[日本語] English
万見
- PDB-4gg2: The crystal structure of glutamate-bound human gamma-glutamyltran... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gg2
タイトルThe crystal structure of glutamate-bound human gamma-glutamyltranspeptidase 1
要素(Gamma-glutamyltranspeptidase 1 ...) x 2
キーワードHYDROLASE / NTN-HYDROLYASE / GLUTATHIONINE METABOLISM / N-GLYCOSYLATION / EXTERIOR CELL SURFACE
機能・相同性
機能・相同性情報


leukotriene-C4 hydrolase / peptidyltransferase activity / leukotriene-C(4) hydrolase / leukotriene D4 biosynthetic process / Defective GGT1 causes GLUTH / Defective GGT1 in aflatoxin detoxification causes GLUTH / LTC4-CYSLTR mediated IL4 production / Glutathione synthesis and recycling / peptide modification / gamma-glutamyltransferase ...leukotriene-C4 hydrolase / peptidyltransferase activity / leukotriene-C(4) hydrolase / leukotriene D4 biosynthetic process / Defective GGT1 causes GLUTH / Defective GGT1 in aflatoxin detoxification causes GLUTH / LTC4-CYSLTR mediated IL4 production / Glutathione synthesis and recycling / peptide modification / gamma-glutamyltransferase / glutathione gamma-glutamate hydrolase / glutathione hydrolase activity / leukotriene C4 gamma-glutamyl transferase activity / glutathione catabolic process / glutathione biosynthetic process / leukotriene metabolic process / glutamate metabolic process / Aflatoxin activation and detoxification / cysteine biosynthetic process / Synthesis of Leukotrienes (LT) and Eoxins (EX) / regulation of immune system process / Paracetamol ADME / amino acid metabolic process / zymogen activation / fatty acid metabolic process / regulation of inflammatory response / spermatogenesis / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Gamma-glutamyltranspeptidase, small (S) subunit / Gamma-glutamyltranspeptidase, large (L) subunit, C-terminal domain / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase signature. / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase, large subunit, C-terminal domain / Gamma-glutamyltranspeptidase, small subunit / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal ...Gamma-glutamyltranspeptidase, small (S) subunit / Gamma-glutamyltranspeptidase, large (L) subunit, C-terminal domain / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase signature. / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase, large subunit, C-terminal domain / Gamma-glutamyltranspeptidase, small subunit / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / IODIDE ION / Glutathione hydrolase 1 proenzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.21 Å
データ登録者West, M.B. / Chen, Y. / Wickham, S. / Heroux, A. / Cahill, K. / Hanigan, M.H. / Mooers, B.H.M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Novel Insights into Eukaryotic gamma-Glutamyltranspeptidase 1 from the Crystal Structure of the Glutamate-bound Human Enzyme.
著者: West, M.B. / Chen, Y. / Wickham, S. / Heroux, A. / Cahill, K. / Hanigan, M.H. / Mooers, B.H.
履歴
登録2012年8月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月16日Group: Database references
改定 1.22013年11月27日Group: Database references
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Gamma-glutamyltranspeptidase 1 heavy chain
B: Gamma-glutamyltranspeptidase 1 light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,22819
ポリマ－58,5762
非ポリマー2,65217
水6,720373
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15860 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area19140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.717, 126.753, 104.629
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

-
Gamma-glutamyltranspeptidase 1 ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Gamma-glutamyltranspeptidase 1 heavy chain / GGT 1 / Gamma-glutamyltransferase 1 / Glutathione hydrolase 1 / Leukotriene-C4 hydrolase


分子量: 38561.715 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 28-380 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GGT, GGT1, hGGT1 / 発現宿主: PICHIA (菌類)
参照: UniProt: P19440, gamma-glutamyltransferase, glutathione gamma-glutamate hydrolase, leukotriene-C4 hydrolase
#2: タンパク質 Gamma-glutamyltranspeptidase 1 light chain / GGT 1 / Gamma-glutamyltransferase 1 / Glutathione hydrolase 1 / Leukotriene-C4 hydrolase


分子量: 20014.438 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 381-569 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GGT, GGT1, hGGT1 / 発現宿主: PICHIA (菌類)
参照: UniProt: P19440, gamma-glutamyltransferase, glutathione gamma-glutamate hydrolase, leukotriene-C4 hydrolase

-
糖 , 1種, 6分子

#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 384分子

#4: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#5: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 373 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.84 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 15-25% PEG3350, 100 mM Ammonium chloride, 0.5 mM L-glutamate, 100 mM Na:Cacodylate pH 6.0 , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年10月18日
放射モノクロメーター: Monochromator: Double silicon(111) crystal monochromator with cryogenically-cooled first crystal and sagittally-bent second crystal horizontally-focusing at 3.3:1 demagnification.
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→47.18 Å / Num. all: 35539 / Num. obs: 34317 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 18.5 % / Biso Wilson estimate: 36.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Rsym value: 0.108 / Net I/σ(I): 31.3
反射 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / 冗長度: 10.7 % / Rmerge(I) obs: 0.563 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Rsym value: 0.563 / % possible all: 75.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PROTEUM PLUSPLUSデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: dev_1120)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 4GDX

4gdx


解像度: 2.21→43.975 Å / SU ML: 0.23 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 18.22 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: Used Bijvoet pairs in refinement. The statistics above are for the merged reflections.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1833 1716 5 %
Rwork0.1398 --
obs0.142 32579 96.15 %
all-35537 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.21→43.975 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4024 0 99 373 4496
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0124260
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3435804
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6061533
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076676
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006755
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2097-2.24270.2897980.23511685X-RAY DIFFRACTION60
2.2427-2.27780.27581440.21952186X-RAY DIFFRACTION79
2.2778-2.31510.26051350.20152351X-RAY DIFFRACTION84
2.3151-2.3550.22141240.17322610X-RAY DIFFRACTION92
2.355-2.39780.21851350.15232734X-RAY DIFFRACTION98
2.3978-2.4440.2071450.14122833X-RAY DIFFRACTION100
2.444-2.49380.23631650.13822813X-RAY DIFFRACTION100
2.4938-2.54810.21571490.13012755X-RAY DIFFRACTION100
2.5481-2.60730.2241280.13052862X-RAY DIFFRACTION100
2.6073-2.67250.19161480.1332816X-RAY DIFFRACTION100
2.6725-2.74480.20251550.12792834X-RAY DIFFRACTION100
2.7448-2.82550.20971350.13262790X-RAY DIFFRACTION100
2.8255-2.91670.17581170.13342836X-RAY DIFFRACTION100
2.9167-3.02090.20921570.13862803X-RAY DIFFRACTION100
3.0209-3.14190.17871260.13872814X-RAY DIFFRACTION100
3.1419-3.28480.20141540.142834X-RAY DIFFRACTION100
3.2848-3.45790.18221340.14222804X-RAY DIFFRACTION100
3.4579-3.67450.16511750.13672769X-RAY DIFFRACTION100
3.6745-3.9580.1431440.122814X-RAY DIFFRACTION100
3.958-4.3560.15741530.11022832X-RAY DIFFRACTION100
4.356-4.98560.13061720.10722787X-RAY DIFFRACTION100
4.9856-6.27840.19191580.14652792X-RAY DIFFRACTION100
6.2784-43.9840.18821240.1882840X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る