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- PDB-4gk0: Crystal structure of human Rev3-Rev7-Rev1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gk0
タイトルCrystal structure of human Rev3-Rev7-Rev1 complex
要素
  • DNA polymerase zeta catalytic subunit
  • DNA repair protein REV1
  • Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B
キーワードTRANSFERASE / translesion polymerases complex / four-helix bundle / beta-hairpin domain / anti-parallel sheets / translesion DNA synthesis / polymerase switch / none
機能・相同性
機能・相同性情報


somatic diversification of immunoglobulins involved in immune response / DNA damage response, signal transduction resulting in transcription / deoxycytidyl transferase activity / telomere maintenance in response to DNA damage / negative regulation of transcription regulatory region DNA binding / zeta DNA polymerase complex / positive regulation of isotype switching / positive regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin ...somatic diversification of immunoglobulins involved in immune response / DNA damage response, signal transduction resulting in transcription / deoxycytidyl transferase activity / telomere maintenance in response to DNA damage / negative regulation of transcription regulatory region DNA binding / zeta DNA polymerase complex / positive regulation of isotype switching / positive regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / JUN kinase binding / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / negative regulation of ubiquitin protein ligase activity / error-free translesion synthesis / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / error-prone translesion synthesis / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / response to UV / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / regulation of cell growth / actin filament organization / Termination of translesion DNA synthesis / double-strand break repair via homologous recombination / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / negative regulation of protein catabolic process / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / DNA-templated DNA replication / spindle / double-strand break repair / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / chromosome / site of double-strand break / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / DNA replication / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / damaged DNA binding / DNA-directed DNA polymerase / DNA-directed DNA polymerase activity / cell division / nucleotide binding / chromatin / nucleolus / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA repair protein Rev1, C-terminal domain / DNA repair protein Rev1, C-terminal / Rev1, C-terminal domain superfamily / : / DNA repair protein REV1 C-terminal domain / Domain of unknown function DUF4683 / Domain of unknown function (DUF4683) / Cell Cycle, Spindle Assembly Checkpoint Protein; Chain A / HORMA domain / DNA polymerase zeta catalytic subunit ...DNA repair protein Rev1, C-terminal domain / DNA repair protein Rev1, C-terminal / Rev1, C-terminal domain superfamily / : / DNA repair protein REV1 C-terminal domain / Domain of unknown function DUF4683 / Domain of unknown function (DUF4683) / Cell Cycle, Spindle Assembly Checkpoint Protein; Chain A / HORMA domain / DNA polymerase zeta catalytic subunit / HUWE1/Rev1, ubiquitin binding region / Ubiquitin binding region / DNA repair protein Rev1 / C4-type zinc-finger of DNA polymerase delta / C4-type zinc-finger of DNA polymerase delta / Mad2-like / HORMA domain / HORMA domain / HORMA domain profile. / HORMA domain superfamily / DNApol eta/Rev1, HhH motif / DNA polymerase family B, thumb domain / DNA polymerase family B signature. / DNA-directed DNA polymerase, family B, conserved site / DNA polymerase family B / DNA polymerase family B, exonuclease domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, exonuclease domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, multifunctional domain / DNA polymerase, palm domain superfamily / DNA polymerase type-B family / DNA-directed DNA polymerase, family B / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / DNA polymerase, Y-family, little finger domain / impB/mucB/samB family C-terminal domain / UmuC domain / DNA polymerase, Y-family, little finger domain superfamily / impB/mucB/samB family / UmuC domain profile. / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA polymerase zeta catalytic subunit / DNA repair protein REV1 / Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Tao, J. / Min, X. / Wei, X.
引用ジャーナル: Protein Cell / 年: 2012
タイトル: Structural insights into the assembly of human translesion polymerase complexes
著者: Xie, W. / Yang, X. / Xu, M. / Jiang, T.
履歴
登録2012年8月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B
B: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B
C: DNA polymerase zeta catalytic subunit
D: DNA polymerase zeta catalytic subunit
E: DNA repair protein REV1
F: DNA repair protein REV1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,5436
ポリマ－95,5436
非ポリマー00
水00
1
E: DNA repair protein REV1

A: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B
C: DNA polymerase zeta catalytic subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,7723
ポリマ－47,7723
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation3_455-x-1/2,y+1/2,-z1
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3850 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area14990 Å2
手法PISA
2
F: DNA repair protein REV1

B: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B
D: DNA polymerase zeta catalytic subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,7723
ポリマ－47,7723
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation3_456-x-1/2,y+1/2,-z+11
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3790 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area15250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.089, 71.887, 106.305
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B / Mitotic arrest deficient 2-like protein 2 / MAD2-like protein 2 / REV7 homolog / hREV7


分子量: 26960.033 Da / 分子数: 2 / 変異: R124A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAD2L2, MAD2B, REV7 / プラスミド: pETDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9UI95
#2: タンパク質 DNA polymerase zeta catalytic subunit / Protein reversionless 3-like / REV3-like / hREV3


分子量: 5632.319 Da / 分子数: 2 / Fragment: Rev7-binding domain, UNP residues 1847-1898 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: REV3L, POLZ, REV3 / プラスミド: pETDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O60673, DNA-directed DNA polymerase
#3: タンパク質 DNA repair protein REV1 / Alpha integrin-binding protein 80 / AIBP80 / Rev1-like terminal deoxycytidyl transferase


分子量: 15179.386 Da / 分子数: 2 / Fragment: C-terminal domain, UNP residues 1117-1251 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: REV1, REV1L / プラスミド: pETDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q9UBZ9, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.2 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 0.1M sodium citrate, 1.95M sodium formate, 20mM DTT , pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→20 Å / Num. all: 23773 / Num. obs: 23773 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 22.3
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.383 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 2511 / % possible all: 97.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ABD

3abd


解像度: 2.7→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.457 / ESU R Free: 0.349 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27338 1267 5.1 %RANDOM
Rwork0.21806 ---
all0.22094 23773 --
obs0.22094 23773 95.59 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 52.344 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.63 Å2-0 Å20 Å2
2---1.65 Å2-0 Å2
3---3.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4987 0 0 0 4987
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0195080
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.025050
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5541.9746893
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.494311645
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.255608
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.825.398226
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.74215951
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.1511520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2826
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0215526
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0080.021054
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.769 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.377 88 -
Rwork0.286 1738 -
obs--96.82 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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