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万見
- PDB-4hfz: Crystal Structure of an MDM2/P53 Peptide Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hfz
タイトルCrystal Structure of an MDM2/P53 Peptide Complex
要素
  • Cellular tumor antigen p53
  • E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
キーワードLIGASE / MDM2 / p53 / Surface Entropy Reduction / Mutant Validation
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to vitamin B1 / response to formaldehyde / response to water-immersion restraint stress / response to ether / traversing start control point of mitotic cell cycle / fibroblast activation / atrial septum development / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / Trafficking of AMPA receptors / receptor serine/threonine kinase binding ...cellular response to vitamin B1 / response to formaldehyde / response to water-immersion restraint stress / response to ether / traversing start control point of mitotic cell cycle / fibroblast activation / atrial septum development / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / Trafficking of AMPA receptors / receptor serine/threonine kinase binding / peroxisome proliferator activated receptor binding / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / negative regulation of helicase activity / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / regulation of cell cycle G2/M phase transition / regulation of fibroblast apoptotic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / oligodendrocyte apoptotic process / negative regulation of miRNA processing / positive regulation of thymocyte apoptotic process / oxidative stress-induced premature senescence / regulation of tissue remodeling / negative regulation of protein processing / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / SUMO transferase activity / mRNA transcription / positive regulation of programmed necrotic cell death / response to steroid hormone / bone marrow development / NEDD8 ligase activity / response to iron ion / circadian behavior / T cell proliferation involved in immune response / AKT phosphorylates targets in the cytosol / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / germ cell nucleus / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / atrioventricular valve morphogenesis / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / endocardial cushion morphogenesis / histone deacetylase regulator activity / cellular response to peptide hormone stimulus / ventricular septum development / negative regulation of glial cell proliferation / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / negative regulation of neuroblast proliferation / mitochondrial DNA repair / T cell lineage commitment / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / positive regulation of muscle cell differentiation / ER overload response / thymocyte apoptotic process / B cell lineage commitment / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / negative regulation of mitophagy / cardiac septum morphogenesis / blood vessel development / negative regulation of DNA replication / ligase activity / entrainment of circadian clock by photoperiod / cellular response to alkaloid / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / regulation of protein catabolic process / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / Zygotic genome activation (ZGA) / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / PI5P Regulates TP53 Acetylation / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / necroptotic process / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / response to magnesium ion / SUMOylation of transcription factors / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / TFIID-class transcription factor complex binding / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / rRNA transcription / Transcriptional Regulation by VENTX / protein sumoylation / replicative senescence / general transcription initiation factor binding / cellular response to UV-C
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass / MDM2 / SWIB/MDM2 domain / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 ...E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass / MDM2 / SWIB/MDM2 domain / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / Zn-finger in Ran binding protein and others / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / p53-like transcription factor, DNA-binding / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Cellular tumor antigen p53 / E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.694 Å
データ登録者Anil, B. / Riedinger, C. / Endicott, J.A. / Noble, M.E.M.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2013
タイトル: The structure of an MDM2-Nutlin-3a complex solved by the use of a validated MDM2 surface-entropy reduction mutant.
著者: Anil, B. / Riedinger, C. / Endicott, J.A. / Noble, M.E.
履歴
登録2012年10月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月21日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
B: Cellular tumor antigen p53
C: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
D: Cellular tumor antigen p53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5505
ポリマ－28,4544
非ポリマー961
水86548
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
B: Cellular tumor antigen p53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3233
ポリマ－14,2272
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1300 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area5620 Å2
手法PISA
2
C: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
D: Cellular tumor antigen p53


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2272
ポリマ－14,2272
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1100 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area6540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.944, 52.944, 196.201
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: THR / Beg label comp-ID: THR / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: _ / Auth seq-ID: 26 - 107 / Label seq-ID: 10 - 91

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2CC

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / Double minute 2 protein / Hdm2 / Oncoprotein Mdm2 / p53-binding protein Mdm2


分子量: 12419.212 Da / 分子数: 2 / 断片: p53 binding domain (residues 17-125) / 変異: E69A, K70A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MDM2 / プラスミド: pGEX6P1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE23)
参照: UniProt: Q00987, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド Cellular tumor antigen p53 / Antigen NY-CO-13 / Phosphoprotein p53 / Tumor suppressor p53


分子量: 1807.973 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 15-29 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic construct / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04637
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.09 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 0.2 M (NH4)2SO4, pH 4.6 and 30% w/v PEG 8000, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 296 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.96 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年2月28日
放射モノクロメーター: Si 111 channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.694→46.68 Å / Num. obs: 8223 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 5
反射 シェル解像度: 2.694→2.85 Å / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.694→41.12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.896 / SU B: 19.73 / SU ML: 0.212 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 10 / ESU R: 0.792 / ESU R Free: 0.323 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24679 376 4.6 %RANDOM
Rwork0.19527 ---
obs0.19777 7733 96.86 %-
all-8367 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.43 Å20 Å20 Å2
2--1.43 Å20 Å2
3----2.85 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.694→41.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1620 0 5 48 1673
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.021669
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6341.9972254
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.3045194
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg43.8723.62369
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.85915316
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.314158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1130.2258
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0211200
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 93 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.09 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2C
LS精密化 シェル解像度: 2.694→2.764 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.385 22 -
Rwork0.238 456 -
obs--93.73 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.7099-0.1048-0.70342.97260.58723.12360.04270.2070.0402-0.0134-0.0052-0.09020.08240.0846-0.03750.0508-0.0034-0.01610.12580.01920.01084.7063-23.284212.7627
221.3439-3.81672.639910.08310.499719.4178-0.50021.13280.835-0.160.4687-0.1461-0.473-0.07870.03160.2554-0.02070.02610.16650.07380.061-1.7881-15.60895.2208
32.9398-1.61570.68534.7997-1.46533.4995-0.0205-0.148-0.06380.09940.00970.07220.3598-0.13130.01080.09350.001-0.00510.1463-0.03510.0131-1.9057-25.620337.3351
43.8263-1.3903-2.532817.09730.988416.4292-0.28260.5665-0.2559-0.70810.31340.37790.8391-0.4089-0.03080.2391-0.0092-0.08790.2672-0.0090.1236-2.2163-35.004228.7519
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A26 - 108
2X-RAY DIFFRACTION2B17 - 27
3X-RAY DIFFRACTION3C25 - 108
4X-RAY DIFFRACTION4D17 - 27

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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