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万見
- PDB-4hce: Crystal structure of the telomeric Saccharomyces cerevisiae Cdc13... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hce
タイトルCrystal structure of the telomeric Saccharomyces cerevisiae Cdc13 OB2 domain
要素Cell division control protein 13
キーワードCELL CYCLE / OB fold / oligonucleotide/oligosaccharide binding fold
機能・相同性
機能・相同性情報


CST complex / ribonucleoprotein complex localization / telomerase inhibitor activity / translation elongation factor binding / regulation of telomere maintenance via telomerase / nuclear telomere cap complex / single-stranded telomeric DNA binding / G-rich strand telomeric DNA binding / telomere capping / telomere maintenance via telomerase ...CST complex / ribonucleoprotein complex localization / telomerase inhibitor activity / translation elongation factor binding / regulation of telomere maintenance via telomerase / nuclear telomere cap complex / single-stranded telomeric DNA binding / G-rich strand telomeric DNA binding / telomere capping / telomere maintenance via telomerase / telomere maintenance / chromosome, telomeric region / cell cycle / cell division / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #860 / Cell division control protein 13, OB2 domain / Cell division control protein 13, OB2 domain / Cell division control protein 13, N-terminal / Cdc13, OB4 dimerization domain / Cell division control protein 13 N-terminus / Cdc13 OB4 dimerization domain / Protection of telomeres protein 1 / Telomeric single stranded DNA binding POT1/Cdc13 / Telomeric single stranded DNA binding POT1/CDC13 ...OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #860 / Cell division control protein 13, OB2 domain / Cell division control protein 13, OB2 domain / Cell division control protein 13, N-terminal / Cdc13, OB4 dimerization domain / Cell division control protein 13 N-terminus / Cdc13 OB4 dimerization domain / Protection of telomeres protein 1 / Telomeric single stranded DNA binding POT1/Cdc13 / Telomeric single stranded DNA binding POT1/CDC13 / Telomeric single stranded DNA binding POT1/CDC13 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division control protein 13
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Mason, M. / Wannat, J.J. / Harper, S. / Schultz, D.C. / Speicher, D.W. / Johnson, F.B. / Skordalakes, E.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: Cdc13 OB2 Dimerization Required for Productive Stn1 Binding and Efficient Telomere Maintenance.
著者: Mason, M. / Wanat, J.J. / Harper, S. / Schultz, D.C. / Speicher, D.W. / Johnson, F.B. / Skordalakes, E.
履歴
登録2012年9月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月2日Group: Database references
改定 1.22013年1月30日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division control protein 13
B: Cell division control protein 13


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,6712
ポリマ－33,6712
非ポリマー00
水1,892105
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2750 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area12970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.884, 78.770, 100.694
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Cell division control protein 13


分子量: 16835.322 Da / 分子数: 2 / 断片: Cdc13 OB2, UNP residues 344-495 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: CDC13, YDL220C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32797
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 105 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.91 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M NaCl, 0.1 M BIS-Tris pH 6.5, and 1.5 M AmSO4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.1, 1.0005
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 3151CCD2011年3月6日
ADSC QUANTUM 3152CCD2011年4月8日
放射モノクロメーター: Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.11
21.00051
反射解像度: 2.3→40 Å / Num. all: 14202 / Num. obs: 14100 / % possible obs: 99.28 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / % possible all: 96.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SOLVE位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.3→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 13.707 / SU ML: 0.151 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 / ESU R: 0.292 / ESU R Free: 0.225 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24671 757 5.1 %RANDOM
Rwork0.20204 ---
obs0.20438 14100 99.28 %-
all-14202 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.689 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.79 Å20 Å20 Å2
2---1.19 Å20 Å2
3----0.61 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2035 0 0 105 2140
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.022072
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5531.9932816
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.875257
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.01225.47684
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.90515381
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.4151510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2336
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0211510
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 43 -
Rwork0.244 881 -
obs--92.12 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.35860.17660.07152.5456-1.42962.09920.0642-0.0018-0.0263-0.0353-0.09-0.08310.11110.05170.02570.0780.00930.02840.04950.02650.1308-16.036-5.20713.045
20.47530.0073-0.41611.05270.27961.5410.00750.01150.00250.14130.0042-0.02850.1092-0.0041-0.01180.0941-0.0229-0.01320.09490.01170.1111-21.13414.94912.691
30.063-0.29850.02531.78780.0150.062-0.00540.01340.03010.1659-0.07770.01680.03060.00570.08310.0888-0.03310.01040.19670.02720.1177-19.6097.76214.88
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A346 - 474
2X-RAY DIFFRACTION2B346 - 474
3X-RAY DIFFRACTION3A501 - 540
4X-RAY DIFFRACTION3B501 - 565

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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