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- PDB-4hcn: Crystal structure of Burkholderia pseudomallei effector protein C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hcn
タイトルCrystal structure of Burkholderia pseudomallei effector protein CHBP in complex with ubiquitin
要素
  • Polyubiquitin
  • Putative ATP/GTP binding protein
キーワードPROTEIN BINDING / UBIQUITIN/NEDD8 DEAMIDASE / UBIQUITIN / NEDD8
機能・相同性
機能・相同性情報


Josephin domain DUBs / RAS processing / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / UCH proteinases / protein-glutamine glutaminase activity / protein-glutamine glutaminase / Interleukin-1 signaling / Aggrephagy / Pexophagy ...Josephin domain DUBs / RAS processing / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / UCH proteinases / protein-glutamine glutaminase activity / protein-glutamine glutaminase / Interleukin-1 signaling / Aggrephagy / Pexophagy / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Regulation of pyruvate metabolism / Peroxisomal protein import / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle progression / Metalloprotease DUBs / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Translesion Synthesis by POLH / Termination of translesion DNA synthesis / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / KEAP1-NFE2L2 pathway / Neddylation / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Orc1 removal from chromatin / MAPK6/MAPK4 signaling / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Formation of a pool of free 40S subunits / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Dual incision in TC-NER / Ub-specific processing proteases / modification-dependent protein catabolic process / protein tag activity / peroxisome / toxin activity / symbiont-mediated suppression of host NF-kappaB cascade / protein ubiquitination / ubiquitin protein ligase binding / host cell nucleus / extracellular region / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-glutamine deamidase Cif / Cycle inhibiting factor (CIF) / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues ...Protein-glutamine deamidase Cif / Cycle inhibiting factor (CIF) / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / PHOSPHATE ION / Polyubiquitin / Protein-glutamine deamidase Cif
類似検索 - 構成要素
生物種Burkholderia pseudomallei (類鼻疽菌)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Yao, Q. / Cui, J. / Zhu, Y. / Shao, F.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Structural mechanism of ubiquitin and NEDD8 deamidation catalyzed by bacterial effectors that induce macrophage-specific apoptosis.
著者: Yao, Q. / Cui, J. / Wang, J. / Li, T. / Wan, X. / Luo, T. / Gong, Y.N. / Xu, Y. / Huang, N. / Shao, F.
履歴
登録2012年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月20日Group: Database references
改定 1.22017年3月15日Group: Other
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative ATP/GTP binding protein
B: Polyubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,9486
ポリマ－39,6552
非ポリマー2934
水1,27971
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3310 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area14530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)128.431, 45.185, 67.886
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 118.46, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Putative ATP/GTP binding protein / CHBP


分子量: 28557.408 Da / 分子数: 1 / 断片: unp RESIDUES 78-328 / 変異: A156C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Burkholderia pseudomallei (類鼻疽菌)
株: K96243 / 遺伝子: BPSS1385 / プラスミド: PET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q63KH5
#2: タンパク質 Polyubiquitin / Ubiquitin


分子量: 11097.469 Da / 分子数: 1 / 断片: unp RESIDUES 1-76 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SCD2, UBI4, YLL039C / プラスミド: PET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0CG63

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非ポリマー , 4種, 75分子

#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#5: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 71 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.67 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7.2
詳細: 12.5% PEG3350, 125MM MAGNESIUM FORMATE, pH 7.2, EVAPORATION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: SINGLE WAVELENGTH / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→20 Å / Num. obs: 10218 / % possible obs: 95.3 % / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 5.7 %
反射 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / % possible all: 93.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
PHASES位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY: 1UBQ AND PDB ENTRY: 3EIR

1ubq

3eir


解像度: 2.6→19.35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.908 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.856 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.381 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 1007 9.9 %RANDOM
Rwork0.218 ---
obs0.222 9211 95.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.08 Å20 Å20.05 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→19.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2541 0 18 71 2630
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0222596
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1341.9773498
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1235319
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.42224.463121
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.50615475
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.6331519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2398
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0211920
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4771.51603
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.89822582
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.1853993
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0594.5916
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.67 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.418 67 -
Rwork0.322 646 -
obs--93.45 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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