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- PDB-4gs0: Crystal structure of SHP1 catalytic domain with JAK1 activation l... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gs0
タイトルCrystal structure of SHP1 catalytic domain with JAK1 activation loop peptide
要素
  • Tyrosine-protein kinase JAK1
  • Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 6
キーワードHYDROLASE/TRANSFERASE / protein-protein complex / Phosphatase domain / Hydrolase / HYDROLASE-TRANSFERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / negative regulation of mast cell activation involved in immune response / negative regulation of B cell receptor signaling pathway / regulation of B cell differentiation / negative regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / negative regulation of inflammatory response to wounding / epididymis development / protein localization to cell-cell junction / interleukin-11-mediated signaling pathway / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity ...negative regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / negative regulation of mast cell activation involved in immune response / negative regulation of B cell receptor signaling pathway / regulation of B cell differentiation / negative regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / negative regulation of inflammatory response to wounding / epididymis development / protein localization to cell-cell junction / interleukin-11-mediated signaling pathway / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / CCR5 chemokine receptor binding / type III interferon-mediated signaling pathway / positive regulation of homotypic cell-cell adhesion / T-helper 17 cell lineage commitment / interleukin-7-mediated signaling pathway / phosphorylation-dependent protein binding / Interleukin-9 signaling / Interleukin-21 signaling / interleukin-9-mediated signaling pathway / interleukin-10-mediated signaling pathway / interleukin-4-mediated signaling pathway / interleukin-2-mediated signaling pathway / alpha-beta T cell receptor complex / interleukin-15-mediated signaling pathway / Interleukin-37 signaling / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / CD22 mediated BCR regulation / Interleukin-15 signaling / Interleukin-12 signaling / Interleukin-27 signaling / IL-6-type cytokine receptor ligand interactions / Interleukin-35 Signalling / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / Interleukin-2 signaling / growth hormone receptor binding / Costimulation by the CD28 family / Signal regulatory protein family interactions / platelet formation / natural killer cell mediated cytotoxicity / megakaryocyte development / Regulation of KIT signaling / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / Other interleukin signaling / Signaling by ALK / Platelet sensitization by LDL / Interleukin-20 family signaling / IFNG signaling activates MAPKs / type I interferon-mediated signaling pathway / Interleukin-6 signaling / interleukin-6-mediated signaling pathway / positive regulation of sprouting angiogenesis / MAPK3 (ERK1) activation / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / Interleukin-10 signaling / PECAM1 interactions / MAPK1 (ERK2) activation / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of interleukin-6 production / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of tumor necrosis factor production / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / Regulation of IFNA/IFNB signaling / PD-1 signaling / negative regulation of MAPK cascade / type II interferon-mediated signaling pathway / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / Interleukin receptor SHC signaling / hematopoietic progenitor cell differentiation / Regulation of IFNG signaling / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / negative regulation of T cell proliferation / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Growth hormone receptor signaling / cell adhesion molecule binding / T cell proliferation / GPVI-mediated activation cascade / negative regulation of innate immune response / T cell costimulation / phosphotyrosine residue binding / protein dephosphorylation / Interleukin-7 signaling / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / SH2 domain binding / negative regulation of angiogenesis / protein-tyrosine-phosphatase / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / protein tyrosine phosphatase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / B cell receptor signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / cellular response to virus / Evasion by RSV of host interferon responses / platelet aggregation / cytokine-mediated signaling pathway / ISG15 antiviral mechanism / SH3 domain binding
類似検索 - 分子機能
: / Tyrosine-protein kinase, non-receptor Jak1 / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / SH2 domain / Tyrosine-protein kinase, non-receptor Jak/Tyk2 / JAK, FERM F2 lobe domain / FERM F1 lobe ubiquitin-like domain / JAK1-3/TYK2, pleckstrin homology-like domain / : / Jak1 pleckstrin homology-like domain ...: / Tyrosine-protein kinase, non-receptor Jak1 / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / SH2 domain / Tyrosine-protein kinase, non-receptor Jak/Tyk2 / JAK, FERM F2 lobe domain / FERM F1 lobe ubiquitin-like domain / JAK1-3/TYK2, pleckstrin homology-like domain / : / Jak1 pleckstrin homology-like domain / FERM F2 acyl-CoA binding protein-like domain / FERM F1 ubiquitin-like domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase JAK1 / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7961 Å
データ登録者Alicea-Velazquez, N.L. / Jakoncic, J. / Boggon, T.J.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2013
タイトル: Structure-guided studies of the SHP-1/JAK1 interaction provide new insights into phosphatase catalytic domain substrate recognition.
著者: Alicea-Velazquez, N.L. / Jakoncic, J. / Boggon, T.J.
履歴
登録2012年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年12月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月23日Group: Database references
改定 1.22013年3月6日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 6
B: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 6
C: Tyrosine-protein kinase JAK1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,3243
ポリマ－71,3243
非ポリマー00
水5,170287
1
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3871
ポリマ－35,3871
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 6
C: Tyrosine-protein kinase JAK1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9372
ポリマ－35,9372
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area620 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area12220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.935, 43.935, 258.112
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 6 / Hematopoietic cell protein-tyrosine phosphatase / Protein-tyrosine phosphatase 1C / PTP-1C / ...Hematopoietic cell protein-tyrosine phosphatase / Protein-tyrosine phosphatase 1C / PTP-1C / Protein-tyrosine phosphatase SHP-1 / SH-PTP1


