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- PDB-4gyl: The E142L mutant of the amidase from Geobacillus pallidus showing... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gyl
タイトルThe E142L mutant of the amidase from Geobacillus pallidus showing the result of Michael addition of acrylamide at the active site cysteine
要素Aliphatic amidase
キーワードHYDROLASE / amidase / catalytic tetrad / amidase mechanism / acrylamide / Michael Adduct
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-alanine biosynthetic process via 3-ureidopropionate / beta-ureidopropionase activity / indoleacetamide hydrolase activity / amidase / amidase activity
類似検索 - 分子機能
Aliphatic amidase / : / Nitrilase/N-carbamoyl-D-aminoacid amidohydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase superfamily / Carbon-nitrogen hydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase domain profile. / Carbon-nitrogen hydrolase / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PROPIONAMIDE / Aliphatic amidase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus sp. (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Weber, B.W. / Sewell, B.T. / Kimani, S.W. / Varsani, A. / Cowan, D.A. / Hunter, R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: The mechanism of the amidases: mutating the glutamate adjacent to the catalytic triad inactivates the enzyme due to substrate mispositioning.
著者: Weber, B.W. / Kimani, S.W. / Varsani, A. / Cowan, D.A. / Hunter, R. / Venter, G.A. / Gumbart, J.C. / Sewell, B.T.
履歴
登録2012年9月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Database references
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aliphatic amidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,7333
ポリマ－38,6251
非ポリマー1092
水4,378243
1
A: Aliphatic amidase
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)232,40118
ポリマ－231,7496
非ポリマー65112
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-z,x,-y1
crystal symmetry operation11_555y,-z,-x1
crystal symmetry operation14_445-y-1/2,-x-1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation18_445-x-1/2,z-1/2,y+1/21
crystal symmetry operation22_445z-1/2,-y-1/2,x+1/21
Buried area45390 Å2
ΔGint-315 kcal/mol
Surface area51350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)130.490, 130.490, 130.490
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number208
Space group name H-MP4232
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-577-

HOH

21A-633-

HOH

31A-727-

HOH

41A-730-

HOH

51A-731-

HOH

61A-732-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Aliphatic amidase / Acylamide amidohydrolase


分子量: 38624.875 Da / 分子数: 1 / 変異: E142L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus sp. (バクテリア) / 株: RAPc8 / 遺伝子: amiE, ami / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) PLysS / 参照: UniProt: Q9L543, amidase
#2: 化合物 ChemComp-ROP / PROPIONAMIDE / プロピオンアミド


分子量: 73.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 243 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.68 % / Mosaicity: 0.226 °
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 1.2M sodium citrate, 0.4M sodium chloride, 0.1M sodium acetate, pH 5.6, vapor diffusion, hanging drop, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.542 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月22日 / 詳細: VariMax HF Confocal Optical System
放射モノクロメーター: VariMax HF Confocal Optical System
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.542 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→24.23 Å / Num. obs: 30455 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 15.98 % / Rmerge(I) obs: 0.246 / Χ2: 1.19 / Net I/σ(I): 7.8 / Scaling rejects: 3679
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allΧ2Rejects% possible all
1.9-1.976.560.6882.11942729541.46399.1
1.97-2.059.570.6222.72875329931.35111100
2.05-2.1414.80.5763.64431629781.35244100
2.14-2.2518.290.5264.35543830071.35432100
2.25-2.3918.370.4585.15571029981.34632100
2.39-2.5818.510.425.55639130221.29451100
2.58-2.8418.570.3526.45690530411.21444100
2.84-3.2518.610.2359.55735030581.08448100
3.25-4.0918.490.13814.65804531170.91420100
4.09-24.2317.520.1116.85801232870.8543499.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.9.9.5Lデータ削減
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
d*TREKデータスケーリング
REFMAC5.7.0029位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→24.23 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / WRfactor Rfree: 0.1708 / WRfactor Rwork: 0.1427 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / FOM work R set: 0.9067 / SU B: 2.475 / SU ML: 0.072 / SU R Cruickshank DPI: 0.129 / SU Rfree: 0.1161 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.13 / ESU R Free: 0.115 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1866 1537 5 %RANDOM
Rwork0.1631 ---
obs0.1643 30454 99.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 68.73 Å2 / Biso mean: 17.561 Å2 / Biso min: 10.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→24.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2649 0 6 243 2898
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0192720
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.022545
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0751.9473683
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.07235871
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3085339
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.54924.597124
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.82415458
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.5641513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1370.2395
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.0213104
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02619
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 87 -
Rwork0.279 2111 -
all-2198 -
obs--98.79 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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