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- PDB-2plq: Crystal structure of the amidase from geobacillus pallidus RAPc8 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2plq
タイトルCrystal structure of the amidase from geobacillus pallidus RAPc8
要素Aliphatic amidase
キーワードHYDROLASE / Nitrilase fold / alpha-beta-beta-alpha
機能・相同性
機能・相同性情報


amidase / amidase activity
類似検索 - 分子機能
Aliphatic amidase / : / Nitrilase/N-carbamoyl-D-aminoacid amidohydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase superfamily / Carbon-nitrogen hydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase domain profile. / Carbon-nitrogen hydrolase / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Geobacillus pallidus (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Kimani, S.W. / Sewell, B.T. / Agarkar, V.B. / Sayed, M.F. / Cowan, D.A.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2006
タイトル: The quaternary structure of the amidase from Geobacillus pallidus RAPc8 is revealed by its crystal packing.
著者: Agarkar, V.B. / Kimani, S.W. / Cowan, D.A. / Sayed, M.F. / Sewell, B.T.
#1: ジャーナル: Thesis / 年: 2007
タイトル: The Crystal Structure of an aliphatic amidase from Geobacillus pallidus RAPc8
著者: Kimani, S.W.
#2: ジャーナル: To be Published
タイトル: The Crystal Structure of an aliphatic amidase from Geobacillus pallidus RAPc8
履歴
登録2007年4月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 999SEQUENCE The source organism is listed in GenBank entry AAO23013 and UNP entry Q9L543 as Bacillus ...SEQUENCE The source organism is listed in GenBank entry AAO23013 and UNP entry Q9L543 as Bacillus sp. It is correctly classified by its 16S RNA sequence as Geobacillus pallidus.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aliphatic amidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,6411
ポリマ－38,6411
非ポリマー00
水5,495305
1
A: Aliphatic amidase
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)231,8456
ポリマ－231,8456
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555-z,-x,y1
crystal symmetry operation10_555-y,z,-x1
crystal symmetry operation13_544y+1/2,x-1/2,-z-1/21
crystal symmetry operation19_544-x+1/2,-z-1/2,-y-1/21
crystal symmetry operation22_544z+1/2,-y-1/2,x-1/21
Buried area43030 Å2
ΔGint-243 kcal/mol
Surface area51770 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)130.398, 130.398, 130.398
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number208
Space group name H-MP4232
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1038-

HOH

21A-1050-

HOH

31A-1083-

HOH

41A-1108-

HOH

51A-1158-

HOH

61A-1305-

HOH

詳細Four biological assemblies are generated by applying the space group symmetry operators. Our nomenclature A,B,C,D,E,F refers to a hexamer generated as follows: A -x, y, -z B -z+1/2, -y+1/2, -x+1/2 C y, z, x D -y+1/2, x+1/2, z+1/2 E z, -x, -y F x+1/2, -z+1/2, y+1/2

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要素

#1: タンパク質 Aliphatic amidase / Acylamide amidohydrolase


分子量: 38640.832 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Geobacillus pallidus (バクテリア)
株: RAPc8 / 遺伝子: amiE, ami / プラスミド: pNH223 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q9L543, amidase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 305 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.62 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: The purified enzyme was concentrated to 10 mg ml-1 and then crystallized with 1.2 M sodium citrate, 400 mM NaCl, 100 mM sodium acetate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年11月6日 / 詳細: AXCO PX50 0.1mm focus
放射モノクロメーター: Ni filter / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 30300 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 7.9 % / Biso Wilson estimate: 12.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Χ2: 1.038 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.315 / Mean I/σ(I) obs: 3.23 / Num. unique all: 2824 / Rsym value: 0.315 / Χ2: 0.591 / % possible all: 94.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ収集
PHASER位相決定
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1j31 with non-identical side chains replaced by alanine.

1j31


解像度: 1.9→46.13 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 2.104 / SU ML: 0.064 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.119 / ESU R Free: 0.111 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. Density sufficient to accommodate two additional atoms connected to the sulfur of Cys 166 was observed in the active site. This density was ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. Density sufficient to accommodate two additional atoms connected to the sulfur of Cys 166 was observed in the active site. This density was interpreted to indicate oxidation of the cysteine to sulfinic acid but this was not confirmed and co-ordinates of these atoms are not included in the deposition.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.177 1501 5 %RANDOM
Rwork0.146 ---
all0.147 30253 --
obs0.147 30253 99.35 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 10.557 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→46.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2650 0 0 305 2955
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.29
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.759
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.307
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.557
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.259
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.091
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.005
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.233 86 -
Rwork0.176 1978 -
obs-2064 93.69 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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