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- PDB-4h3s: The Structure of Glutaminyl-tRNA Synthetase from Saccharomyces Ce... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4h3s
タイトルThe Structure of Glutaminyl-tRNA Synthetase from Saccharomyces Cerevisiae
要素Glutamine-tRNA ligase
キーワードLIGASE / Rossmann Fold / Appended domain / tRNA synthetase / Beta barrel anticodon binding domain / Pseudo zinc finger motif
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine-tRNA ligase / glutamine-tRNA ligase activity / glutaminyl-tRNA aminoacylation / sequence-specific mRNA binding / mRNA binding / mitochondrion / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, non-specific RNA-binding domain 2 / Glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, non-specific RNA-binding domain, N-terminal / Glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, non-specific RNA-binding domain, N-terminal, subdomain 1 / Glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, non-specific RNA-binding domain, N-terminal, subdomain 2 / Glutaminyl-tRNA synthetase, non-specific RNA binding region part 2 / Glutaminyl-tRNA synthetase, non-specific RNA binding region part 1 / Glutamine-tRNA synthetase / : / Ribosomal Protein L25; Chain P / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, anti-codon binding domain ...Glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, non-specific RNA-binding domain 2 / Glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, non-specific RNA-binding domain, N-terminal / Glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, non-specific RNA-binding domain, N-terminal, subdomain 1 / Glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, non-specific RNA-binding domain, N-terminal, subdomain 2 / Glutaminyl-tRNA synthetase, non-specific RNA binding region part 2 / Glutaminyl-tRNA synthetase, non-specific RNA binding region part 1 / Glutamine-tRNA synthetase / : / Ribosomal Protein L25; Chain P / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, anti-codon binding domain / : / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / Ribosomal Protein L25; Chain P / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, catalytic domain / tRNA synthetases class I (E and Q), catalytic domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / BROMIDE ION / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / Glutamine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / molecular replacementSAD / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Snell, E.H. / Grant, T.D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: The Structure of Yeast Glutaminyl-tRNA Synthetase and Modeling of Its Interaction with tRNA.
著者: Grant, T.D. / Luft, J.R. / Wolfley, J.R. / Snell, M.E. / Tsuruta, H. / Corretore, S. / Quartley, E. / Phizicky, E.M. / Grayhack, E.J. / Snell, E.H.
履歴
登録2012年9月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月31日Group: Database references
改定 1.22014年11月12日Group: Structure summary
改定 1.32014年11月26日Group: Other
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamine-tRNA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,42617
ポリマ－94,1181
非ポリマー1,30816
水8,053447
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)176.611, 176.611, 72.188
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Glutamine-tRNA ligase / Glutaminyl-tRNA synthetase / GlnRS


分子量: 94117.852 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: BCY123 / 遺伝子: GLN4, O3601, YOR168W / 参照: UniProt: P13188, glutamine-tRNA ligase

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非ポリマー , 7種, 463分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#7: 化合物 ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL / L-DTT


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 447 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.38 %
結晶化温度: 287.15 K / 手法: batch under oil / pH: 7.5
詳細: 3.5 micro L of protein solution (13.9 mg/ml protein in 200mM NaCl, 5% (v/v) glycerol, 2mM DTT, 0.025% (w/v) NaN3, 20mM HEPES buffer, pH 7.5) with 2.0 micro L of precipitant solution (50mM ...詳細: 3.5 micro L of protein solution (13.9 mg/ml protein in 200mM NaCl, 5% (v/v) glycerol, 2mM DTT, 0.025% (w/v) NaN3, 20mM HEPES buffer, pH 7.5) with 2.0 micro L of precipitant solution (50mM NH4Br, 50mM KC2H3O2, 100mM HEPES, pH 7.5 and 20%(w/v) PEG 20K, Batch under oil, temperature 287.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 1.1696 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1696 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→76.47 Å / Num. obs: 70276 / % possible obs: 99.86 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 11.2 % / Biso Wilson estimate: 33.55 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 23.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.15-2.274.50.3483199.5
2.15-76.4711.20.06823.3199.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: dev_1096)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: molecular replacementSAD
開始モデル: PDB ENTRY 1GTS

1gts


解像度: 2.15→52.495 Å / SU ML: 0.16 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 19.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1756 3541 5.04 %
Rwork0.1603 --
obs0.1611 70196 99.76 %
all-70197 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→52.495 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4790 0 75 447 5312
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035244
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7147111
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.5842009
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045735
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003936
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.15-2.17940.28581400.22592650X-RAY DIFFRACTION100
2.1794-2.21060.2241400.22442646X-RAY DIFFRACTION100
2.2106-2.24360.21021200.21992646X-RAY DIFFRACTION99
2.2436-2.27860.24581200.21662641X-RAY DIFFRACTION99
2.2786-2.3160.2581230.21642670X-RAY DIFFRACTION100
2.316-2.35590.19091390.19782643X-RAY DIFFRACTION100
2.3559-2.39880.20031440.18972647X-RAY DIFFRACTION100
2.3988-2.44490.21911310.19012620X-RAY DIFFRACTION100
2.4449-2.49480.23751390.19342682X-RAY DIFFRACTION100
2.4948-2.54910.23931470.17922623X-RAY DIFFRACTION100
2.5491-2.60840.20761510.17522639X-RAY DIFFRACTION100
2.6084-2.67360.22551320.17072680X-RAY DIFFRACTION100
2.6736-2.74590.20031520.17452646X-RAY DIFFRACTION100
2.7459-2.82670.18281670.17242623X-RAY DIFFRACTION100
2.8267-2.91790.23191380.17362682X-RAY DIFFRACTION100
2.9179-3.02220.20591420.18282665X-RAY DIFFRACTION99
3.0222-3.14320.20811430.17532653X-RAY DIFFRACTION99
3.1432-3.28620.19821590.16732658X-RAY DIFFRACTION100
3.2862-3.45940.18671310.1612678X-RAY DIFFRACTION100
3.4594-3.67610.1571430.14742677X-RAY DIFFRACTION100
3.6761-3.95980.14811460.13942670X-RAY DIFFRACTION100
3.9598-4.35820.12911510.1192674X-RAY DIFFRACTION100
4.3582-4.98840.11641480.11712716X-RAY DIFFRACTION100
4.9884-6.28320.15381520.14662717X-RAY DIFFRACTION100
6.2832-52.51050.1481430.15862809X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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