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- PDB-4h50: Crystal Structure of Ferredoxin reductase, BphA4 E175Q/T1776R/Q17... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4h50
タイトルCrystal Structure of Ferredoxin reductase, BphA4 E175Q/T1776R/Q177G mutant (reduced form)
要素Biphenyl dioxygenase ferredoxin reductase subunit
キーワードOXIDOREDUCTASE / Flavoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


dioxygenase activity / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Reductase, C-terminal / Reductase C-terminal / : / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain ...Reductase, C-terminal / Reductase C-terminal / : / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FORMIC ACID / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Biphenyl dioxygenase ferredoxin reductase subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Acidovorax (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Nishizawa, A. / Harada, A. / Senda, M. / Tachihara, Y. / Muramatsu, D. / Kishigami, S. / Mori, S. / Sugiyama, K. / Senda, T. / Kimura, S.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Random Mutagenesis with the Project Assessment for Complete Conversion of Co-Factor Specificity of a Ferredoxin Reductase BphA4
著者: Nishizawa, A. / Harada, A. / Senda, M. / Tachihara, Y. / Muramatsu, D. / Kishigami, S. / Mori, S. / Sugiyama, K. / Senda, T. / Kimura, S.
履歴
登録2012年9月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Biphenyl dioxygenase ferredoxin reductase subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,0569
ポリマ－43,2051
非ポリマー1,8518
水77543
1
A: Biphenyl dioxygenase ferredoxin reductase subunit
ヘテロ分子

A: Biphenyl dioxygenase ferredoxin reductase subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,11318
ポリマ－86,4102
非ポリマー3,70216
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_444-y-1,-x-1,-z-1/61
単位格子
Length a, b, c (Å)98.021, 98.021, 171.546
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Biphenyl dioxygenase ferredoxin reductase subunit


分子量: 43205.211 Da / 分子数: 1 / 変異: E175Q, T176R, Q177G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Acidovorax (バクテリア) / 株: KKS102 / 遺伝子: bphA4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: E7FJB9, ferredoxin-NAD+ reductase

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非ポリマー , 5種, 51分子

#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#4: 化合物
ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.32 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: 2.5M Sodium formate, 0.1M acetate buffer, pH 5.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.97948 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2012年8月4日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97948 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→19.645 Å / Num. all: 14744 / Num. obs: 14744 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 43.93 Å2
反射 シェル解像度: 2.65→2.79 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345300データ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2YVF

2yvf


解像度: 2.65→19.645 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.38 / FOM work R set: 0.8179 / SU ML: 0.35 / σ(F): 2 / 位相誤差: 23.81 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2335 738 5.01 %Random
Rwork0.1858 14006 --
obs0.1883 14744 99.96 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 71.25 Å2 / Biso mean: 29.2354 Å2 / Biso min: 6.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→19.645 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2892 0 105 43 3040
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083049
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1844176
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07492
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005539
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0411069
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.65-2.85410.32081430.242327182861
2.8541-3.14020.31450.222627532898
3.1402-3.59220.24181450.187827572902
3.5922-4.51670.22981480.165628002948
4.5167-19.64580.19071570.17329783135

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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