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- PDB-4hbd: Crystal structure of KANK2 ankyrin repeats -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hbd
タイトルCrystal structure of KANK2 ankyrin repeats
要素KN motif and ankyrin repeat domain-containing protein 2
キーワードPROTEIN BINDING / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of vitamin D receptor signaling pathway / kidney epithelium development / podocyte cell migration / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / negative regulation of actin filament polymerization / regulation of Rho protein signal transduction / negative regulation of programmed cell death / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / negative regulation of cell population proliferation / apoptotic process ...negative regulation of vitamin D receptor signaling pathway / kidney epithelium development / podocyte cell migration / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / negative regulation of actin filament polymerization / regulation of Rho protein signal transduction / negative regulation of programmed cell death / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / negative regulation of cell population proliferation / apoptotic process / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Kank N-terminal motif / : / KN motif / Ankyrin repeat-containing domain / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat region circular profile. / Ankyrin repeat profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat ...Kank N-terminal motif / : / KN motif / Ankyrin repeat-containing domain / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat region circular profile. / Ankyrin repeat profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
KN motif and ankyrin repeat domain-containing protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.72 Å
データ登録者Xu, C. / Tempel, W. / Cerovina, T. / El Bakkouri, M. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of KANK2 ankyrin repeats
著者: Xu, C. / Tempel, W. / Cerovina, T. / El Bakkouri, M. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J.
履歴
登録2012年9月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KN motif and ankyrin repeat domain-containing protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,16210
ポリマ－30,1621
非ポリマー09
水3,027168
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)150.061, 65.568, 28.758
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細biological unit has not been determined.

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要素

#1: タンパク質 KN motif and ankyrin repeat domain-containing protein 2 / Ankyrin repeat domain-containing protein 25 / Matrix-remodeling-associated protein 3 / SRC-1- ...Ankyrin repeat domain-containing protein 25 / Matrix-remodeling-associated protein 3 / SRC-1-interacting protein / SRC1-interacting protein


分子量: 30162.223 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 578-832 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KANK2, ANKRD25, KIAA1518, MXRA3, SIP / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: Q63ZY3
#2: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 9 / 由来タイプ: 合成
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 168 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.753.4
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法詳細
2911蒸気拡散法20% PEG 3350, 0.2 M ammonium nitrate, VAPOR DIFFUSION, temperature 291K
2912蒸気拡散法, シッティングドロップ法20% PEG 3350, 0.2 M ammonium iodide, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21002
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
シンクロトロンCLSI 08ID-110.97949
回転陽極RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT21.5418
検出器
タイプID検出器日付
RAYONIX MX-3001CCD2012年9月19日
RIGAKU RAXIS IV++2IMAGE PLATE2012年9月14日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979491
21.54181
反射解像度: 1.72→75.031 Å / Num. all: 31276 / Num. obs: 31276 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.1 % / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 17.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.72-1.817.30.9610.83268944830.961100
1.81-1.927.30.6021.23110342620.602100
1.92-2.067.30.3242.32916840000.324100
2.06-2.227.30.1873.92703937200.187100
2.22-2.437.30.1176.42497534390.117100
2.43-2.727.20.0848.92267531350.084100
2.72-3.147.10.05513.31995428100.055100
3.14-3.856.90.037181642023900.037100
3.85-5.446.70.03118.91269919030.031100
5.44-37.51560.03312.4682911340.03399.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.20データスケーリング
SHELX位相決定
REFMAC5.7.0027精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: UNPUBLISHED MODEL OF SAME PROTEIN BUT DIFFERENT CRYSTAL DIMENSIONS (P21212; A,B,C=61.46,63.59,163.08 FOR DERIVATIVE (IODIDE?, DIFFRACTION INTENSITIES INCLUDED). THAT STRUCTURE WAS ...開始モデル: UNPUBLISHED MODEL OF SAME PROTEIN BUT DIFFERENT CRYSTAL DIMENSIONS (P21212; A,B,C=61.46,63.59,163.08 FOR DERIVATIVE (IODIDE?, DIFFRACTION INTENSITIES INCLUDED). THAT STRUCTURE WAS SOLVED WITH SHELX, SIRAS (ISOMORPHOUS "NATIVE" DATA NOT PROVIDED AS SAD DOES ALSO WORK)

解像度: 1.72→37.54 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / WRfactor Rfree: 0.1973 / WRfactor Rwork: 0.1619 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.8638 / SU B: 4.465 / SU ML: 0.073 / SU R Cruickshank DPI: 0.0974 / SU Rfree: 0.0967 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.097 / ESU R Free: 0.097 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES: WITH TLS ADDED. ELECTRON DENSITY AT RESIDUES HIS-677 AND HIS-782 IS NOT CONSISTENT WITH THAT RESIDUE TYPE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2072 1583 5.1 %RANDOM
Rwork0.1765 ---
obs0.1781 31215 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 81.22 Å2 / Biso mean: 29.6186 Å2 / Biso min: 13.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.15 Å20 Å20 Å2
2--1.71 Å20 Å2
3----0.56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.72→37.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1849 0 9 168 2026
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0191969
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021924
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5241.9712697
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.82434424
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.8545274
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.19924.25387
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.6515349
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.2911516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2328
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022286
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02438
LS精密化 シェル解像度: 1.72→1.765 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 114 -
Rwork0.29 2145 -
all-2259 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -25.4221 Å / Origin y: 11.2683 Å / Origin z: -2.0142 Å
111213212223313233
T0.0195 Å20.0016 Å20.0036 Å2-0.0273 Å2-0.0064 Å2--0.0096 Å2
L2.438 °2-1.6497 °21.2536 °2-1.7148 °2-0.9934 °2--1.6624 °2
S-0.0509 Å °-0.0726 Å °0.1324 Å °0.0547 Å °0.0228 Å °-0.0791 Å °-0.1415 Å °-0.0254 Å °0.0281 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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