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万見
- PDB-4gk9: Crystal structure of Burkholderia oklahomensis agglutinin (BOA) b... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gk9
タイトルCrystal structure of Burkholderia oklahomensis agglutinin (BOA) bound to 3a,6a-mannopentaose
要素agglutinin (BOA)
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / lectin / sugar binding / beta barrel / anti-HIV / Man9 / glycan / gp120
機能・相同性
機能・相同性情報


carbohydrate binding
類似検索 - 分子機能
Lipocalin - #450 / : / OAA-family lectin sugar binding domain / OAA-family lectin sugar binding domain / Lipocalin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IMIDAZOLE / Agglutinin (BOA)
類似検索 - 構成要素
生物種Burkholderia oklahomensis (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Whitley, M.J. / Furey, W. / Gronenborn, A.M.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2013
タイトル: Burkholderia oklahomensis agglutinin is a canonical two-domain OAA-family lectin: structures, carbohydrate binding and anti-HIV activity.
著者: Whitley, M.J. / Furey, W. / Kollipara, S. / Gronenborn, A.M.
履歴
登録2012年8月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月3日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: agglutinin (BOA)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,4597
ポリマ－29,0521
非ポリマー3,4076
水7,260403
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.622, 75.622, 132.321
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-720-

HOH

21A-763-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 agglutinin (BOA)


分子量: 29051.838 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Burkholderia oklahomensis (バクテリア)
株: EO147 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Star (DE3) / 参照: UniProt: R4GRU1*PLUS
#2: 多糖
alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 828.719 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpa1-6[DManpa1-3]DManpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,5,4/[a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-2-2-2-2/a3-b1_a6-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 403 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.22 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1.2 M sodium citrate, 0.15 M sodium cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年11月29日
放射モノクロメーター: Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→38.1 Å / Num. obs: 30821 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 12.15 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Χ2: 1.11 / Net I/σ(I): 17.8 / Scaling rejects: 2831
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allΧ2% possible all
1.9-1.974.680.2543.61310227950.6792.7
1.97-2.056.580.2184.21988930210.5999.3
2.05-2.1410.10.1976.13096830610.81100
2.14-2.2513.490.1868.84112430391.01100
2.25-2.3914.360.16711.34433630760.98100
2.39-2.5814.470.14810.94468430790.92100
2.58-2.8414.490.12414.14509630960.97100
2.84-3.2514.480.08920.94564831261.1100
3.25-4.0914.250.06331.64592531601.66100
4.09-38.113.60.05743.54664133681.67100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å38.1 Å
Translation2.5 Å38.1 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.9.9.4Dデータスケーリング
d*TREK9.9.9.4Dデータ削減
PHASER2.3.0位相決定
PHENIX1.7.3_928精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
StructureStudioデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→38.1 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.44 / SU ML: 0.25 / σ(F): 0 / 位相誤差: 18.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1931 1538 5 %RANDOM
Rwork0.1649 ---
obs0.1664 30747 99.16 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.343 Å2 / ksol: 0.371 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 73.72 Å2 / Biso mean: 28.5776 Å2 / Biso min: 13.87 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.0929 Å20 Å2-0 Å2
2--0.0929 Å20 Å2
3----0.1859 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→38.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2045 0 230 403 2678
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112393
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0683280
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073398
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004394
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d30.983921
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9-1.96130.33061260.26812394252092
1.9613-2.03140.26411370.2062616275399
2.0314-2.11280.22771380.178926222760100
2.1128-2.20890.21851400.173826452785100
2.2089-2.32530.20871390.174326322771100
2.3253-2.4710.22931390.172226522791100
2.471-2.66180.24151390.197126542793100
2.6618-2.92950.21091420.184826782820100
2.9295-3.35320.19671420.172626992841100
3.3532-4.22380.1451440.131627382882100
4.2238-38.10760.15891520.14342879303199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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