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- PDB-4gjy: JMJD5 in complex with N-Oxalylglycine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gjy
タイトルJMJD5 in complex with N-Oxalylglycine
要素JmjC domain-containing protein 5
キーワードOXIDOREDUCTASE / JmjC / beta barrel / Fe(II) and 2-oxoglutarate binding
機能・相同性
機能・相同性情報


[protein]-arginine 3-hydroxylase / peptidyl-arginine 3-dioxygenase activity / histone H3K36 demethylase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / Protein hydroxylation / aminopeptidase activity / methylated histone binding / regulation of signal transduction by p53 class mediator / circadian regulation of gene expression / protein destabilization ...[protein]-arginine 3-hydroxylase / peptidyl-arginine 3-dioxygenase activity / histone H3K36 demethylase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / Protein hydroxylation / aminopeptidase activity / methylated histone binding / regulation of signal transduction by p53 class mediator / circadian regulation of gene expression / protein destabilization / G2/M transition of mitotic cell cycle / p53 binding / chromosome / fibroblast proliferation / endopeptidase activity / in utero embryonic development / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / positive regulation of DNA-templated transcription / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cupin-like domain 8 / Cupin-like domain / Cupin / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / N-OXALYLGLYCINE / Bifunctional peptidase and arginyl-hydroxylase JMJD5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.2492 Å
データ登録者Del Rizzo, P.A. / Trievel, R.C.
引用ジャーナル: Mol.Cell.Biol. / 年: 2012
タイトル: Crystal Structure and Functional Analysis of JMJD5 Indicate an Alternate Specificity and Function.
著者: Del Rizzo, P.A. / Krishnan, S. / Trievel, R.C.
履歴
登録2012年8月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年9月26日Group: Database references
改定 1.22012年11月14日Group: Structure summary
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: JmjC domain-containing protein 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6093
ポリマ－27,4031
非ポリマー2062
水6,197344
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.818, 64.165, 76.865
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 JmjC domain-containing protein 5 / JmjC domain-containing protein 5 / Jumonji domain-containing protein 5


分子量: 27402.559 Da / 分子数: 1 / 断片: JmjC Domain (UNP Residues 183-416) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: JMJD5, KDM8 / プラスミド: pDR146 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(Rosetta2)
参照: UniProt: Q8N371, [histone H3]-dimethyl-L-lysine36 demethylase
#2: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#3: 化合物 ChemComp-OGA / N-OXALYLGLYCINE / N-オキサリルグリシン


分子量: 147.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H5NO5 / コメント: 阻害剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 344 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 4.5% PEG 3000, 0.1 M Bis-Tris pH 5.5, 0.05 M MgCl2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月3日
放射モノクロメーター: C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 13.1 % / Av σ(I) over netI: 49.62 / 数: 892588 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Χ2: 1.65 / D res high: 1.25 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 68062 / % possible obs: 98.8
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
2.865090.510.0493.77313.1
2.272.8699.710.0573.04613.8
1.982.2710010.0722.81114.2
1.81.9899.610.0872.12213.4
1.671.810010.1051.43114.7
1.571.6710010.1341.19314.6
1.51.5799.910.1711.00714.6
1.431.599.810.220.8514.4
1.381.4399.610.2720.78413.8
1.331.3899.410.320.76812.5
1.291.3399.410.3770.71210.3
1.251.2998.110.3990.6857.8
反射解像度: 1.249→50 Å / Num. obs: 68062 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 13.1 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Χ2: 1.648 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.249-1.297.80.39955470.685198.1
1.29-1.3310.30.37756030.712199.4
1.33-1.3812.50.3256570.768199.4
1.38-1.4313.80.27256740.784199.6
1.43-1.514.40.2256480.85199.8
1.5-1.5714.60.17157071.007199.9
1.57-1.6714.60.13456851.1931100
1.67-1.814.70.10557231.4311100
1.8-1.9813.40.08757222.122199.6
1.98-2.2714.20.07257852.8111100
2.27-2.8613.80.05758153.046199.7
2.86-5013.10.04954963.773190.5

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散
Phasing dmFOM : 0.28 / FOM acentric: 0.29 / FOM centric: 0.23 / 反射: 8389 / Reflection acentric: 7049 / Reflection centric: 1340
Phasing dm shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
7.1-500.360.40.28411264147
4.5-7.10.370.390.31234947287
3.6-4.50.390.410.3965810155
3.1-3.60.340.360.2214901273217
2.7-3.10.240.250.1826592312347
2.5-2.70.160.160.1116301443187

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
RESOLVE2.15位相決定
PHENIX1.7.2_869精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.2492→30.43 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.16 / FOM work R set: 0.9373 / SU ML: 0.21 / σ(F): 0.13 / 位相誤差: 11.86 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1609 1971 2.94 %
Rwork0.1404 --
obs0.141 67095 97.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 30.432 Å2 / ksol: 0.335 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 48.91 Å2 / Biso mean: 14.2802 Å2 / Biso min: 4.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.4548 Å2-0 Å20 Å2
2---0.2821 Å2-0 Å2
3---0.7369 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2492→30.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1853 0 11 344 2208
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082037
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.252803
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078296
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007367
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.263772
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.2492-1.28040.19641290.17964296442591
1.2804-1.31510.19241390.15114544468396
1.3151-1.35380.16381400.13034574471497
1.3538-1.39750.15111400.11744640478098
1.3975-1.44740.15271400.10554624476498
1.4474-1.50530.12571400.10144696483699
1.5053-1.57390.12971410.09614672481399
1.5739-1.65680.11691420.10014727486999
1.6568-1.76060.16061440.11174730487499
1.7606-1.89650.13811440.12444719486399
1.8965-2.08740.14441450.13324770491599
2.0874-2.38930.15651430.14094767491099
2.3893-3.00980.16041460.160848534999100
3.0098-30.43880.19631380.17174512465089

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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