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- PDB-4geq: Crystal structure of the Spc24-Spc25/Cnn1 binding interface -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4geq
タイトルCrystal structure of the Spc24-Spc25/Cnn1 binding interface
要素
  • Kinetochore protein SPC24
  • Kinetochore protein SPC25
  • Kinetochore-associated protein CNN1
キーワードCELL CYCLE / protein-protein complex / Ndc80-binding motif / RWD domain / kinetochore components / nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of kinetochore assembly / centromere clustering / Ndc80 complex / sister chromatid biorientation / centromeric DNA binding / outer kinetochore / chromosome segregation / kinetochore / cell division / protein-containing complex binding ...negative regulation of kinetochore assembly / centromere clustering / Ndc80 complex / sister chromatid biorientation / centromeric DNA binding / outer kinetochore / chromosome segregation / kinetochore / cell division / protein-containing complex binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Double Stranded RNA Binding Domain - #430 / Chromosome segregation protein Spc25 / Spc24, Fungi, globular domain superfamily / Kinetochore-Ndc80 subunit Spc24 / Spc24 subunit of Ndc80 / Copper Amine Oxidase; Chain A, domain 1 / Double Stranded RNA Binding Domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Kinetochore protein SPC25 / Inner kinetochore subunit CNN1 / Kinetochore protein SPC24
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.01 Å
データ登録者Malvezzi, F. / Litos, G. / Schleiffer, A. / Heuck, A. / Clausen, T. / Westermann, S.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2013
タイトル: A structural basis for kinetochore recruitment of the Ndc80 complex via two distinct centromere receptors.
著者: Malvezzi, F. / Litos, G. / Schleiffer, A. / Heuck, A. / Mechtler, K. / Clausen, T. / Westermann, S.
履歴
登録2012年8月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年2月20日Group: Database references
改定 1.22015年7月1日Group: Data collection
改定 1.32018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kinetochore protein SPC25
B: Kinetochore protein SPC24
C: Kinetochore protein SPC25
D: Kinetochore protein SPC24
E: Kinetochore-associated protein CNN1
F: Kinetochore-associated protein CNN1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,4658
ポリマ－41,2816
非ポリマー1842
水2,702150
1
A: Kinetochore protein SPC25
B: Kinetochore protein SPC24
F: Kinetochore-associated protein CNN1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7334
ポリマ－20,6403
非ポリマー921
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3770 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area8670 Å2
手法PISA
2
C: Kinetochore protein SPC25
D: Kinetochore protein SPC24
E: Kinetochore-associated protein CNN1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7334
ポリマ－20,6403
非ポリマー921
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3750 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area8530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.142, 61.848, 139.056
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Kinetochore protein SPC25


分子量: 9889.295 Da / 分子数: 2 / 断片: Spc25p C-terminal domain, residues 133-221 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SPC25, YER018C / プラスミド: pETduett-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P40014
#2: タンパク質 Kinetochore protein SPC24


分子量: 7903.027 Da / 分子数: 2 / 断片: Spc24p C-terminal domain, residues 155-213 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SPC24, YM9718.16C, YMR117C / プラスミド: pETduett-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q04477
#3: タンパク質・ペプチド Kinetochore-associated protein CNN1 / Co-purified with NNF1 protein 1


分子量: 2848.133 Da / 分子数: 2 / 断片: Cnn1p N-terminal motif, residues 60-84 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
参照: UniProt: P43618
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 150 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 30.83 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: 15% PEG6000, 5% glycerol; Drop volume: 0.2ul; Protein proportion: 50%; Protein concentration: 6 mg/ml, pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 1.127 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年10月2日
放射モノクロメーター: Si(111) monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.127 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→61.85 Å / Num. all: 20020 / Num. obs: 19858 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 24.44 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.577 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 87.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX精密化
BUSTER2.11.2精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2FTX

2ftx


解像度: 2.01→37.09 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9472 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9174 / SU R Cruickshank DPI: 0.236 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
立体化学のターゲット値: Engh & Huber, buster common-compounds v 1.0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 1004 5.09 %RANDOM
Rwork0.2067 ---
all0.2092 19706 --
obs0.2092 19706 96.68 %-
原子変位パラメータBiso mean: 37.25 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.0799 Å20 Å20 Å2
2---1.4656 Å20 Å2
3---1.3857 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.325 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.01→37.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2582 0 12 150 2744
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d1232SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONf_trig_c_planes79HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONf_gen_planes377HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONf_it2638HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONf_nbd
X-RAY DIFFRACTIONf_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONf_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_improper_torsion339SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONf_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONf_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONf_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONf_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONf_ideal_dist_contact3194SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d2638HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_deg3581HARMONIC20.97
X-RAY DIFFRACTIONf_omega_torsion2.68
X-RAY DIFFRACTIONf_other_torsion2.95
LS精密化 シェル解像度: 2.01→2.12 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2625 144 5.51 %
Rwork0.211 2470 -
all0.2139 2614 -
obs-2614 96.68 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.64150.31350.09140.80830.76415.56260.00150.01920.08030.00790.01680.0925-0.2206-0.0581-0.0183-0.15160.0391-0.00540.16940.0037-0.1202-0.64221.498125.1567
24.5631-0.4195-1.03320.29730.44284.40120.08580.07110.1853-0.30050.0052-0.113-0.3276-0.0791-0.091-0.14620.0214-0.01950.2466-0.001-0.2233.015-0.77758.0268
31.08080.36010.41971.11961.15595.0982-0.0283-0.0778-0.0597-0.08950.0357-0.0233-0.0819-0.126-0.0074-0.11410.0065-0.01130.14720.0506-0.1423-0.527332.027319.9359
46.0575-0.0644-0.1771.2220.01675.56190.20630.0370.0483-0.1834-0.0815-0.1497-0.25260.1371-0.1249-0.1423-0.0044-0.00190.18110.0021-0.22953.227929.76323.3668
55.7356-1.2451-0.27550.67222.91591.7170.0340.0142-0.1105-0.06340.06220.0697-0.1752-0.0105-0.0962-0.30470.0313-0.02280.30480.0224-0.2694-13.784633.820417.7835
64.4838-2.69520.75270.61332.74482.378-0.01360.0820.0485-0.0259-0.01080.1199-0.216-0.1270.0244-0.30370.081-0.01210.3045-0.0359-0.3033-13.44763.720222.3201
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|133 - A|221 }A133 - 221
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|155 - B|213 }B155 - 213
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|132 - C|221 }C132 - 221
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|155 - D|213 }D155 - 213
5X-RAY DIFFRACTION5{ E|62 - E|79 }E62 - 79
6X-RAY DIFFRACTION6{ F|61 - F|79 }F61 - 79

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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