+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4guv | ||||||
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Title | TetX derivatized with Xenon | ||||||
Components | TetX2 protein | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / rossmann fold / monooxygenase / xenon | ||||||
Function / homology | Function and homology information tetracycline 11a-monooxygenase / monooxygenase activity / FAD binding / response to antibiotic / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Bacteroides thetaiotaomicron (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.73 Å | ||||||
Authors | Volkers, G. / Palm, G.J. / Panjikar, S. / Hinrichs, W. | ||||||
Citation | Journal: Acta Crystallogr.,Sect.D / Year: 2013 Title: Putative dioxygen-binding sites and recognition of tigecycline and minocycline in the tetracycline-degrading monooxygenase TetX. Authors: Volkers, G. / Damas, J.M. / Palm, G.J. / Panjikar, S. / Soares, C.M. / Hinrichs, W. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4guv.cif.gz | 592.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4guv.ent.gz | 493.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4guv.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4guv_validation.pdf.gz | 1.5 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4guv_full_validation.pdf.gz | 1.5 MB | Display | |
Data in XML | 4guv_validation.xml.gz | 57.3 KB | Display | |
Data in CIF | 4guv_validation.cif.gz | 75.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gu/4guv ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gu/4guv | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4a6nC 4a99C 2xdoS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS oper:
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-Components
#1: Protein | Mass: 44703.395 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 11-388 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bacteroides thetaiotaomicron (bacteria) Gene: tetX2 / Plasmid: pET28 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 (DE3) / References: UniProt: Q93L51 #2: Chemical | ChemComp-FAD / #3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Chemical | ChemComp-XE / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.51 Å3/Da / Density % sol: 51 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: BESSY / Beamline: 14.2 / Wavelength: 1.5 Å |
Detector | Type: RAYONIX MX-225 / Detector: CCD |
Radiation | Monochromator: Double crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.73→50 Å / Num. obs: 41035 / Redundancy: 3.43 % / Biso Wilson estimate: 54.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 11.79 |
Reflection shell | Resolution: 2.73→2.8 Å / Redundancy: 1.83 % / Rmerge(I) obs: 0.89 / Mean I/σ(I) obs: 1.74 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 2XDO Resolution: 2.73→47.27 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 24.718 / SU ML: 0.248 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.337 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 67.876 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.73→47.27 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.73→2.801 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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