分子量: 35386.887 Da / 分子数: 2 / 断片: Phosphatase domain (UNP Residues 242-528) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HCP, PTP1C, PTPN6, SHP-1 / プラスミド: pET-32 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3) / 参照: UniProt: P29350, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド Tyrosine-protein kinase JAK1 / Janus kinase 1 / JAK-1


分子量: 550.491 Da / 分子数: 1
断片: JAK1 activation loop phophomimetic (UNP Residues 1032-1037)
由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P23458, non-specific protein-tyrosine kinase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 287 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE SEQUENCE OF CHAIN F IS KE(FTY)(FTY)TV. DUE TO UNCERTAINTY IN SEQUENCE REGISTRATION, MUCH OF ...THE SEQUENCE OF CHAIN F IS KE(FTY)(FTY)TV. DUE TO UNCERTAINTY IN SEQUENCE REGISTRATION, MUCH OF CHAIN F AS BUILT IS LABELLED UNK

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.59 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.2 M calcium acetate, 13% PEG3350, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年2月16日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.796→50 Å / Num. all: 51289 / Num. obs: 51289 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 23.3 Å2 / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 1.796→1.86 Å / 冗長度: 3.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 5133 / Rsym value: 0.669 / % possible all: 99

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
EXECUTORデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.2_869)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FPR

