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- PDB-4gr4: Crystal structure of SlgN1deltaAsub -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gr4
タイトルCrystal structure of SlgN1deltaAsub
要素Non-ribosomal peptide synthetase
キーワードLIGASE / MbtH-like domain / adenylation domain / Rossmann fold / ATP Binding
機能・相同性
機能・相同性情報


amino acid activation for nonribosomal peptide biosynthetic process / secondary metabolite biosynthetic process / phosphopantetheine binding / methyltransferase activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rubredoxin-like / Structural Genomics, Unknown Function 30-nov-00 1gh9 Mol_id / MbtH-like domain / MbtH-like domain superfamily / MbtH-like protein / MbtH-like protein / Uroporphyrin-III C-methyltransferase signature 2. / Uroporphiryn-III C-methyltransferase, conserved site / ANL, N-terminal domain / Amino acid adenylation domain ...Rubredoxin-like / Structural Genomics, Unknown Function 30-nov-00 1gh9 Mol_id / MbtH-like domain / MbtH-like domain superfamily / MbtH-like protein / MbtH-like protein / Uroporphyrin-III C-methyltransferase signature 2. / Uroporphiryn-III C-methyltransferase, conserved site / ANL, N-terminal domain / Amino acid adenylation domain / ANL, N-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding, conserved site / Putative AMP-binding domain signature. / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Non-ribosomal peptide synthetase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces lydicus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.44 Å
データ登録者Herbst, D.A. / Zocher, G. / Stehle, T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Structural Basis of the Interaction of MbtH-like Proteins, Putative Regulators of Nonribosomal Peptide Biosynthesis, with Adenylating Enzymes.
著者: Herbst, D.A. / Boll, B. / Zocher, G. / Stehle, T. / Heide, L.
履歴
登録2012年8月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月12日Group: Database references
改定 1.22013年2月6日Group: Database references
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Non-ribosomal peptide synthetase
B: Non-ribosomal peptide synthetase
C: Non-ribosomal peptide synthetase
D: Non-ribosomal peptide synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)196,9215
ポリマ－196,8854
非ポリマー351
水7,963442
1
A: Non-ribosomal peptide synthetase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,2211
ポリマ－49,2211
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Non-ribosomal peptide synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,2572
ポリマ－49,2211
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Non-ribosomal peptide synthetase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,2211
ポリマ－49,2211
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Non-ribosomal peptide synthetase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,2211
ポリマ－49,2211
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.110, 148.610, 109.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.34, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Non-ribosomal peptide synthetase


分子量: 49221.281 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces lydicus (バクテリア)
遺伝子: slgN1 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) ybdz- / 参照: UniProt: D1GLU5
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 442 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.24 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 100 mM Tris-HCl, 0.2 M Li2SO4, 1.3 M K/Na tartrate, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.95 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年12月9日
放射モノクロメーター: DCCM / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.44→47.65 Å / Num. all: 96463 / Num. obs: 95771 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 48.35 Å2
反射 シェル解像度: 2.44→2.5 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.84 / % possible all: 95.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
BUSTER2.10.0精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.44→35.72 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9336 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9111 / SU R Cruickshank DPI: 0.256 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2132 4790 5 %RANDOM
Rwork0.1804 ---
obs0.1821 95737 99.63 %-
all-96463 --
原子変位パラメータBiso mean: 43.52 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.3825 Å20 Å23.8221 Å2
2--3.5906 Å20 Å2
3---1.7919 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.307 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.44→35.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13340 0 1 442 13783
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0113663HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1718629HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d4387SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes261HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes2107HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it13663HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.93
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.18
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1696SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact15256SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.44→2.5 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2672 325 4.68 %
Rwork0.2208 6614 -
all0.223 6939 -
obs--99.63 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.81920.00490.28811.19710.3611.3177-0.0001-0.1321-0.02310.1312-0.0469-0.01080.1111-0.12820.047-0.1185-0.0381-0.0183-0.06190.0078-0.0885-15.306423.1979-26.3067
21.0051-0.08550.0861.28660.17751.30420.0246-0.11970.02580.2422-0.09160.0589-0.0122-0.06310.067-0.0416-0.0320.0309-0.1280.0107-0.12132.2468-19.7637-16.0791
30.97480.31540.20021.4520.27691.49420.01490.1944-0.0167-0.17330.04910.05050.13670.0236-0.0639-0.07410.0179-0.0377-0.10930.016-0.1281-40.743512.6377-75.2446
41.1926-0.0289-0.53631.52450.07371.6786-0.00040.1626-0.0258-0.2210.00790.093-0.0637-0.1287-0.0075-0.15690.0305-0.023-0.0909-0.0063-0.1141-57.6053-31.2568-63.3344
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 466
2X-RAY DIFFRACTION2B0 - 466
3X-RAY DIFFRACTION3C3 - 465
4X-RAY DIFFRACTION4D2 - 466

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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