 0.521 / Mean I/σ(I) obs: 1.91 / Num. unique all: 1254 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.799→44.934 Å / SU ML: 0.34 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.84 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2708 635 4.82 %RANDOM
Rwork0.2076 ---
all0.2105 13301 --
obs0.2105 13183 99.77 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.799→44.934 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3040 0 13 28 3081
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063090
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9054149
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0011228
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059462
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003541
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.7993-3.01540.32891460.2852238699
3.0154-3.31870.29081140.23172442100
3.3187-3.79880.28241180.20392484100
3.7988-4.78520.23151190.1822527100
4.7852-44.93970.2651380.19782709100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 39.1942 Å / Origin y: 22.8178 Å / Origin z: 150.9987 Å
111213212223313233
T0.5014 Å20.0862 Å2-0.0181 Å2-0.3532 Å2-0.1051 Å2--0.3991 Å2
L2.3709 °2-0.0084 °20.0192 °2-2.6803 °2-0.6984 °2--5.0874 °2
S-0.2657 Å °-0.1825 Å °0.0569 Å °0.4847 Å °0.1028 Å °-0.1486 Å °-0.5658 Å °-0.3967 Å °0.114 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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