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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4gr1 | ||||||
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タイトル | THE BINDING OF THE RETRO-ANALOGUE OF GLUTATHIONE DISULFIDE TO GLUTATHIONE REDUCTASE | ||||||
要素 | GLUTATHIONE REDUCTASE | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE (FLAVOENZYME) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 glutathione-disulfide reductase / Metabolism of ingested H2SeO4 and H2SeO3 into H2Se / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / Detoxification of Reactive Oxygen Species / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / TP53 Regulates Metabolic Genes / NADP binding ...glutathione-disulfide reductase / Metabolism of ingested H2SeO4 and H2SeO3 into H2Se / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / Detoxification of Reactive Oxygen Species / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / TP53 Regulates Metabolic Genes / NADP binding / flavin adenine dinucleotide binding / cellular response to oxidative stress / electron transfer activity / mitochondrial matrix / external side of plasma membrane / mitochondrion / extracellular exosome / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 2.4 Å | ||||||
データ登録者 | Schulz, G.E. / Janes, W. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1990 タイトル: The binding of the retro-analogue of glutathione disulfide to glutathione reductase. 著者: Janes, W. / Schulz, G.E. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4gr1.cif.gz | 117.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4gr1.ent.gz | 88.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4gr1.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 4gr1_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 4gr1_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | 4gr1_validation.xml.gz | 28.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 4gr1_validation.cif.gz | 41.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gr/4gr1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gr/4gr1 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: RESIDUES PRO 375 AND PRO 468 ARE CIS PROLINES. 2: CYS 90 FORMS A DISULFIDE BRIDGE WITH ITS COUNTERPART IN THE OTHER SUBUNIT. SEE REMARK 4 ABOVE FOR THE TRANSFORMATION T GENERATE THIS SECOND SUBUNIT. 3: DISCRETE DISORDER WAS OBSERVED FOR RESIDUES 20, 99, 119, 190, 202, 231, 276, 292, 373, 406, 420, AND 457. 4: A DISULFIDE BOND IS FORMED BETWEEN ATOMS SG AND SG* OF THE RETRO-GSSG (RGS 481) GROUP. | ||||||||
詳細 | GLUTATHIONE REDUCTASE IS ACTIVE AS A DIMER OF TWO IDENTICAL SUBUNITS. THE SECOND SUBUNIT CAN BE GENERATED FROM THE ONE PRESENTED IN THIS ENTRY BY THE FOLLOWING TRANSFORMATION: XPRIME = 163.6994 - X YPRIME = 72.2018 - Y |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 51636.242 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00390, EC: 1.6.4.2 |
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#2: 化合物 | ChemComp-PO4 / |
#3: 化合物 | ChemComp-FAD / |
#4: 化合物 | ChemComp-RGS / |
#5: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.51 % | ||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: referred to J.Mol.Biol.152.763-782 | ||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.4 Å / Num. obs: 21690 |
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-解析
ソフトウェア | 名称: TNT / 分類: 精密化 | ||||||||||||
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精密化 | Rfactor obs: 0.151 / 最高解像度: 2.4 Å 詳細: DISCRETE DISORDER WAS OBSERVED FOR RESIDUES 20, 99, 119, 190, 202, 231, 276, 292, 373, 406, 420, AND 457. | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 2.4 Å
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