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- PDB-4h05: Crystal structure of aminoglycoside-3'-phosphotransferase of type VIII -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4h05
タイトルCrystal structure of aminoglycoside-3'-phosphotransferase of type VIII
要素Aminoglycoside-O-phosphotransferase VIII
キーワードTRANSFERASE / protein kinase / ATP binding / Aminoglycoside phosphotransferase VIII / aminoglycoside antibiotic / phosphorilation
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphotransferase activity, alcohol group as acceptor / kinase activity / response to antibiotic / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Aminoglycoside 3-phosphotransferase / : / Aminoglycoside 3'-phosphotransferase; Chain: A, domain 2 / Aminoglycoside phosphotransferase (APH), C-terminal lobe / Aminoglycoside phosphotransferase / Phosphotransferase enzyme family / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex ...Aminoglycoside 3-phosphotransferase / : / Aminoglycoside 3'-phosphotransferase; Chain: A, domain 2 / Aminoglycoside phosphotransferase (APH), C-terminal lobe / Aminoglycoside phosphotransferase / Phosphotransferase enzyme family / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Aminoglycoside-O-phosphotransferase VIII
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces rimosus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Boyko, K.M. / Gorbacheva, M.A. / Danilenko, V.N. / Alekseeva, M.G. / Korzhenevskiy, D.A. / Dorovatovskiy, P.V. / Lipkin, A.V. / Popov, V.O.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2016
タイトル: Structural characterization of the novel aminoglycoside phosphotransferase AphVIII from Streptomyces rimosus with enzymatic activity modulated by phosphorylation.
著者: Boyko, K.M. / Gorbacheva, M.A. / Korzhenevskiy, D.A. / Alekseeva, M.G. / Mavletova, D.A. / Zakharevich, N.V. / Elizarov, S.M. / Rudakova, N.N. / Danilenko, V.N. / Popov, V.O.
履歴
登録2012年9月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月14日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_diffrn_reflns_shell / Item: _pdbx_diffrn_reflns_shell.percent_possible_obs
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aminoglycoside-O-phosphotransferase VIII
B: Aminoglycoside-O-phosphotransferase VIII


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,1442
ポリマ－60,1442
非ポリマー00
水1,69394
1
A: Aminoglycoside-O-phosphotransferase VIII


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0721
ポリマ－30,0721
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Aminoglycoside-O-phosphotransferase VIII


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0721
ポリマ－30,0721
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.340, 103.340, 53.680
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.360, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Aminoglycoside-O-phosphotransferase VIII


分子量: 30071.830 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N-terminal His6 tag
由来: (組換発現) Streptomyces rimosus (バクテリア)
株: ATCC10970 / 遺伝子: AAG11411 / プラスミド: pET16b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9F9M5, kanamycin kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.9 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 0.1M Sodium citrate; 18% PEG20K, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 278K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: KURCHATOV SNC / ビームライン: K4.4 / 波長: 0.985 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月29日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.985 Å / 相対比: 1
Reflection数: 208500 / Rmerge(I) obs: 0.106 / D res high: 2.15 Å / Num. obs: 30335 / % possible obs: 99.9
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)IDRmerge(I) obs
2.152.3548599.910.826
2.32.4297499.910.635
2.42.5249810010.521
2.52.63272910010.395
2.632.81298810010.294
2.813.03275010010.198
3.033.32259910010.118
3.323.71234410010.062
3.714.27204910010.042
4.275.2173599.810.034
5.27.24137399.910.038
7.243081199.910.017
反射解像度: 2.15→28.97 Å / Num. all: 30435 / Num. obs: 30335 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 35.081 Å2
反射 シェル解像度: 2.15→2.206 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.63 / Num. unique all: 36911 / % possible all: 99.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MAR345dtbデータ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3R78

3r78
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.15→28.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / WRfactor Rfree: 0.2183 / WRfactor Rwork: 0.1583 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.7979 / SU B: 6.962 / SU ML: 0.177 / SU R Cruickshank DPI: 0.254 / SU Rfree: 0.2252 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.254 / ESU R Free: 0.225 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2684 1536 5.1 %RANDOM
Rwork0.1943 ---
obs0.198 30335 99.92 %-
all-30435 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 111.34 Å2 / Biso mean: 38.7243 Å2 / Biso min: 16.98 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.18 Å20 Å20.15 Å2
2---0.14 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→28.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4110 0 0 94 4204
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0194228
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022907
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3481.9635748
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.42236967
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.5555539
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.39922205
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.8815643
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.6921557
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1430.2621
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0214874
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02959
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.206 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.346 120 -
Rwork0.263 2033 -
all-2153 -
obs-36911 99.81 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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