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- PDB-4gji: Crystal structure of Pseudomonas stutzeri L-rhamnose isomerase mu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gji
タイトルCrystal structure of Pseudomonas stutzeri L-rhamnose isomerase mutant H101N in complex with L-rhamnopyranose
要素L-rhamnose isomerase
キーワードISOMERASE / Tim Barrel / Sugar binding / Metal binding
機能・相同性
機能・相同性情報


isomerase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
L-rhamnose catabolism isomerase / : / Divalent-metal-dependent TIM barrel enzymes / Xylose isomerase-like, TIM barrel domain / Xylose isomerase-like TIM barrel / Xylose isomerase-like superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / alpha-L-rhamnopyranose / beta-L-rhamnopyranose / L-RHAMNOSE / L-rhamnose isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas stutzeri (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Yoshida, H. / Kamitori, S.
引用
ジャーナル: FEBS Open Bio / 年: 2013
タイトル: Structure of l-rhamnose isomerase in complex with l-rhamnopyranose demonstrates the sugar-ring opening mechanism and the role of a substrate sub-binding site.
著者: Yoshida, H. / Yoshihara, A. / Teraoka, M. / Yamashita, S. / Izumori, K. / Kamitori, S.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: The structures of L-rhamnose isomerase from Pseudomonas stutzeri in complexes with L-rhamnose and D-allose provide insights into broad substrate specificity.
著者: Yoshida, H. / Yamada, M. / Ohyama, Y. / Takada, G. / Izumori, K. / Kamitori, S.
#2: ジャーナル: Febs J. / 年: 2010
タイトル: Catalytic reaction mechanism of Pseudomonas stutzeri L-rhamnose isomerase deduced from X-ray structures.
著者: Yoshida, H. / Yamaji, M. / Ishii, T. / Izumori, K. / Kamitori, S.
#3: ジャーナル: Protein Eng.Des.Sel. / 年: 2010
タイトル: Elucidation of the role of Ser329 and the C-terminal region in the catalytic activity of Pseudomonas stutzeri L-rhamnose isomerase.
著者: Yoshida, H. / Takeda, K. / Izumori, K. / Kamitori, S.
履歴
登録2012年8月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月28日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-rhamnose isomerase
B: L-rhamnose isomerase
C: L-rhamnose isomerase
D: L-rhamnose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)194,27725
ポリマ－191,9224
非ポリマー2,35521
水35,3811964
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area29050 Å2
ΔGint-129 kcal/mol
Surface area51780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.124, 104.917, 112.376
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.01, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
L-rhamnose isomerase


分子量: 47980.570 Da / 分子数: 4 / 断片: TIM barrel / 変異: D150N, H101N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas stutzeri (バクテリア)
遺伝子: L-RhI / プラスミド: pQE60 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: Q75WH8, L-rhamnose isomerase

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糖 , 3種, 11分子

#2: 糖
ChemComp-RNS / L-RHAMNOSE


タイプ: L-saccharide / 分子量: 164.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O5
#3: 糖
ChemComp-RAM / alpha-L-rhamnopyranose / alpha-L-rhamnose / 6-deoxy-alpha-L-mannopyranose / L-rhamnose / rhamnose


タイプ: L-saccharide, alpha linking / 分子量: 164.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O5
識別子タイププログラム
LRhapaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-L-rhamnopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-L-RhapIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
RhaSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 糖 ChemComp-RM4 / beta-L-rhamnopyranose / beta-L-rhamnose / 6-deoxy-beta-L-mannopyranose / L-rhamnose / rhamnose


タイプ: L-saccharide, beta linking / 分子量: 164.156 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O5
識別子タイププログラム
LRhapbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-L-rhamnopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-L-RhapIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
RhaSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 2種, 1974分子

#4: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1964 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細RM4 501 AND RNS 502 ARE IN ALTERNATE CONFORMATIONS IN CHAINS B AND D.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.54 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.3
詳細: 7-8% (w/v) PEG 20000, 50mM MES pH 6.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月17日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. all: 182769 / Num. obs: 182769 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 19.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 1.7→1.73 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.321 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Num. unique all: 9074 / % possible all: 97.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2HCV

2hcv


解像度: 1.7→31.48 Å / Rfactor Rfree error: 0.001 / Data cutoff high absF: 157137.35 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.195 17191 9.9 %RANDOM
Rwork0.175 ---
all0.177 173095 --
obs0.175 173095 94.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 61.0989 Å2 / ksol: 0.391326 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 20.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.5 Å20 Å2-1.3 Å2
2---1.15 Å20 Å2
3---3.65 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.19 Å0.17 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→31.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13056 0 131 1964 15151
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.81 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.256 2620 9.7 %
Rwork0.221 24342 -
obs-24342 88.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4carbohydrate.paramcarbohydrate.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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