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- PDB-4gi6: Crystal structure of the MUTB F164L mutant in complex with glucose -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gi6
タイトルCrystal structure of the MUTB F164L mutant in complex with glucose
要素Sucrose isomerase
キーワードISOMERASE / Enzyme complex / Tim-barrel(beta/alpha)8 / Sucrose isomerase / Glycoside hydrolase / Trehalulose synthase / GH13 family(cazy database) / Calcium binding
機能・相同性
機能・相同性情報


oligosaccharide catabolic process / alpha-amylase activity / isomerase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glycosyl hydrolase, C-terminal (DUF3459) / Domain of unknown function (DUF3459) / Oligo-1,6-glucosidase; domain 2 / Oligo-1,6-glucosidase; Domain 2 / Oligo-1,6-glucosidase, domain 2 / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta ...Glycosyl hydrolase, C-terminal (DUF3459) / Domain of unknown function (DUF3459) / Oligo-1,6-glucosidase; domain 2 / Oligo-1,6-glucosidase; Domain 2 / Oligo-1,6-glucosidase, domain 2 / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha-Beta Complex / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-glucopyranose / Sucrose isomerase / Sucrose isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Rhizobium (根粒菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Lipski, A. / Haser, R. / Aghajari, N.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2013
タイトル: Mutations inducing an active-site aperture in Rhizobium sp. sucrose isomerase confer hydrolytic activity
著者: Lipski, A. / Watzlawick, H. / Ravaud, S. / Robert, X. / Rhimi, M. / Haser, R. / Mattes, R. / Aghajari, N.
履歴
登録2012年8月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月3日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sucrose isomerase
B: Sucrose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,92914
ポリマ－127,8102
非ポリマー1,11912
水16,069892
1
A: Sucrose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,4016
ポリマ－63,9051
非ポリマー4975
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Sucrose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,5288
ポリマ－63,9051
非ポリマー6237
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.9, 86.3, 118.3
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.82, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 3分子 AB

#1: タンパク質 Sucrose isomerase / Trehalulose synthase


分子量: 63904.832 Da / 分子数: 2 / 断片: MUTB fragment, UNP residues 28-584 / 変異: F164L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rhizobium (根粒菌) / 株: MX-45 / 遺伝子: mutB / プラスミド: PHWG660.12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109
参照: UniProt: Q2PS28, UniProt: M1E1F3*PLUS, EC: 5.4.11.99
#3: 糖 ChemComp-GLC / alpha-D-glucopyranose / alpha-D-glucose / D-glucose / glucose / α-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 4種, 903分子

#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 892 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.35 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M Tris-HCl, 12%(w/v) PEG20000, 0.01M L-Cysteine, pH 8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97559 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月11日
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97559 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→15 Å / Num. all: 69351 / Num. obs: 68858 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 26.2 Å2 / Rsym value: 0.117 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 2.15→2.3 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.464 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 12519 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
REFMAC精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 1ZJB

1zjb


解像度: 2.15→14.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 4.89 / SU ML: 0.126 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.232 / ESU R Free: 0.188 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.219 3477 5 %RANDOM
Rwork0.169 ---
obs0.172 65380 99.3 %-
all-65380 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.31 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.04 Å20 Å2-1.75 Å2
2---1.31 Å20 Å2
3---1.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→14.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8914 0 70 892 9876
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0199326
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4931.93812693
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.08751127
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.01223.657484
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.843151404
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.5471563
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.21302
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0217414
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.206 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 232 -
Rwork0.231 4844 -
obs-100 99.57 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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