1fpr


解像度: 1.7961→43.019 Å / SU ML: 0.42 / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 18.27 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1953 2618 5.11 %RANDOM
Rwork0.1617 ---
obs0.1634 51204 98.42 %-
all-51204 --
溶媒の処理減衰半径: 0.6 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.983 Å2 / ksol: 0.371 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.8746 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.8746 Å20 Å2
3---1.7492 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7961→43.019 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4358 0 0 287 4645
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074555
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0626195
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.381760
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074672
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004807
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7961-1.82870.33091300.26132516X-RAY DIFFRACTION94
1.8287-1.86390.28541460.24272511X-RAY DIFFRACTION100
1.8639-1.90190.27361480.2182645X-RAY DIFFRACTION99
1.9019-1.94330.23721610.19642481X-RAY DIFFRACTION99
1.9433-1.98850.23351480.18772578X-RAY DIFFRACTION99
1.9885-2.03820.23751230.1782577X-RAY DIFFRACTION98
2.0382-2.09330.20331280.16422597X-RAY DIFFRACTION98
2.0933-2.15490.20661280.15812500X-RAY DIFFRACTION99
2.1549-2.22450.18251500.15762593X-RAY DIFFRACTION99
2.2245-2.3040.20051450.15132603X-RAY DIFFRACTION99
2.304-2.39620.19271340.15542473X-RAY DIFFRACTION98
2.3962-2.50530.20141340.15622518X-RAY DIFFRACTION98
2.5053-2.63740.20591520.15652584X-RAY DIFFRACTION99
2.6374-2.80260.23461130.16582587X-RAY DIFFRACTION99
2.8026-3.01890.18911400.16142523X-RAY DIFFRACTION98
3.0189-3.32260.16781230.15232614X-RAY DIFFRACTION98
3.3226-3.80310.18581450.14572499X-RAY DIFFRACTION98
3.8031-4.79050.14671360.1362598X-RAY DIFFRACTION99
4.7905-43.0310.19731340.17622589X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.60014.1593-2.46273.9898-2.79412.7056-0.27090.6287-1.30.1481-0.03840.3124-0.0683-0.06950.24170.5384-0.0618-0.04150.295-0.07630.562937.9094-15.3626-15.0191
22.9805-0.4864-0.01424.34941.89993.91590.06810.3509-0.439-0.382-0.08650.1150.15990.1768-0.00660.33150.1895-0.00480.0933-0.04510.213126.9136-13.71765.9683
33.47660.86381.26791.9284-0.21263.9946-0.04910.2605-0.0611-0.29030.0234-0.22740.20630.18180.01410.20930.08230.04350.0975-0.00140.162723.8798-5.87611.7211
40.95360.35880.6351.4683-0.43871.6875-0.0566-0.03780.0838-0.027-0.0925-0.0243-0.05480.0050.13750.2070.05420.01210.1204-0.00550.18420.05462.3226.6239
57.63344.068-5.33474.0235-4.09028.5655-0.07-0.2667-0.0252-0.1223-0.07340.23830.1356-0.28910.12280.19020.0533-0.00120.138-0.04040.20298.17750.62337.1912
60.7431-0.7658-0.051.63-0.24750.55790.0015-0.0970.26090.115-0.15070.4638-0.1849-0.30360.03010.20320.1119-0.02690.1469-0.06450.253112.772611.35211.946
73.42181.77961.66522.27410.66932.1327-0.1067-0.07510.4099-0.1386-0.08010.379-0.2353-0.20210.15810.21690.09990.00030.1316-0.0010.22857.5817.79040.6191
83.46920.18630.33122.5540.39893.5905-0.00220.50820.0679-0.3668-0.00590.02630.1831-0.1153-0.01620.24240.05080.00230.14710.0150.1310.9162-5.0236-8.7671
94.8445-2.64922.35599.231-4.63892.95190.09770.67990.0157-0.54180.17830.35320.3334-0.3064-0.29160.2558-0.03720.00070.28150.02670.1489-2.8285-2.9716-15.4756
103.0619-1.7837-0.9474.73960.85463.4432-0.2016-0.15460.23770.3061-0.06770.0833-0.1462-0.07190.10170.24290.2266-0.06590.0753-0.08150.197218.495611.599728.249
112.3923-0.1691-1.39644.43741.62763.3574-0.1378-0.16880.48470.17890.0833-0.15-0.229-0.30160.00480.26810.1621-0.05710.2059-0.02710.157121.44966.728233.1096
122.87590.36950.25362.7321-1.18035.8957-0.0186-0.2890.3430.317-0.1054-0.1865-0.31970.43240.1050.19970.089-0.05490.149-0.05890.188829.0467.441734.4015
130.9859-0.1146-0.1860.6726-0.18571.3817-0.1785-0.070.12420.00120.089-0.0209-0.1423-0.09590.07380.18950.0879-0.00810.1425-0.02030.182228.9033-1.390829.6148
141.56872.8061.04545.39470.81983.8568-0.1372-0.28050.5211-0.088-0.04040.71650.2204-0.54810.12730.24590.0801-0.01820.2376-0.03280.262322.1857-10.596534.1342
153.2204-1.5701-0.54372.8753-0.11081.5279-0.0952-0.0074-0.36590.066-0.03240.03820.3387-0.00830.11080.25170.05410.02670.1464-0.03250.179330.9597-13.606225.5289
166.02843.3093-3.20216.8034-4.3496.3261-0.184-0.3651-0.55690.2619-0.0391-0.04230.57470.21490.2910.31570.09080.03110.1168-0.00620.201432.4698-16.108234.0719
173.431.1095-2.42092.3848-2.72056.237-0.1443-0.3798-0.20530.0375-0.2151-0.45940.18770.80920.37570.21050.0915-0.03260.1837-0.03990.193938.1821-9.290930.6977
186.23451.4865-2.06244.4108-0.45755.2291-0.1307-0.3101-0.75380.14160.11230.10260.387-0.45240.01360.27970.0703-0.01190.2740.04090.175825.2651-14.082246.0181
190.06770.33790.37144.1507-0.46844.1826-0.2078-0.2625-0.24370.21020.0335-0.3234-0.11720.18780.15130.20770.0919-0.00710.1784-0.00090.146131.1523-4.265139.0525
201.96770.0743-0.15012.9914-0.59010.1464-0.1664-0.8655-0.03471.03010.1528-0.0599-0.6567-0.67270.02440.45240.22330.0390.4998-0.04380.11723.5317-453.8696
213.8862-4.08514.0234.5204-4.25124.1674-0.0928-0.1013-0.0715-0.35660.25570.20510.2562-0.779-0.46070.46030.01230.01261.10420.14580.30610.7162-1.818835.9366
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 243:257)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 258:273)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 274:320)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 321:342)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resseq 343:359)
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resseq 360:386)
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resseq 387:441)
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resseq 442:501)
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resseq 502:527)
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resseq 260:273)
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resseq 274:290)
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resseq 291:320)
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resseq 321:342)
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resseq 343:359)
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'B' and (resseq 360:386)
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'B' and (resseq 387:399)
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'B' and (resseq 400:414)
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'B' and (resseq 415:441)
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'B' and (resseq 442:457)
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'B' and (resseq 458:523)
21X-RAY DIFFRACTION21chain 'C'

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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