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- PDB-4hdd: Domain swapping in the cytoplasmic domain of the Escherichia coli... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hdd
タイトルDomain swapping in the cytoplasmic domain of the Escherichia coli rhomboid protease
要素Rhomboid protease GlpG
キーワードHYDROLASE / domain swapping / peptidase / rhomboid protease / intramembrane protease / membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


rhomboid protease / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S54, GlpG peptidase, N-terminal / Rhomboid protease GlpG / GlpG peptidase, N-terminal domain superfamily / Cytoplasmic N-terminal domain of rhomboid serine protease / Peptidase S54, rhomboid domain / Rhomboid family / Rhomboid-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Rhomboid protease GlpG
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Lazareno-Saez, C. / Arutyunova, E. / Coquelle, N. / Lemieux, M.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Domain swapping in the cytoplasmic domain of the Escherichia coli rhomboid protease.
著者: Lazareno-Saez, C. / Arutyunova, E. / Coquelle, N. / Lemieux, M.J.
履歴
登録2012年10月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月22日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rhomboid protease GlpG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,1722
ポリマ－9,1131
非ポリマー591
水1,18966
1
A: Rhomboid protease GlpG
ヘテロ分子

A: Rhomboid protease GlpG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,3444
ポリマ－18,2262
非ポリマー1182
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_556-x,y,-z+11
Buried area5100 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area7910 Å2
手法PISA
2
A: Rhomboid protease GlpG
ヘテロ分子
x 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,37516
ポリマ－72,9028
非ポリマー4728
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-y,x,z1
crystal symmetry operation4_555y,-x,z1
crystal symmetry operation5_556-x,y,-z+11
crystal symmetry operation6_556x,-y,-z+11
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
crystal symmetry operation8_556-y,-x,-z+11
Buried area29320 Å2
ΔGint-173 kcal/mol
Surface area22700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.760, 51.760, 91.560
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number97
Space group name H-MI422

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要素

#1: タンパク質 Rhomboid protease GlpG / Intramembrane serine protease


分子量: 9112.795 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal cytoplasmic domain (UNP residues 2-74) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: TOP10 / 遺伝子: b3424, glpG, JW5687 / プラスミド: pBad Myc/HisA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOP10 / 参照: UniProt: P09391, rhomboid protease
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
11.6826.89
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2981蒸気拡散法, ハンギングドロップ法6.90.49M sodium phosphate monobasic monohydrate - 0.91M potassium phosphate dibasic, pH 6.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
2982蒸気拡散法, ハンギングドロップ法4.6100mM sodium acetate trihydrate, 0.2M ammonium sulfate, 25% PEG 4000, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21002
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンALS 12.3.110.9793, 1.116
シンクロトロンCLSI 08ID-120.9795
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 315r1CCD2011年9月8日
RAYONIX MX-3002CCD2011年10月6日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si(111)MADMx-ray1
2Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97931
21.1161
30.97951
反射解像度: 1.35→45.058 Å / Num. all: 25782 / Num. obs: 25782 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 21.595 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.032 / Net I/σ(I): 14.83
反射 シェル

Diffraction-ID: 1,2

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.35-1.390.4812.073748188298.5
1.39-1.420.3792.513796188799
1.42-1.460.2743.313752184699.2
1.46-1.510.1834.713563174399.1
1.51-1.560.1545.843501169799.2
1.56-1.610.1227.343467165999.2
1.61-1.670.0929.223423161699.3
1.67-1.740.07111.173204151999.5
1.74-1.820.05713.723103147499.1
1.82-1.910.04516.382976140599.1
1.91-2.010.03819.942843133699.5
2.01-2.130.0323.492683126298.7
2.13-2.280.02726.252494117597.7
2.28-2.460.02428.482395112999.3
2.46-2.70.02431.62181100798.7
2.7-3.020.02232.32197991899
3.02-3.490.02135.28174280096.9
3.49-4.270.02336.92145066696.2
4.27-6.040.02637.5108549092.8
6.040.02937.5759527187.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.7.3_928精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MxDCデータ収集
XDSデータ削減
PHENIX(1.7.3_928)位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.35→45.058 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.42 / FOM work R set: 0.8858 / SU ML: 0.18 / σ(F): -3 / 位相誤差: 17.61
立体化学のターゲット値: phased maximum-likelihood
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.182 704 5.03 %RANDOM
Rwork0.1618 ---
obs0.1629 14001 99.41 %-
all-14001 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.668 Å2 / ksol: 0.434 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 74.93 Å2 / Biso mean: 21.7243 Å2 / Biso min: 8.59 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.1799 Å2-0 Å20 Å2
2---1.1799 Å20 Å2
3---2.3598 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→45.058 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数522 0 4 66 592
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014553
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.437756
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.09186
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007102
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.056204
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.3501-1.45430.30671370.203226002737100
1.4543-1.60070.21351380.152926252763100
1.6007-1.83230.1881410.145226622803100
1.8323-2.30850.16541400.135526572797100
2.3085-45.08360.16971480.17352753290198

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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