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万見
- PDB-4gpg: X/N joint refinement of Achromobacter Lyticus Protease I free for... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gpg
タイトルX/N joint refinement of Achromobacter Lyticus Protease I free form at pD8.0
要素Protease 1
キーワードHYDROLASE / lysine specific serine protease
機能・相同性
機能・相同性情報


lysyl endopeptidase / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Lysyl endopeptidase / P domain / Proprotein convertase P-domain / P/Homo B domain profile. / PKD domain / Polycystic kidney disease (PKD) domain profile. / PKD domain / PKD domain superfamily / PKD/Chitinase domain / Repeats in polycystic kidney disease 1 (PKD1) and other proteins ...Lysyl endopeptidase / P domain / Proprotein convertase P-domain / P/Homo B domain profile. / PKD domain / Polycystic kidney disease (PKD) domain profile. / PKD domain / PKD domain superfamily / PKD/Chitinase domain / Repeats in polycystic kidney disease 1 (PKD1) and other proteins / Galactose-binding-like domain superfamily / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Immunoglobulin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DEUTERATED WATER / Protease 1
類似検索 - 構成要素
生物種Achromobacter lyticus (バクテリア)
手法X線回折 / 中性子回折 / NUCLEAR REACTOR / 解像度: 1.895 Å
データ登録者Ohnishi, Y. / Yamada, T. / Kurihara, K. / Tanaka, I. / Sakiyama, F. / Masaki, T. / Niimura, N.
引用ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2013
タイトル: Neutron and X-ray crystallographic analysis of Achromobacter protease I at pD 8.0: protonation states and hydration structure in the free-form.
著者: Ohnishi, Y. / Yamada, T. / Kurihara, K. / Tanaka, I. / Sakiyama, F. / Masaki, T. / Niimura, N.
履歴
登録2012年8月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月16日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / diffrn_source
Item: _diffrn_detector.details / _diffrn_detector.type ..._diffrn_detector.details / _diffrn_detector.type / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _diffrn_source.source / _diffrn_source.type
改定 1.22019年11月20日Group: Data collection / カテゴリ: reflns / reflns_shell
Item: _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs / _reflns_shell.Rmerge_I_obs
改定 1.32019年12月4日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell / Item: _reflns_shell.d_res_low
改定 1.42023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,7591
ポリマ－27,7591
非ポリマー00
水2,522140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.574, 40.785, 43.980
Angle α, β, γ (deg.)64.82, 66.10, 73.42
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Protease 1 / API / Lysyl endopeptidase / Protease I


分子量: 27759.227 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Achromobacter lyticus (バクテリア)
株: M497-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15636, lysyl endopeptidase
#2: 化合物 ChemComp-DOD / water / 重水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 140 / 由来タイプ: 天然 / 式: D2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験
手法使用した結晶の数
X線回折1
中性子回折1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.31 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8
詳細: 20% w/v PEG 3350, 10mM Tris, HCl pH 8.0, 50% PEG 3350, HCl pD 8.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 297K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
12971
22971
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
NUCLEAR REACTORJRR-3M 1G-C12.6
回転陽極MACSCIENCE M06X21.5418
検出器
タイプID検出器日付詳細
1IMAGE PLATE2007年6月12日BIX-4, SILICON
MAC Science DIP-20002IMAGE PLATE2007年5月1日double mirror
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SILICON(111)SINGLE WAVELENGTHMneutron1
2GRAPHITESINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
12.61
21.54181
反射

Entry-ID: 4GPG / Observed criterion σ(I): _ / % possible obs: 89.4 %

解像度 (Å)Num. obsObserved criterion σ(F)Rmerge(I) obsDiffraction-IDNet I/σ(I)
1.98-501100000.16114.87
1.895-50161280.078217.38
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.88-1.950.1985.95289.4
1.95-2.030.177.2289.8
2.03-2.120.1359.3290.2
2.12-2.230.12110.5291.1
2.23-2.370.11211.6290.5
2.37-2.550.09913291.3
2.55-2.810.08615.3291.6
2.81-3.210.07517.8292.2
3.21-4.050.06223292.6
4.05-800.06223.3294.4
2-2.070.3192.5246
2.07-2.150.3422.9252.9
2.15-2.250.333.2257.9
2.25-2.370.3292.9262.5
2.37-2.520.2883.3266.3
2.52-2.710.2893.7272.1
2.71-2.990.2474.5281.8
2.99-3.420.186.7291
3.42-4.310.1399.7296.6
4.31-500.12410.7298.1
2-2.070.3192.51146

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MacSciencexdipデータ収集
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_911)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化

立体化学のターゲット値: ML / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL

開始モデル解像度 (Å)Refine-IDBaniso 11 (Å2)Baniso 12 (Å2)Baniso 13 (Å2)Baniso 22 (Å2)Baniso 23 (Å2)Baniso 33 (Å2)Rfactor RfreeRfactor RworkRfactor obsNum. reflection RfreeNum. reflection obs% reflection Rfree (%)% reflection obs (%)Occupancy maxOccupancy minSU MLDiffraction-IDσ(F)位相誤差減衰半径 (Å)VDWプローブ半径 (Å)
1ARC

1arc

1.895-20.358X-RAY DIFFRACTION-2.33751.76762.59664.4118-2.9931-2.07430.20280.14660.1493800160814.9789.99100.1722.0823.2400.6
1.979-37.61NEUTRON DIFFRACTION-0.058-1.33270.8508-1.29850.8387-3.45690.25950.19520.1984554109985.0469.970.32123.660.81
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.895→20.358 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1920 0 0 140 2060
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
NEUTRON DIFFRACTIONf_bond_d0.0114181
NEUTRON DIFFRACTIONf_angle_d1.4737299
NEUTRON DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.3151022
NEUTRON DIFFRACTIONf_chiral_restr0.096289
NEUTRON DIFFRACTIONf_plane_restr0.007887
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8953-2.01390.31151300.23992306X-RAY DIFFRACTION82
2.0139-2.16920.28211280.19392574X-RAY DIFFRACTION90
2.1692-2.38720.21591340.16132562X-RAY DIFFRACTION91
2.3872-2.7320.23131280.1522590X-RAY DIFFRACTION92
2.732-3.43930.20021380.13492610X-RAY DIFFRACTION92
3.4393-20.35880.15021420.12032639X-RAY DIFFRACTION93
1.979-2.17810.3745870.31831597NEUTRON DIFFRACTION43
2.1781-2.49320.33951190.24492315NEUTRON DIFFRACTION62
2.4932-3.14090.2791550.18592945NEUTRON DIFFRACTION79
3.1409-37.6170.17911930.13533587NEUTRON DIFFRACTION96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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