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- PDB-4gqt: N-terminal domain of C. elegans Hsp90 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gqt
タイトルN-terminal domain of C. elegans Hsp90
要素Heat shock protein 90
キーワードCHAPERONE / structural genomics / APC102132 / Hsp90 / ADP / PSI-Biology / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG
機能・相同性
機能・相同性情報


protein phosphatase 5 binding / eNOS activation / HSF1 activation / : / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Signaling by ERBB2 / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / Attenuation phase / Downregulation of ERBB2 signaling / Aryl hydrocarbon receptor signalling ...protein phosphatase 5 binding / eNOS activation / HSF1 activation / : / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Signaling by ERBB2 / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / Attenuation phase / Downregulation of ERBB2 signaling / Aryl hydrocarbon receptor signalling / ESR-mediated signaling / Extra-nuclear estrogen signaling / dauer larval development / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSF1-dependent transactivation / Neutrophil degranulation / nematode larval development / protein serine/threonine phosphatase complex / HSP90-CDC37 chaperone complex / regulation of chemotaxis / nuclear glucocorticoid receptor binding / protein folding chaperone complex / protein maturation by protein folding / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / chaperone-mediated protein folding / protein export from nucleus / protein dephosphorylation / determination of adult lifespan / ATP-dependent protein folding chaperone / chemotaxis / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / protein folding / cellular response to heat / response to heat / defense response to Gram-negative bacterium / protein stabilization / membrane raft / cell cycle / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase ...HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Heat shock protein 90
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Osipiuk, J. / Chhor, G. / Gu, M. / Van Oosten-Hawle, P. / Morimoto, R.I. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: N-terminal domain of C. elegans Hsp90
著者: Osipiuk, J. / Chhor, G. / Gu, M. / Van Oosten-Hawle, P. / Morimoto, R.I. / Joachimiak, A.
履歴
登録2012年8月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein 90
B: Heat shock protein 90
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,35614
ポリマ－50,8482
非ポリマー1,50812
水3,153175
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3160 Å2
ΔGint-296 kcal/mol
Surface area19030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.652, 86.658, 128.670
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Heat shock protein 90 / Abnormal dauer formation protein 21


分子量: 25423.760 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: C47E8.5, daf-21 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q18688
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 175 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.42 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.08 M zinc acetate, 19% PEG-3350, 0.01 M ADP, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月5日
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→43.3 Å / Num. all: 24707 / Num. obs: 24707 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 40.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Χ2: 1.222 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.15-2.196.90.8352.1812061.06597.1
2.19-2.2370.72212041.10296.1
2.23-2.277.10.61411831.06697.6
2.27-2.326.90.56711911.10297.9
2.32-2.3770.50512021.02397
2.37-2.4270.44412011.05198.2
2.42-2.486.90.36412281.02797.5
2.48-2.557.10.32212151.04799.2
2.55-2.6270.28712221.00498.9
2.62-2.7170.22512151.03398.7
2.71-2.817.10.20412501.05599
2.81-2.927.10.16112181.07199.3
2.92-3.057.20.12912421.10999.2
3.05-3.217.10.112361.16399.4
3.21-3.417.20.07912491.24899.3
3.41-3.687.10.06612591.39599.5
3.68-4.0570.05812571.53499.3
4.05-4.6370.04712691.53499.3
4.63-5.836.70.04612991.38999.1
5.83-506.40.05813612.38597

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
MOLREP位相決定
HKL-3000位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2JJC

2jjc


解像度: 2.15→43.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / SU B: 12.23 / SU ML: 0.159 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.267 / ESU R Free: 0.216 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2519 1251 5.1 %RANDOM
Rwork0.1944 ---
all0.1973 24670 --
obs0.1973 24670 98.27 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 89.91 Å2 / Biso mean: 35.2362 Å2 / Biso min: 18.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.39 Å20 Å20 Å2
2---0.75 Å20 Å2
3---0.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→43.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3282 0 64 175 3521
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.023453
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8731.9844676
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4195432
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.65825.669157
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.16715644
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.2761513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1140.2532
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022539
LS精密化 シェル解像度: 2.146→2.202 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.312 90 -
Rwork0.241 1496 -
all-1586 -
obs-1586 93.51 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.38160.74320.15420.6105-0.24621.4840.0306-0.0024-0.0518-0.03340.0693-0.02050.0213-0.0795-0.09990.06080.02420.02040.05830.01630.028919.440715.893414.8505
20.4736-0.20950.17251.0843-0.1840.59620.018-0.0145-0.0697-0.00660.0288-0.027-0.06030.034-0.04680.0475-0.02750.0330.0355-0.01170.045214.515316.186649.2512
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-10 - 9999
2X-RAY DIFFRACTION2B-10 - 9999

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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