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万見
- PDB-4gi5: Crystal Structure Of a Putative quinone reductase from Klebsiella... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gi5
タイトルCrystal Structure Of a Putative quinone reductase from Klebsiella pneumoniae (Target PSI-013613)
要素quinone reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Quinone reductase / Protein structure initiative / FAD bound / Structural Genomics / PSI-Biology / New York Structural Genomics Research Consortium / NYSGRC
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Flavodoxin-like fold / Flavodoxin-like fold / Flavodoxin domain / Flavoprotein-like superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Unknown ligand / Putative NAD(P)H dehydrogenase (Quinone)
類似検索 - 構成要素
生物種Klebsiella pneumoniae subsp. pneumoniae (肺炎桿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Kumar, P.R. / Ahmed, M. / Banu, N. / Bhosle, R. / Bonanno, J. / Chamala, S. / Chowdhury, S. / Gizzi, A. / Glen, S. / Hammonds, J. ...Kumar, P.R. / Ahmed, M. / Banu, N. / Bhosle, R. / Bonanno, J. / Chamala, S. / Chowdhury, S. / Gizzi, A. / Glen, S. / Hammonds, J. / Hillerich, B. / Love, J.D. / Seidel, R. / Stead, M. / Toro, R. / Washington, E. / Almo, S.C. / New York Structural Genomics Research Consortium (NYSGRC)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of a quinone reductase from Klebsiella pneumoniae with bound FAD
著者: Kumar, P.R. / Hillerich, B. / Love, J. / Seidel, R. / Almo, S.C.
履歴
登録2012年8月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: quinone reductase
B: quinone reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,09214
ポリマ－63,9542
非ポリマー2,13812
水7,819434
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10890 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area19130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.834, 106.573, 109.326
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is a dimer

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 quinone reductase / Putativae NAD(P)H dehydrogenase (Quinone)


分子量: 31976.936 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Klebsiella pneumoniae subsp. pneumoniae (肺炎桿菌)
株: MGH 78578 / 遺伝子: KPN78578_46790, KPN_04757 / プラスミド: pSGC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A6THR9

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非ポリマー , 5種, 446分子

#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 434 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.54 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: Protein (20 mM Hepes, pH 7.5, 150 mM NaCl, 10% glycerol; Reservoir (0.2M NA2HPO4/KH2PO4, PH 6.2, 2.5M NACL - MCSG3 #6); Cryoprotection (Glycerol), Sitting Drop, Vapor Diffusion, temperature ...詳細: Protein (20 mM Hepes, pH 7.5, 150 mM NaCl, 10% glycerol; Reservoir (0.2M NA2HPO4/KH2PO4, PH 6.2, 2.5M NACL - MCSG3 #6); Cryoprotection (Glycerol), Sitting Drop, Vapor Diffusion, temperature 298K, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月14日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→50 Å / Num. obs: 194318 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Χ2: 1.542 / Net I/σ(I): 26.8979
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.75-1.785.90.8132.7596691.226100
1.78-1.815.90.70796861.244100
1.81-1.855.90.61297801.255100
1.85-1.895.90.50597101.311100
1.89-1.935.90.43697521.339100
1.93-1.975.90.34397231.342100
1.97-2.0260.2997131.361100
2.02-2.0760.2597221.393100
2.07-2.1460.20597991.402100
2.14-2.260.16897111.412100
2.2-2.2860.14396981.444100
2.28-2.3860.1397541.462100
2.38-2.4860.10797241.48100
2.48-2.6160.09597351.507100
2.61-2.7860.08597521.67100
2.78-2.9960.07896922.02100
2.99-3.295.90.06597672.393100
3.29-3.775.90.04697122.18699.8
3.77-4.755.80.03397101.7599.7
4.75-5060.03295091.65897.4

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散
Phasing MAD set site
IDCartn x (Å)Cartn y (Å)Cartn z (Å)Atom type symbolB isoOccupancy
1-77.024-35.288-17.549S201
2-78.668-32.422-19.473S200.94
3-89.892-35.032-14.784S200.93
4-69.158-21.521-15.186S200.91
5-95.747-48.712-8.813S200.8
6-88.984-38.016-17.013S200.8
7-78.028-28.965-21.748S200.74
8-90.452-41.652-18.746S200.73
9-97.881-42.239-28.457S200.57
10-75.131-28.782-33.761S200.54
11-56.535-22.344-21.732S200.28
12-109.806-47.865-9.641S200.26
13-60.906-21.093-20.752S200.22
14-91.156-33.943-30.832S200.16
15-105.447-49.246-10.419S200.15
16-99.303-47.772-35.139S200.15
17-69.663-50.028-47.694S200.13
18-86.087-16.342-12.229S200.12
19-89.525-30.716-32.527S200.12
20-75.721-33.819-11.849S200.11
21-56.912-20.287-14.853S200.11
22-94.51-31.11-20.441S200.11
23-96.825-49.927-46.069S200.11
24-92.126-32.411-24.665S200.11
25-114.184-14.896-23.523S200.1
26-101.124-24.966-13.343S200.1
27-82.487-36.175-16.046S200.09
28-60.904-47.924-61.555S200.09
29-85.788-24.881-32.107S200.08
30-73.323-13.151-33.047S200.08
31-93.949-19.106-28.654S200.07
32-92.926-27.31-21.846S200.07
33-100.603-23.885-30.251S200.07
34-73.052-29.241-19.365S200.06
35-71.971-14.132-17.645S200.06
36-87.172-29.964-15.276S200.05
37-84.41-10.962-2.919S200.05
38-67.966-26.716-43.376S200.05
39-73.272-32.791-20.874S200.04

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CBASSデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.75→48.69 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.974 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.968 / WRfactor Rfree: 0.1528 / WRfactor Rwork: 0.1358 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.9201 / SU B: 1.271 / SU ML: 0.041 / SU R Cruickshank DPI: 0.064 / SU Rfree: 0.0649 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.064 / ESU R Free: 0.065 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: A VERY LARGE POSITIVE DENSITY WAS SEEN ADJACENT TO THE FAD LIGANDS IN BOTH PROTEIN MONOMERS. THIS WAS INITIALLY MODELLED AS A BENZOIC ACID LIGAND (BEZ). THE EXACT IDENTITY OF THE ACTUAL ...詳細: A VERY LARGE POSITIVE DENSITY WAS SEEN ADJACENT TO THE FAD LIGANDS IN BOTH PROTEIN MONOMERS. THIS WAS INITIALLY MODELLED AS A BENZOIC ACID LIGAND (BEZ). THE EXACT IDENTITY OF THE ACTUAL LIGAND IN THE STRUCTURE IS UNKNOWN. IT IS A POSSIBLE EXPRESSION ARTIFACT AND HAS BEEN DENOTED AS UNKNOWN LIGAND (UNL). HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.163 5040 5 %RANDOM
Rwork0.144 ---
obs0.1449 101073 99.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 91.57 Å2 / Biso mean: 22.1059 Å2 / Biso min: 10.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å20 Å20 Å2
2---1.23 Å20 Å2
3---1.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→48.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4154 0 157 434 4745
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0270.0194503
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024064
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.41.9786155
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.04439332
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.485528
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.69723.208212
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.58715607
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.2881528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1570.2617
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0170.0215105
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021129
LS精密化 シェル解像度: 1.752→1.798 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.236 352 -
Rwork0.21 6963 -
all-7315 -
obs--99.39 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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