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- PDB-4gwu: Crystal Structure of Fru 2,6-bisphosphate complexes of Porcine Li... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gwu
タイトルCrystal Structure of Fru 2,6-bisphosphate complexes of Porcine Liver Fructose-1,6-bisphosphatase with Filled Central Cavity
要素Fructose-1,6-bisphosphatase 1
キーワードHYDROLASE / allosteric enzymes / synergism
機能・相同性
機能・相同性情報


Gluconeogenesis / sucrose biosynthetic process / fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / cellular response to magnesium ion / negative regulation of Ras protein signal transduction / fructose 6-phosphate metabolic process / fructose metabolic process / monosaccharide binding / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process ...Gluconeogenesis / sucrose biosynthetic process / fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / cellular response to magnesium ion / negative regulation of Ras protein signal transduction / fructose 6-phosphate metabolic process / fructose metabolic process / monosaccharide binding / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / negative regulation of glycolytic process / regulation of gluconeogenesis / dephosphorylation / AMP binding / gluconeogenesis / negative regulation of cell growth / cellular response to xenobiotic stimulus / identical protein binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Fructose-1,6-bisphosphatase / Fructose-1,6-bisphosphatase, active site / Fructose-1-6-bisphosphatase active site. / Fructose-1,6-bisphosphatase class 1 / Fructose-1-6-bisphosphatase class I, N-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase class 1, C-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase, N-terminal domain / Fructose-1-6-bisphosphatase, C-terminal domain / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 ...Fructose-1,6-bisphosphatase / Fructose-1,6-bisphosphatase, active site / Fructose-1-6-bisphosphatase active site. / Fructose-1,6-bisphosphatase class 1 / Fructose-1-6-bisphosphatase class I, N-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase class 1, C-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase, N-terminal domain / Fructose-1-6-bisphosphatase, C-terminal domain / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 / Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,6-di-O-phosphono-beta-D-fructofuranose / Fructose-1,6-bisphosphatase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Gao, Y. / Honzatko, R.B.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Hydrophobic Central Cavity in Fructose-1,6-bisphosphatase is Essential for the Synergism in AMP/Fru 2,6-bisphosphate Inhibition
著者: Gao, Y. / Shen, L. / Honzatko, R.B.
履歴
登録2012年9月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fructose-1,6-bisphosphatase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2133
ポリマ－36,8481
非ポリマー3642
水84747
1
A: Fructose-1,6-bisphosphatase 1
ヘテロ分子

A: Fructose-1,6-bisphosphatase 1
ヘテロ分子

A: Fructose-1,6-bisphosphatase 1
ヘテロ分子

A: Fructose-1,6-bisphosphatase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,85112
ポリマ－147,3944
非ポリマー1,4588
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
crystal symmetry operation4_565x,-y+1,-z1
Buried area15330 Å2
ΔGint-102 kcal/mol
Surface area42880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.999, 81.221, 165.058
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-517-

HOH

21A-530-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Fructose-1,6-bisphosphatase 1 / FBPase 1 / D-fructose-1 / 6-bisphosphate 1-phosphohydrolase 1


分子量: 36848.383 Da / 分子数: 1 / 変異: S45H/T46R/L186Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: FBP, FBP1 / プラスミド: pET24B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DF657 / 参照: UniProt: P00636, fructose-bisphosphatase
#2: 糖 ChemComp-FDP / 2,6-di-O-phosphono-beta-D-fructofuranose / FRUCTOSE-2,6-DIPHOSPHATE / 2,6-di-O-phosphono-beta-D-fructose / 2,6-di-O-phosphono-D-fructose / 2,6-di-O-phosphono-fructose / β-D-フルクトフラノ-ス2,6-ビスりん酸


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 340.116 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H14O12P2
識別子タイププログラム
b-D-Fruf2PO36PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 47 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.91 %
結晶化温度: 298 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG3350, t-butyl alcohol, glycerol, pH 7.5, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年8月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→38.539 Å / Num. all: 7599 / Num. obs: 7478 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.48 % / Rmerge(I) obs: 0.163 / Net I/σ(I): 4.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
3-3.113.510.5161.6199.9
3.11-3.233.560.4242199.6
3.23-3.383.560.3842.3199.5
3.38-3.563.510.3152.8199.6
3.56-3.783.510.2543.4198.9
3.78-4.073.420.1974.3198.8
4.07-4.483.480.1385.6198.3
4.48-5.123.40.1057197.9
5.12-6.453.480.1077.4197.4
6.45-38.5393.420.06811194.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3.17 Å38.54 Å
Translation3.17 Å38.54 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.7Lデータスケーリング
d*TREK9.7Lデータ削減
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CrystalClearデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1YYZ

1yyz


解像度: 3→38.539 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.915 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.846 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.519 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28869 339 4.6 %RANDOM
Rwork0.23104 ---
obs0.23382 7104 98.13 %-
all-7584 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 53.761 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.05 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3---0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→38.539 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2369 0 21 47 2437
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0222431
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6831.9983290
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5675305
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.4524.16796
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.89615436
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.3271514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2378
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0211777
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9271.51526
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.03622466
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.63905
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7324.5824
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3→3.077 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.411 23 -
Rwork0.326 499 -
obs--99.62 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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