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万見
- PDB-4gt4: Structure of unliganded, inactive Ror2 kinase domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gt4
タイトルStructure of unliganded, inactive Ror2 kinase domain
要素Tyrosine-protein kinase transmembrane receptor ROR2
キーワードTRANSFERASE / ATP binding / phosphorylation / membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / Wnt-protein binding / PCP/CE pathway / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / coreceptor activity / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / receptor protein-tyrosine kinase / Wnt signaling pathway ...WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / Wnt-protein binding / PCP/CE pathway / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / coreceptor activity / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / receptor protein-tyrosine kinase / Wnt signaling pathway / receptor complex / positive regulation of cell migration / axon / signal transduction / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, receptor ROR / Frizzled domain / Frizzled cysteine-rich domain superfamily / Fz domain / Frizzled (fz) domain profile. / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. ...Tyrosine-protein kinase, receptor ROR / Frizzled domain / Frizzled cysteine-rich domain superfamily / Fz domain / Frizzled (fz) domain profile. / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Kringle-like fold / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NITRATE ION / Tyrosine-protein kinase transmembrane receptor ROR2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.406 Å
データ登録者Mendrola, J.M. / Lemmon, M.A.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2012
タイトル: Assessing the range of kinase autoinhibition mechanisms in the insulin receptor family.
著者: Artim, S.C. / Mendrola, J.M. / Lemmon, M.A.
履歴
登録2012年8月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月3日Group: Database references
改定 1.22012年11月21日Group: Database references
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase transmembrane receptor ROR2
B: Tyrosine-protein kinase transmembrane receptor ROR2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,1756
ポリマ－70,9272
非ポリマー2484
水4,107228
1
A: Tyrosine-protein kinase transmembrane receptor ROR2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5883
ポリマ－35,4641
非ポリマー1242
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Tyrosine-protein kinase transmembrane receptor ROR2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5883
ポリマ－35,4641
非ポリマー1242
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)102.834, 112.918, 114.759
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase transmembrane receptor ROR2 / Neurotrophic tyrosine kinase / receptor-related 2


分子量: 35463.727 Da / 分子数: 2 / 断片: tyrosine kinase domain (UNP residues 452-753) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NTRKR2, ROR2 / プラスミド: pFastBac1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9 / 参照: UniProt: Q01974, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物
ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 228 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.62 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG3350, 0.2 M magnesium nitrate hexahydrate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

-
データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月10日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double crystal cryo-cooled Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3993→50 Å / Num. all: 26280 / Num. obs: 26279 / % possible obs: 99.999 % / Observed criterion σ(I): 5 / 冗長度: 7.5 %
反射 シェル解像度: 2.3993→2.46 Å / Num. unique all: 1748 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_1108)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.406→45.8 Å / SU ML: 0.22 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 19.94 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2047 1329 5.06 %RANDOM
Rwork0.1773 ---
obs0.1787 26251 99.86 %-
all-26280 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.406→45.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4263 0 16 228 4507
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024400
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6035971
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.9591539
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044659
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003754
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.406-2.50260.25951340.2122719X-RAY DIFFRACTION99
2.5026-2.61650.23211470.20562748X-RAY DIFFRACTION100
2.6165-2.75440.2531500.19432730X-RAY DIFFRACTION100
2.7544-2.9270.2331580.18972746X-RAY DIFFRACTION100
2.927-3.15290.23621320.18242746X-RAY DIFFRACTION100
3.1529-3.47010.17951450.17412774X-RAY DIFFRACTION100
3.4701-3.9720.19561610.16372752X-RAY DIFFRACTION100
3.972-5.00330.17471440.14952798X-RAY DIFFRACTION100
5.0033-45.80850.19341580.18652909X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.05240.3797-1.34635.20850.31054.75150.30930.37050.9821-0.2469-0.07350.3925-0.6957-0.1941-0.27260.44530.06140.020.43590.09610.543-31.34716.4104-26.3682
23.39210.3661-0.50282.5536-0.45543.44060.05410.19510.1194-0.03240.08110.3504-0.0333-0.2393-0.12640.1722-0.0407-0.01330.1926-0.01380.1779-24.33051.0262-20.6624
33.2418-0.0682-1.13953.26420.34663.32560.10960.07750.0215-0.036-0.0817-0.0432-0.0658-0.0296-0.02740.1137-0.0222-0.00270.13770.00640.0916-9.58383.2188-14.0653
44.48560.66790.95782.26621.16534.45130.0969-0.3996-0.48490.27770.2199-0.50760.19580.6356-0.30150.39940.0709-0.1460.4979-0.03270.4653-32.2804-33.6646-2.366
53.169-0.16420.17763.66750.59613.05410.0166-0.1263-0.15860.08960.04290.0750.25070.1002-0.03870.1939-0.05230.03080.1740.03160.1704-48.6091-28.2349-7.2342
63.5550.4049-0.13383.72480.6643.111-0.0495-0.00620.36520.06180.05260.2075-0.1547-0.0342-0.00430.1687-0.0331-0.02280.1320.0160.1876-48.3071-13.0565-14.5811
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 464 through 530 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 531 through 631 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 632 through 751 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 464 through 530 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 531 through 631 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 632 through 752 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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